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- PDB-4mvc: Crystal Structure of a Mammalian Cytidylyltransferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mvc
タイトルCrystal Structure of a Mammalian Cytidylyltransferase
要素Choline-phosphate cytidylyltransferase A
キーワードTRANSFERASE / Rossmann Fold / Amphipathic helix / Lipid Membrane Binding / Cytidine 5 -diphosphocholine synthesis / Phosphatidylcholine homeostasis / Lipid Membrane Surface / Endoplasmic Reticulum / Nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of PC / choline-phosphate cytidylyltransferase / choline-phosphate cytidylyltransferase activity / CDP-choline pathway / glycogen granule / phosphatidylcholine biosynthetic process / phosphatidylcholine binding / extrinsic component of membrane / molecular function inhibitor activity / nuclear envelope ...Synthesis of PC / choline-phosphate cytidylyltransferase / choline-phosphate cytidylyltransferase activity / CDP-choline pathway / glycogen granule / phosphatidylcholine biosynthetic process / phosphatidylcholine binding / extrinsic component of membrane / molecular function inhibitor activity / nuclear envelope / calmodulin binding / lipid binding / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Choline-phosphate cytidylyltransferase Pcy1-like / CTP:phosphocholine cytidylyltransferase domain / Cytidylyltransferase-like / Cytidyltransferase-like domain / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CDC / Choline-phosphate cytidylyltransferase A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Lee, J. / Cornell, R.B.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Structural Basis for Autoinhibition of CTP:Phosphocholine Cytidylyltransferase (CCT), the Regulatory Enzyme in Phosphatidylcholine Synthesis, by Its Membrane-binding Amphipathic Helix.
著者: Lee, J. / Taneva, S.G. / Holland, B.W. / Tieleman, D.P. / Cornell, R.B.
履歴
登録2013年9月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references
改定 1.22017年8月9日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Choline-phosphate cytidylyltransferase A
B: Choline-phosphate cytidylyltransferase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,1924
ポリマ－68,2152
非ポリマー9772
水34219
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6070 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area17850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.260, 44.550, 97.130
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.21, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Choline-phosphate cytidylyltransferase A / CCT-alpha / CTP:phosphocholine cytidylyltransferase A / CCT A / CT A / Phosphorylcholine transferase A


分子量: 34107.441 Da / 分子数: 2 / 断片: CCT1-312 (del 238-269) / 変異: Deletions (238-269) and (313-367) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ctpct, Pcyt1, Pcyt1a / プラスミド: pET-14b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta BL21(DE3)
参照: UniProt: P19836, choline-phosphate cytidylyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-CDC / [2-CYTIDYLATE-O'-PHOSPHONYLOXYL]-ETHYL-TRIMETHYL-AMMONIUM


分子量: 488.324 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H26N4O11P2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.33 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris (pH 8.5), 20% PEG 10,000, 0.2 M sodium citrate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08B1-1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月8日 / 詳細: collimating mirror with two stripes (Si, Rh/Pt)
放射モノクロメーター: KOHZU double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. all: 14192 / Num. obs: 13085 / % possible obs: 92.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 44.168 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.141 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 3→3.16 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.339 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 1901 / % possible all: 92.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MXData Collectorデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3HL4

3hl4


解像度: 3→39.974 Å / SU ML: 0.79 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2878 649 4.97 %RANDOM
Rwork0.2229 ---
obs0.2262 13068 91.12 %-
all-14342 --
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 42.697 Å2 / ksol: 0.355 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.7285 Å2-0 Å2-3.3664 Å2
2---16.7635 Å20 Å2
3---27.492 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→39.974 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3113 0 62 19 3194
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043261
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9584462
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.2351120
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062493
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004576
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0001-3.23160.32271420.2562457X-RAY DIFFRACTION91
3.2316-3.55670.29191220.21852444X-RAY DIFFRACTION91
3.5567-4.07090.27291270.19212484X-RAY DIFFRACTION91
4.0709-5.12720.27981260.20232470X-RAY DIFFRACTION91
5.1272-39.97750.28381320.25612564X-RAY DIFFRACTION91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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