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万見
- PDB-3hl4: Crystal structure of a mammalian CTP:phosphocholine cytidylyltran... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hl4
タイトルCrystal structure of a mammalian CTP:phosphocholine cytidylyltransferase with CDP-choline
要素Choline-phosphate cytidylyltransferase A
キーワードTRANSFERASE / Cytidylyltransferase / Rossmann Fold / Phospholipid synthesis / Phosphatidylcholine / Phosphocholine / CTP / CDP-choline / Amphitropic protein / Lipid metabolism / Nucleotidyltransferase / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of PC / CDP-choline pathway / choline-phosphate cytidylyltransferase / choline-phosphate cytidylyltransferase activity / glycogen granule / phosphatidylcholine biosynthetic process / phosphatidylcholine binding / isotype switching / extrinsic component of membrane / molecular function inhibitor activity ...Synthesis of PC / CDP-choline pathway / choline-phosphate cytidylyltransferase / choline-phosphate cytidylyltransferase activity / glycogen granule / phosphatidylcholine biosynthetic process / phosphatidylcholine binding / isotype switching / extrinsic component of membrane / molecular function inhibitor activity / B cell proliferation / nuclear envelope / calmodulin binding / lipid binding / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Choline-phosphate cytidylyltransferase Pcy1-like / CTP:phosphocholine cytidylyltransferase domain / Cytidylyltransferase-like / Cytidyltransferase-like domain / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CDC / FORMIC ACID / Choline-phosphate cytidylyltransferase A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Lee, J. / Paetzel, M. / Cornell, R.B.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Crystal Structure of a mammalian CTP: Phosphocholine cytidylyltransferase catalytic domain reveals novel active site residues within a highly conserved nucleotidyl-transferase fold
著者: Lee, J. / Johnson, J.E. / Ding, Z. / Paetzel, M. / Cornell, R.B.
履歴
登録2009年5月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Choline-phosphate cytidylyltransferase A
B: Choline-phosphate cytidylyltransferase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,97512
ポリマ－53,5842
非ポリマー1,39110
水4,486249
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6850 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area16900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.973, 129.348, 43.565
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細Biological unit is a dimer in ASU

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要素

#1: タンパク質 Choline-phosphate cytidylyltransferase A / Phosphorylcholine transferase A / CTP:phosphocholine cytidylyltransferase A / CCT A / CT A / CCT-alpha


分子量: 26792.066 Da / 分子数: 2 / 断片: Domain N and C / 変異: None / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ctpct, Pcyt1, Pcyt1a / プラスミド: PVL1393 / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: P19836, choline-phosphate cytidylyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-CDC / [2-CYTIDYLATE-O'-PHOSPHONYLOXYL]-ETHYL-TRIMETHYL-AMMONIUM


分子量: 488.324 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H26N4O11P2
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物
ChemComp-FMT / FORMIC ACID


分子量: 46.025 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 249 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.42 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.1M Na Acetate 1.4M Na Formate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月7日 / 詳細: KOHZU: Double Crystal Si(111)
放射モノクロメーター: KOHZU / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 26316 / Num. obs: 26316 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.2 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 32.7
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 10.6 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 6.6 / Num. unique all: 2587 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
REFMAC5.5.0072精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 4.862 / SU ML: 0.129 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.252 / ESU R Free: 0.213 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26558 1331 5.1 %RANDOM
Rwork0.22025 ---
obs0.22265 24911 99.84 %-
all-26316 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.857 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.24 Å20 Å20 Å2
2--1.04 Å20 Å2
3---0.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2838 0 89 249 3176
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0270.0222994
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0911.9674066
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.1685351
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.99923.226155
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.77615457
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.821526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1480.2435
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0212316
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4731.51779
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.56822872
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.84631215
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.8534.51194
LS精密化 シェル解像度: 2.201→2.258 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.232 93 -
Rwork0.209 1782 -
obs--99.21 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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