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- PDB-6pnp: Crystal structure of the splice insert-free neurexin-1 LNS2 domai... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pnp
タイトルCrystal structure of the splice insert-free neurexin-1 LNS2 domain in complex with neurexophilin-1
要素
  • Neurexin-1
  • Neurexophilin-1
キーワードCELL ADHESION / Synapse / complex / splice-variant
機能・相同性
機能・相同性情報


Neurexins and neuroligins / trans-synaptic protein complex / gephyrin clustering involved in postsynaptic density assembly / neuroligin clustering involved in postsynaptic membrane assembly / regulation of trans-synaptic signaling by endocannabinoid, modulating synaptic transmission / trans-synaptic signaling, modulating synaptic transmission / postsynaptic density protein 95 clustering / postsynaptic membrane assembly / neuroligin family protein binding / positive regulation of synapse maturation ...Neurexins and neuroligins / trans-synaptic protein complex / gephyrin clustering involved in postsynaptic density assembly / neuroligin clustering involved in postsynaptic membrane assembly / regulation of trans-synaptic signaling by endocannabinoid, modulating synaptic transmission / trans-synaptic signaling, modulating synaptic transmission / postsynaptic density protein 95 clustering / postsynaptic membrane assembly / neuroligin family protein binding / positive regulation of synapse maturation / regulation of grooming behavior / synaptic membrane adhesion / regulation of postsynaptic specialization assembly / presynapse assembly / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / regulation of postsynaptic density assembly / neurotransmitter secretion / acetylcholine receptor binding / vesicle docking involved in exocytosis / regulation of synaptic vesicle cycle / positive regulation of synapse assembly / adult behavior / neuromuscular process controlling balance / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / regulation of presynapse assembly / synaptic cleft / prepulse inhibition / synapse assembly / cell adhesion molecule binding / presynaptic active zone membrane / calcium channel regulator activity / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / learning / GABA-ergic synapse / cell projection / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / presynaptic membrane / chemical synaptic transmission / nuclear membrane / vesicle / signaling receptor binding / neuronal cell body / calcium ion binding / nucleolus / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Neurexophilin / Neurexophilin/NXPE / Neurexophilin / Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif / : / Laminin G domain / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain ...Neurexophilin / Neurexophilin/NXPE / Neurexophilin / Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif / : / Laminin G domain / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / Epidermal growth factor-like domain. / Jelly Rolls - #200 / EGF-like domain profile. / EGF-like domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Neurexophilin-1 / Neurexin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Wilson, S.C. / White, K.I. / Zhou, Q. / Brunger, A.T.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Mental Health (NIH/NIMH)R37MH63105 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2019
タイトル: Structures of neurexophilin-neurexin complexes reveal a regulatory mechanism of alternative splicing.
著者: Wilson, S.C. / White, K.I. / Zhou, Q. / Pfuetzner, R.A. / Choi, U.B. / Sudhof, T.C. / Brunger, A.T.
履歴
登録2019年7月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年11月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neurexin-1
B: Neurexophilin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2152
ポリマ－40,2152
非ポリマー00
水1,20767
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2450 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area15480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.705, 60.983, 79.619
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.740, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-335-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Neurexin-1 / Neurexin I-alpha / Neurexin-1-alpha


分子量: 21133.787 Da / 分子数: 1 / 変異: C293A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Nrxn1, Kiaa0578 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9CS84
#2: タンパク質 Neurexophilin-1 / Neurophilin


分子量: 19081.398 Da / 分子数: 1 / 変異: N146D, N156D, N162D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Nxph1, Nph1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q63366
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 67 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.65 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 16% PEG 3350, 2% Tacsimate, and 0.1 M sodium citrate tribasic

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→45.6 Å / Num. obs: 24370 / % possible obs: 94.99 % / 冗長度: 13 % / Biso Wilson estimate: 39.5 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rpim(I) all: 0.02859 / Rrim(I) all: 0.1045 / Net I/σ(I): 14.05
反射 シェル解像度: 1.94→2.01 Å / 冗長度: 9.1 % / Rmerge(I) obs: 1.214 / Mean I/σ(I) obs: 1.29 / Num. unique obs: 1662 / CC1/2: 0.796 / Rpim(I) all: 0.4089 / % possible all: 68.58

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2h0b

2h0b


解像度: 1.94→45.6 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.02
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2466 1992 8.56 %
Rwork0.1982 --
obs0.2025 23258 95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 315.29 Å2 / Biso mean: 76.06 Å2 / Biso min: 23.78 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.94→45.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2545 0 0 67 2612
Biso mean---59.94 -
残基数----325
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.9401-1.98860.3458930.296299663
1.9886-2.04230.3371250.2719134784
2.0423-2.10240.30231380.2585146993
2.1024-2.17030.28471440.2489153797
2.1703-2.24790.27721490.234158199
2.2479-2.33790.31041460.2399156098
2.3379-2.44430.27661490.22221588100
2.4443-2.57310.2871480.23611582100
2.5731-2.73430.28271490.23951590100
2.7343-2.94540.28421490.2405159299
2.9454-3.24170.27291490.21741581100
3.2417-3.71060.27321500.1887159299
3.7106-4.67430.19291510.15551618100
4.6743-45.60.20471520.1702163399
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.43640.4909-0.9923.515-2.16865.20240.1604-0.15460.00520.58440.19330.4414-0.2009-0.6483-0.21480.4229-0.06370.03180.33890.05580.31989.403934.567925.2338
21.3269-0.29280.50482.8446-2.16074.20580.1488-0.0877-0.0286-0.0066-0.06080.1662-0.05350.1965-0.10750.2793-0.026-0.03180.2067-0.01790.267421.592145.81545.1103
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 295 through 487)A295 - 487
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 118 through 263)B118 - 263

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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