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- PDB-4ml6: Disulfide isomerase from multidrug resistance IncA/C conjugative ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ml6
タイトルDisulfide isomerase from multidrug resistance IncA/C conjugative plasmid in reduced state
要素DsbP
キーワードISOMERASE / DsbC / DsbG / folding and assembly / bacterial conjugation / horizontal gene transfer / domain swapping / thioredoxin fold / bacterial periplasmic space
機能・相同性
機能・相同性情報


isomerase activity / periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Disulphide bond isomerase DsbC/G, N-terminal domain superfamily / Disulphide bond isomerase, DsbC/G, N-terminal / Disulphide bond isomerase, DsbC/G / Disulfide bond isomerase protein N-terminal domain / : / Thioredoxin-like domain / Thioredoxin-like fold / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily ...Disulphide bond isomerase DsbC/G, N-terminal domain superfamily / Disulphide bond isomerase, DsbC/G, N-terminal / Disulphide bond isomerase, DsbC/G / Disulfide bond isomerase protein N-terminal domain / : / Thioredoxin-like domain / Thioredoxin-like fold / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thiol:disulfide interchange protein
類似検索 - 構成要素
生物種Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Premkumar, L. / Kurth, F. / Neyer, S. / Martin, J.L.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: The Multidrug Resistance IncA/C Transferable Plasmid Encodes a Novel Domain-swapped Dimeric Protein-disulfide Isomerase.
著者: Premkumar, L. / Kurth, F. / Neyer, S. / Schembri, M.A. / Martin, J.L.
履歴
登録2013年9月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月15日Group: Database references
改定 1.22014年2月19日Group: Database references
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DsbP
B: DsbP
C: DsbP
D: DsbP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,6904
ポリマ－95,6904
非ポリマー00
水5,873326
1
A: DsbP
C: DsbP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8452
ポリマ－47,8452
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4080 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area20700 Å2
手法PISA
2
B: DsbP
D: DsbP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8452
ポリマ－47,8452
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4070 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area20340 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13880 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area35310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.690, 110.598, 80.744
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.83, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
DsbP / DsbP thiol:disulfide interchange protein / plasmid or integrative and conjugative elements encoded ...DsbP thiol:disulfide interchange protein / plasmid or integrative and conjugative elements encoded disulfide isomerase


分子量: 23922.439 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 22-235 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌) / 遺伝子: dsbC, DsbP, pNDM10469_89 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLys / 参照: UniProt: A6GV51, protein disulfide-isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 326 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.46 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10% w/v PEG8000, 20% v/v ethylene glycol, 0.1 M MOPS/HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年5月10日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→47.67 Å / Num. all: 42056 / Num. obs: 42056 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 38.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.366 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 4162 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-IceICEデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→33.78 Å / SU ML: 0.27 / σ(F): 0 / 位相誤差: 29.19 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2436 2155 5.15 %RANDOM
Rwork0.1897 ---
all0.1925 41827 --
obs0.1925 41827 98.7 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→33.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6181 0 0 326 6507
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0136364
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2668613
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.4072387
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058984
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081118
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.35350.31811310.26132697X-RAY DIFFRACTION100
2.3535-2.41230.32551300.25232635X-RAY DIFFRACTION100
2.4123-2.47750.30721510.24932682X-RAY DIFFRACTION99
2.4775-2.55040.31711430.23382623X-RAY DIFFRACTION99
2.5504-2.63270.3191430.23252682X-RAY DIFFRACTION100
2.6327-2.72680.3081360.22472639X-RAY DIFFRACTION99
2.7268-2.83590.29091410.21862638X-RAY DIFFRACTION99
2.8359-2.96490.28311540.20692623X-RAY DIFFRACTION99
2.9649-3.12110.27291340.20692655X-RAY DIFFRACTION99
3.1211-3.31650.27481580.20712644X-RAY DIFFRACTION99
3.3165-3.57230.26331380.19512642X-RAY DIFFRACTION99
3.5723-3.93130.24241680.17422617X-RAY DIFFRACTION98
3.9313-4.4990.19881400.15392636X-RAY DIFFRACTION98
4.499-5.6640.1911480.15332621X-RAY DIFFRACTION98
5.664-33.78370.18981400.1762638X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.32890.96750.05252.20080.85381.17410.3599-0.32690.4560.40320.0296-0.4982-0.14150.17220.10110.3536-0.0649-0.02570.3607-0.14850.486911.9934-5.213422.2115
22.33520.8198-1.22232.8667-0.53322.15860.0249-0.3945-0.00220.38420.1376-0.30430.14610.13790.01150.28170.0555-0.18380.3639-0.04250.336214.1285-28.820924.5835
31.8955-1.2678-1.13932.38541.3911.61350.05920.1445-0.0486-0.29090.0011-0.47320.0713-0.02470.0060.2994-0.01110.02170.2989-0.01660.304210.0858-33.1115-4.3918
41.307-0.93290.23081.8844-0.36522.31590.3880.22270.4455-0.7162-0.0376-0.5268-0.5546-0.08990.01070.68960.08770.31460.4120.02710.636913.9768-6.9574-7.5373
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A'
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B'
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C'
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'D'

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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