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- PDB-4mjf: Crystal structure of a DUF4348 family protein (BVU_2238) from Bac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mjf
タイトルCrystal structure of a DUF4348 family protein (BVU_2238) from Bacteroides vulgatus ATCC 8482 at 1.99 A resolution
要素hypothetical protein
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / PF14254 family / DUF4348 / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性Protein of unknown function DUF4348 / Domain of unknown function (DUF4348) / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / DUF4348 domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Bacteroides vulgatus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a hypothetical protein (BVU_2238) from Bacteroides vulgatus ATCC 8482 at 1.99 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2013年9月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月24日Group: Structure summary
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,67216
ポリマ－31,3931
非ポリマー1,27915
水2,216123
1
A: hypothetical protein
ヘテロ分子

A: hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,34432
ポリマ－62,7852
非ポリマー2,55830
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
Buried area6540 Å2
ΔGint-178 kcal/mol
Surface area24070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.719, 71.913, 65.504
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.310, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-313-

CL

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 hypothetical protein


分子量: 31392.744 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides vulgatus (バクテリア)
株: ATCC 8482 / 遺伝子: BVU_2238, YP_001299520.1 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: A6L2I4

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非ポリマー , 5種, 138分子

#2: 化合物 ChemComp-CXS / 3-CYCLOHEXYL-1-PROPYLSULFONIC ACID / 3-(シクロヘキシルアミノ)-1-プロパンスルホン酸


分子量: 221.317 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H19NO3S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 123 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THIS CONSTRUCT (25-286) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...THIS CONSTRUCT (25-286) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.3 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 10.5
詳細: 0.200M lithium sulfate, 2.00M ammonium sulfate, 0.200M sodium thiocyanate, 0.1M CAPS pH 10.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97879
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月2日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
放射モノクロメーター: single crystal Si(111) bent / プロトコル: SAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97879 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→48.085 Å / Num. obs: 20233 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 44.225 Å2 / Rmerge F obs: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.037 / Rrim(I) all: 0.044 / Net I/σ(I): 15.21 / Num. measured all: 67280
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.99-2.060.7280.5622.16720202019990.66999
2.06-2.140.8510.40836789199819760.48498.9
2.14-2.240.9240.2734.36989211720820.32698.3
2.24-2.360.9610.186.36599211220540.21797.3
2.36-2.510.9860.1139.87183209720710.13498.8
2.51-2.70.9930.07613.56617200919580.0997.5
2.7-2.970.9970.04919.16486205219770.05996.3
2.97-3.40.9990.03326.56853207220250.03997.7
3.4-4.270.9990.025336529206419920.02996.5
4.270.9980.0334.76515214620590.03695.9

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEデータスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.99→48.085 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9586 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9526 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2.ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3.ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4.SULFATE (SO4), CAPS (CXS), CHLORIDE (CL) AND 1,2-ETHANEDIOL (EDO) FROM THE CRYSTALLIZATION AND CRYOPROTECTANT SOLUTION HAVE BEEN MODELED. 5.RESIDUES 173-174 ARE IN A REGION OF ELECTRON DENSITY THAT IS NOT WELL-DEFINED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2196 1034 5.11 %RANDOM
Rwork0.1911 ---
obs0.1926 20230 97.81 %-
原子変位パラメータBiso max: 145.03 Å2 / Biso mean: 55.0599 Å2 / Biso min: 31.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1259 Å20 Å21.361 Å2
2--1.0088 Å20 Å2
3----1.1348 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.317 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→48.085 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1892 0 72 123 2087
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d944SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes61HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes286HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2039HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion239SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2310SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2039HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2751HARMONIC21.01
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.61
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.87
LS精密化 シェル解像度: 1.99→2.1 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2152 160 5.34 %
Rwork0.2089 2834 -
all0.2092 2994 -
obs--97.81 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 28.0141 Å / Origin y: 64.2834 Å / Origin z: 17.8915 Å
111213212223313233
T-0.0698 Å20.1045 Å2-0.0019 Å2--0.0239 Å20.0753 Å2---0.0879 Å2
L0.645 °2-0.0621 °2-0.4588 °2-2.0787 °21.7487 °2--2.1713 °2
S-0.1326 Å °-0.0515 Å °-0.0237 Å °0.024 Å °0.099 Å °0.062 Å °0.1407 Å °0.1667 Å °0.0336 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|60 - 286 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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