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万見
- PDB-4m7c: Crystal structure of the TRF2-binding motif of SLX4 in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4m7c
タイトルCrystal structure of the TRF2-binding motif of SLX4 in complex with the TRFH domain of TRF2
要素
  • Peptide from Structure-specific endonuclease subunit SLX4
  • Telomeric repeat-binding factor 2
キーワードHYDROLASE REGULATOR / telomere / t-loop / endonuclease / ALT / TRANSCRIPTION / Endonuclease regulator / DNA
機能・相同性
機能・相同性情報


Slx1-Slx4 complex / axonal transport of messenger ribonucleoprotein complex / negative regulation of telomere single strand break repair / negative regulation of telomere maintenance via recombination / positive regulation of t-circle formation / DNA double-strand break processing involved in repair via single-strand annealing / telomeric loop formation / response to intra-S DNA damage checkpoint signaling / negative regulation of telomere capping / protection from non-homologous end joining at telomere ...Slx1-Slx4 complex / axonal transport of messenger ribonucleoprotein complex / negative regulation of telomere single strand break repair / negative regulation of telomere maintenance via recombination / positive regulation of t-circle formation / DNA double-strand break processing involved in repair via single-strand annealing / telomeric loop formation / response to intra-S DNA damage checkpoint signaling / negative regulation of telomere capping / protection from non-homologous end joining at telomere / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / RNA-templated DNA biosynthetic process / negative regulation of telomere maintenance / negative regulation of t-circle formation / resolution of meiotic recombination intermediates / regulation of telomere maintenance via telomerase / telomeric D-loop disassembly / shelterin complex / Telomere C-strand synthesis initiation / t-circle formation / double-stranded telomeric DNA binding / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / nuclear telomere cap complex / G-rich strand telomeric DNA binding / telomere capping / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / regulation of telomere maintenance / protein localization to chromosome, telomeric region / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / telomeric repeat DNA binding / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / positive regulation of telomere maintenance / negative regulation of cellular senescence / Telomere Extension By Telomerase / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / telomere maintenance / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / male germ cell nucleus / nucleotide-excision repair / Fanconi Anemia Pathway / double-strand break repair via homologous recombination / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / enzyme activator activity / cellular senescence / in utero embryonic development / DNA replication / chromosome, telomeric region / nuclear body / axon / DNA repair / chromatin / protein-containing complex binding / enzyme binding / protein homodimerization activity / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Structure-specific endonuclease subunit Slx4 / Slx4 endonuclease / Telomeric repeat-binding factor 2, Rap1-binding domain / Telomeric repeat-binding factor 2 Rap1-binding motif / Telomeric repeat-binding factor 2 / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) ...Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Structure-specific endonuclease subunit Slx4 / Slx4 endonuclease / Telomeric repeat-binding factor 2, Rap1-binding domain / Telomeric repeat-binding factor 2 Rap1-binding motif / Telomeric repeat-binding factor 2 / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Rad18, zinc finger UBZ4-type / Zinc finger UBZ4-type profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Homeobox-like domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Telomeric repeat-binding factor 2 / Structure-specific endonuclease subunit SLX4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Wan, B. / Chen, Y. / Wu, J. / Liu, Y. / Lei, M.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2013
タイトル: SLX4 Assembles a Telomere Maintenance Toolkit by Bridging Multiple Endonucleases with Telomeres
著者: Wan, B. / Yin, J. / Horvath, K. / Sarkar, J. / Chen, Y. / Wu, J. / Wan, K. / Lu, J. / Gu, P. / Yu, E.Y. / Lue, N.F. / Chang, S. / Liu, Y. / Lei, M.
履歴
登録2013年8月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Telomeric repeat-binding factor 2
B: Telomeric repeat-binding factor 2
C: Peptide from Structure-specific endonuclease subunit SLX4
D: Peptide from Structure-specific endonuclease subunit SLX4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,8424
ポリマ－49,8424
非ポリマー00
水4,882271
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5030 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area20130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.591, 69.183, 118.078
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.730, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Telomeric repeat-binding factor 2 / TTAGGG repeat-binding factor 2 / Telomeric DNA-binding protein


分子量: 23410.283 Da / 分子数: 2 / 断片: TRFH domain, UNP residues 45-244 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TERF2, TRBF2, TRF2 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q15554
#2: タンパク質・ペプチド Peptide from Structure-specific endonuclease subunit SLX4 / BTB/POZ domain-containing protein 12


分子量: 1510.720 Da / 分子数: 2 / 断片: TRF2-binding motif, UNP residues 1014-1025 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8IY92
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 271 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.79 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 10% PEG 4000, 0.1M HEPES, pH 7.4, 100mM NaCl, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→100 Å / Num. obs: 32186 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Χ2: 1.906 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.05-2.123.70.28731141.291195.6
2.12-2.213.90.21632001.411195.7
2.21-2.313.90.17231901.573196.5
2.31-2.433.90.14531831.701196.8
2.43-2.583.90.12132191.905196.8
2.58-2.783.90.132022.011196.5
2.78-3.063.90.07732452.17197.1
3.06-3.513.90.05932132.27196.9
3.51-4.423.80.04532532.555197.3
4.42-1003.90.03633672.122198

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.7.0029精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-3000データ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3BU8

3bu8


解像度: 2.05→44.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 10.522 / SU ML: 0.13 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.193 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 1609 5.1 %RANDOM
Rwork0.2141 ---
obs0.2165 31784 96.34 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 118.23 Å2 / Biso mean: 24.9856 Å2 / Biso min: 6.69 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.06 Å20 Å21.52 Å2
2---0.27 Å20 Å2
3---1.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→44.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3394 0 0 271 3665
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0193445
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8661.9734626
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.3375412
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.83323.043161
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.96915671
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.441534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.2527
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022522
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr4.30133445
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free30.179597
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded23.22353568
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.103 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 119 -
Rwork0.235 2177 -
all-2296 -
obs--95.51 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2658-0.1323-0.25270.19240.2560.38660.01380.0319-0.00740.02620.0095-0.0326-0.0053-0.0113-0.02330.06930.0279-0.02250.0225-0.00920.0146-7.6067-14.2646-47.777
20.08420.051-0.10870.0682-0.08170.1705-0.0128-0.0166-0.00390.0422-0.0094-0.0181-0.0168-0.00330.02220.0810.0341-0.02260.09820.00290.0135-20.1142-14.1748-11.0314
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A46 - 244
2X-RAY DIFFRACTION2B45 - 244

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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