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- PDB-4m36: Crystal structure of Trypanosoma brucei protein arginine methyltr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4m36
タイトルCrystal structure of Trypanosoma brucei protein arginine methyltransferase 7
要素Protein arginine N-methyltransferase 7
キーワードTRANSFERASE / Methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


arginine N-methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / peptidyl-arginine N-methylation / peptidyl-arginine methylation / histone arginine N-methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / chromatin remodeling / regulation of DNA-templated transcription ...arginine N-methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / peptidyl-arginine N-methylation / peptidyl-arginine methylation / histone arginine N-methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / chromatin remodeling / regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich ...Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein arginine N-methyltransferase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 2.042 Å
データ登録者Wang, C. / Zhu, Y. / Shi, Y.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Structural determinants for the strict monomethylation activity by trypanosoma brucei protein arginine methyltransferase 7.
著者: Wang, C. / Zhu, Y. / Caceres, T.B. / Liu, L. / Peng, J. / Wang, J. / Chen, J. / Chen, X. / Zhang, Z. / Zuo, X. / Gong, Q. / Teng, M. / Hevel, J.M. / Wu, J. / Shi, Y.
履歴
登録2013年8月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年4月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase 7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9851
ポリマ－38,9851
非ポリマー00
水3,639202
1
A: Protein arginine N-methyltransferase 7

A: Protein arginine N-methyltransferase 7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,9712
ポリマ－77,9712
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area6810 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area25950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)130.621, 40.857, 90.538
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 131.09, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Protein arginine N-methyltransferase 7 / TbPRMT7


分子量: 38985.469 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 36-378 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
株: 927/4 GUTat10.1 / 遺伝子: PRMT7, Tb927.7.5490 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q582G4, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 202 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100mM MES , 20% PEG 1000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: NiFILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.04→50 Å / Num. obs: 23151

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.042→49.226 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8679 / SU ML: 0.19 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 19.94 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2057 1184 5.11 %
Rwork0.1639 --
obs0.1661 23151 99.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 54.48 Å2 / Biso mean: 10.7354 Å2 / Biso min: 2.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.042→49.226 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2655 0 0 202 2857
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072721
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1113696
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.7671004
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074415
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005483
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.042-2.13490.21821390.13992690282999
2.1349-2.24750.24641390.157527222861100
2.2475-2.38830.25581550.162827222877100
2.3883-2.57270.23681190.170327582877100
2.5727-2.83160.2261550.178627442899100
2.8316-3.24120.22921460.176727432889100
3.2412-4.08330.16341400.159327872927100
4.0833-49.24040.17491910.159828012992100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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