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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4lz2 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the bromodomain of human BAZ2A | ||||||
![]() | Bromodomain adjacent to zinc finger domain protein 2A | ||||||
![]() | SIGNALING PROTEIN / Structural Genomics Consortium / SGC | ||||||
機能・相同性 | ![]() NoRC complex / : / rDNA heterochromatin / rDNA heterochromatin formation / chromatin silencing complex / RNA polymerase I preinitiation complex assembly / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / heterochromatin formation / nuclear receptor binding / lysine-acetylated histone binding ...NoRC complex / : / rDNA heterochromatin / rDNA heterochromatin formation / chromatin silencing complex / RNA polymerase I preinitiation complex assembly / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / heterochromatin formation / nuclear receptor binding / lysine-acetylated histone binding / NoRC negatively regulates rRNA expression / histone binding / nuclear speck / chromatin remodeling / DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / DNA binding / RNA binding / nucleus / metal ion binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Tallant, C. / Nunez-Alonso, G. / Picaud, S. / Filippakopoulos, P. / Krojer, T. / Bradley, A. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. ...Tallant, C. / Nunez-Alonso, G. / Picaud, S. / Filippakopoulos, P. / Krojer, T. / Bradley, A. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Molecular basis of histone tail recognition by human TIP5 PHD finger and bromodomain of the chromatin remodeling complex NoRC. 著者: Cynthia Tallant / Erica Valentini / Oleg Fedorov / Lois Overvoorde / Fleur M Ferguson / Panagis Filippakopoulos / Dmitri I Svergun / Stefan Knapp / Alessio Ciulli / ![]() ![]() 要旨: Binding of the chromatin remodeling complex NoRC to RNA complementary to the rDNA promoter mediates transcriptional repression. TIP5, the largest subunit of NoRC, is involved in recruitment to rDNA ...Binding of the chromatin remodeling complex NoRC to RNA complementary to the rDNA promoter mediates transcriptional repression. TIP5, the largest subunit of NoRC, is involved in recruitment to rDNA by interactions with promoter-bound TTF-I, pRNA, and acetylation of H4K16. TIP5 domains that recognize posttranslational modifications on histones are essential for recruitment of NoRC to chromatin, but how these reader modules recognize site-specific histone tails has remained elusive. Here, we report crystal structures of PHD zinc finger and bromodomains from human TIP5 and BAZ2B in free form and bound to H3 and/or H4 histones. PHD finger functions as an independent structural module in recognizing unmodified H3 histone tails, and the bromodomain prefers H3 and H4 acetylation marks followed by a key basic residue, KacXXR. Further low-resolution analyses of PHD-bromodomain modules provide molecular insights into their trans histone tail recognition, required for nucleosome recruitment and transcriptional repression of the NoRC complex. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 60.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 43.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 432.1 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 432.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 7.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 10.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 4q6fC ![]() 4qbmC ![]() 4qc1C ![]() 4qc3C ![]() 4qf2C ![]() 4qf3C ![]() 1dvvS ![]() 1x0jS ![]() 2grcS ![]() 2oo1S ![]() 2ossS ![]() 2uouS ![]() 3d7cS ![]() 3daiS ![]() 3dwyS ![]() 3golS ![]() 3hmhS S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 12509.048 Da / 分子数: 1 / 断片: bromodomain (UNP residues 1796-1899) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() | ||||
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#2: 化合物 | ChemComp-EDO / #3: 化合物 | ChemComp-MG / | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.58 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.4 詳細: 22% PEG3350, 0.1 M Tris, pH 8.4, 0.25 M magnesium chloride, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月22日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.9686 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.76→27.56 Å / Num. all: 17392 / Num. obs: 17392 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.9 % / Biso Wilson estimate: 30.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rsym value: 0.021 / Net I/σ(I): 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRIES 3GOL, 1DVV, 1X0J, 3DAI, 3HMH, 2GRC, 2OO1, 2OSS, 2UOU, 3D7C, AND 3DWY 解像度: 1.76→27.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 4.042 / SU ML: 0.07 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.087 / ESU R Free: 0.094 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 39.299 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.76→27.56 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.76→1.806 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 63.9264 Å / Origin y: 30.8998 Å / Origin z: 0.0138 Å
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