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- PDB-4lwd: Human CARMA1 CARD domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lwd
タイトルHuman CARMA1 CARD domain
要素Caspase recruitment domain-containing protein 11
キーワードSIGNALING PROTEIN / death domain / Bcl10
機能・相同性
機能・相同性情報


thymic T cell selection / CBM complex / regulation of B cell differentiation / : / guanylate kinase activity / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / TORC1 signaling / CARD domain binding / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / regulation of T cell differentiation ...thymic T cell selection / CBM complex / regulation of B cell differentiation / : / guanylate kinase activity / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / TORC1 signaling / CARD domain binding / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / regulation of T cell differentiation / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / B cell proliferation / immunological synapse / homeostasis of number of cells / canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of B cell proliferation / T cell costimulation / positive regulation of interleukin-2 production / B cell differentiation / Activation of NF-kappaB in B cells / protein homooligomerization / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / Downstream TCR signaling / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / regulation of apoptotic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / membrane raft / extracellular exosome / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CARD11, CARD domain / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Death-like domain superfamily / PDZ superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Caspase recruitment domain-containing protein 11
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 1.792 Å
データ登録者Zheng, C. / Wu, H.
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2013
タイトル: Structural architecture of the CARMA1/Bcl10/MALT1 signalosome: nucleation-induced filamentous assembly.
著者: Qi Qiao / Chenghua Yang / Chao Zheng / Lorena Fontán / Liron David / Xiong Yu / Clay Bracken / Monica Rosen / Ari Melnick / Edward H Egelman / Hao Wu /
要旨: The CARMA1/Bcl10/MALT1 (CBM) signalosome mediates antigen receptor-induced NF-κB signaling to regulate multiple lymphocyte functions. While CARMA1 and Bcl10 contain caspase recruitment domains ...The CARMA1/Bcl10/MALT1 (CBM) signalosome mediates antigen receptor-induced NF-κB signaling to regulate multiple lymphocyte functions. While CARMA1 and Bcl10 contain caspase recruitment domains (CARDs), MALT1 is a paracaspase with structural similarity to caspases. Here we show that the reconstituted CBM signalosome is a helical filamentous assembly in which substoichiometric CARMA1 nucleates Bcl10 filaments. Bcl10 filament formation is a highly cooperative process whose threshold is sensitized by oligomerized CARMA1 upon receptor activation. In cells, both cotransfected CARMA1/Bcl10 complex and the endogenous CBM signalosome are filamentous morphologically. Combining crystallography, nuclear magnetic resonance, and electron microscopy, we reveal the structure of the Bcl10 CARD filament and the mode of interaction between CARMA1 and Bcl10. Structure-guided mutagenesis confirmed the observed interfaces in Bcl10 filament assembly and MALT1 activation in vitro and NF-κB activation in cells. These data support a paradigm of nucleation-induced signal transduction with threshold response due to cooperativity and signal amplification by polymerization.
履歴
登録2013年7月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase recruitment domain-containing protein 11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6985
ポリマ－11,3861
非ポリマー3124
水1,08160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Caspase recruitment domain-containing protein 11
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,19130
ポリマ－68,3166
非ポリマー1,87524
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
crystal symmetry operation14_555-y+3/4,-x+3/4,-z+3/41
crystal symmetry operation19_555-x+3/4,-z+3/4,-y+3/41
crystal symmetry operation24_555-z+3/4,-y+3/4,-x+3/41
Buried area9850 Å2
ΔGint-333 kcal/mol
Surface area27970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.045, 82.045, 82.045
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number213
Space group name H-MP4132
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-310-

HOH

21A-312-

HOH

31A-341-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Caspase recruitment domain-containing protein 11 / CARD-containing MAGUK protein 1 / Carma 1


分子量: 11385.998 Da / 分子数: 1 / 断片: CARD domain residues 18-110 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CARD11, CARMA1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: Q9BXL7
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: It was crystallized by mixing 1 to l protein (10 mg/ml in 20 mM Tris at pH 8.0, 150 mM NaCl, and 5 mM DTT) with 1 to l of the reservoir solution containing 1.4 M MgSO4 and 100 mM MES at pH 6. ...詳細: It was crystallized by mixing 1 to l protein (10 mg/ml in 20 mM Tris at pH 8.0, 150 mM NaCl, and 5 mM DTT) with 1 to l of the reservoir solution containing 1.4 M MgSO4 and 100 mM MES at pH 6.5 in a hanging drop vapor diffusion system at 20 oC., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年5月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.792→25.945 Å / Num. obs: 9328 / Observed criterion σ(F): 1.36 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
1.7921-2.05131100
2.0513-2.58411100
2.5841-25.9476199

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHARP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.792→25.945 Å / SU ML: 0.46 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 18.94 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2229 466 5 %Random
Rwork0.1986 ---
obs0.1997 9328 99.66 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 55.146 Å2 / ksol: 0.449 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å2-0 Å2
3----0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.792→25.945 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数744 0 16 60 820
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007772
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0321046
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.637294
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077112
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005132
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7921-2.05130.28041510.23552881X-RAY DIFFRACTION100
2.0513-2.58410.22511540.17072914X-RAY DIFFRACTION100
2.5841-25.94760.2111610.20293067X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.9524-2.08270.98934.2694-1.80894.59750.02210.0375-0.1971-0.0972-0.0383-0.17780.27790.16550.04310.1659-0.038-0.02030.0609-0.01230.173150.743839.823921.4735
26.88644.9837-5.9083.72-4.36695.6107-0.2710.58820.2117-0.34450.37680.47590.2388-0.53640.01690.1616-0.03430.00750.2091-0.01690.263437.710741.103516.8221
35.3502-2.29595.32815.8087-3.40595.55970.2089-1.4006-1.00290.66350.97360.740.5705-2.3012-0.46830.4286-0.0754-0.00690.6160.18210.372242.978433.856530.9311
45.15822.0555-0.51645.4011.95937.62710.00980.312-0.1017-0.06530.056-0.1375-0.02690.0317-0.06770.06990.0263-0.00470.10070.02140.151149.559742.105916.0132
56.48450.34462.25596.65871.31627.4868-0.1414-0.04690.4760.08290.0573-1.3969-0.43691.39680.05190.2035-0.0439-0.02230.25280.05920.402160.20745.837523.2115
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 21:48)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 49:61)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 62:73)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 74:98)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resseq 99:110)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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