+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4liu | ||||||
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Title | Structure of YcfD, a Ribosomal oxygenase from Escherichia coli. | ||||||
Components | 50S ribosomal protein L16 arginine hydroxylase | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / JmjC Domain / Dioxygenase / Hydroxylation | ||||||
Function / homology | Function and homology information [50S ribosomal protein L16]-arginine 3-hydroxylase / 2-oxoglutarate-dependent dioxygenase activity / post-translational protein modification / ferrous iron binding / protein homodimerization activity Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 2.7 Å | ||||||
Authors | Brissett, N.C. / Doherty, A.J. / Fox, G.C. | ||||||
Citation | Journal: Nature / Year: 2014 Title: Ribosomal oxygenases are structurally conserved from prokaryotes to humans. Authors: Chowdhury, R. / Sekirnik, R. / Brissett, N.C. / Krojer, T. / Ho, C.H. / Ng, S.S. / Clifton, I.J. / Ge, W. / Kershaw, N.J. / Fox, G.C. / Muniz, J.R. / Vollmar, M. / Phillips, C. / Pilka, E.S. ...Authors: Chowdhury, R. / Sekirnik, R. / Brissett, N.C. / Krojer, T. / Ho, C.H. / Ng, S.S. / Clifton, I.J. / Ge, W. / Kershaw, N.J. / Fox, G.C. / Muniz, J.R. / Vollmar, M. / Phillips, C. / Pilka, E.S. / Kavanagh, K.L. / von Delft, F. / Oppermann, U. / McDonough, M.A. / Doherty, A.J. / Schofield, C.J. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4liu.cif.gz | 160.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4liu.ent.gz | 131.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4liu.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4liu_validation.pdf.gz | 451.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4liu_full_validation.pdf.gz | 453.9 KB | Display | |
Data in XML | 4liu_validation.xml.gz | 15.9 KB | Display | |
Data in CIF | 4liu_validation.cif.gz | 21.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/li/4liu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/li/4liu | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 2xdvC 4bu2C 4bxfC 4ccjC 4cckC 4cclC 4ccmC 4ccnC 4ccoC 4cswC 4cugC 4litC 4livC C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 46834.152 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: K-12 / Gene: b1128, JW1114, ycfD / Plasmid: pET28a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): B834s References: UniProt: P27431, Oxidoreductases; Acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen; With 2-oxoglutarate as one donor, and incorporation of one atom of oxygen into each donor |
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#2: Chemical | ChemComp-TAM / |
#3: Chemical | ChemComp-PO4 / |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.17 Å3/Da / Density % sol: 61.17 % |
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Crystal grow | Temperature: 285 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 50mM Tris.HCl pH 7.5, 0.4M Ammonium dihydrogen phosphate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 285K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: BM16 / Wavelength: 0.9798 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD / Date: Mar 1, 2006 / Details: double crystal monochromator | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: double crystal monochromator / Protocol: SAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9798 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Redundancy: 6.1 % / Av σ(I) over netI: 5.2 / Number: 106655 / Rsym value: 0.142 / D res high: 2.7 Å / D res low: 70.721 Å / Num. obs: 17365 / % possible obs: 99.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 2.7→70.721 Å / Num. all: 17365 / Num. obs: 17365 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 6.1 % / Rsym value: 0.142 / Net I/σ(I): 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: SAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Phasing MAD | D res high: 2.7 Å / D res low: 42.31 Å / FOM acentric: 0.233 / FOM centric: 0.057 / Reflection acentric: 14190 / Reflection centric: 3099 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing MAD set |
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Phasing MAD set shell |
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Phasing MAD set site |
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Phasing MAD shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 2.7→43.024 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.49 / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.01 / Phase error: 23.74 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 40.9965 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.7→43.024 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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