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- PDB-4lit: Structure of YcfD a Ribosomal oxygenase from Escherichia coli in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lit
タイトルStructure of YcfD a Ribosomal oxygenase from Escherichia coli in complex with Cobalt and 2-oxoglutarate.
要素50S ribosomal protein L16 arginine hydroxylase
キーワードOXIDOREDUCTASE / JmjC Domain / Dioxygenase / Hydroxylation
機能・相同性
機能・相同性情報


[50S ribosomal protein L16]-arginine 3-hydroxylase / 2-oxoglutarate-dependent dioxygenase activity / post-translational protein modification / ferrous iron binding / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
50S ribosomal protein L16 arginine hydroxylase; Chain A, Domain 2 / ROXA-like, winged helix / ROXA-like winged helix / JmjC domain-containing / JmjC domain / Malonyl-Coenzyme A Acyl Carrier Protein; domain 2 / Cupin / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. ...50S ribosomal protein L16 arginine hydroxylase; Chain A, Domain 2 / ROXA-like, winged helix / ROXA-like winged helix / JmjC domain-containing / JmjC domain / Malonyl-Coenzyme A Acyl Carrier Protein; domain 2 / Cupin / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Jelly Rolls / Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-OXOGLUTARIC ACID / : / Ribosomal protein uL16 3-hydroxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Brissett, N.C. / Doherty, A.J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2014
タイトル: Ribosomal oxygenases are structurally conserved from prokaryotes to humans.
著者: Chowdhury, R. / Sekirnik, R. / Brissett, N.C. / Krojer, T. / Ho, C.H. / Ng, S.S. / Clifton, I.J. / Ge, W. / Kershaw, N.J. / Fox, G.C. / Muniz, J.R. / Vollmar, M. / Phillips, C. / Pilka, E.S. ...著者: Chowdhury, R. / Sekirnik, R. / Brissett, N.C. / Krojer, T. / Ho, C.H. / Ng, S.S. / Clifton, I.J. / Ge, W. / Kershaw, N.J. / Fox, G.C. / Muniz, J.R. / Vollmar, M. / Phillips, C. / Pilka, E.S. / Kavanagh, K.L. / von Delft, F. / Oppermann, U. / McDonough, M.A. / Doherty, A.J. / Schofield, C.J.
履歴
登録2013年7月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月25日Group: Database references
改定 1.22014年7月9日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 50S ribosomal protein L16 arginine hydroxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,3833
ポリマ－46,1781
非ポリマー2052
水2,468137
1
A: 50S ribosomal protein L16 arginine hydroxylase
ヘテロ分子

A: 50S ribosomal protein L16 arginine hydroxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,7656
ポリマ－92,3552
非ポリマー4104
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area7030 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area31380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.140, 74.140, 208.860
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 50S ribosomal protein L16 arginine hydroxylase / Ribosomal oxygenase YcfD / ROX


分子量: 46177.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: b1128, JW1114, ycfD / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834s
参照: UniProt: P27431, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: P27431, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む
#2: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#3: 化合物 ChemComp-AKG / 2-OXOGLUTARIC ACID / α-ケトグルタル酸


分子量: 146.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O5
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 137 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.42 %
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 10mM Cobalt chloride, 50mM 2-oxoglutarate pH 4.2, 1.5M 1,6 Hexanediol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 285K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2012年1月18日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: VariMax HF / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→69.869 Å / Num. all: 23748 / Num. obs: 23748 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.9 % / Rsym value: 0.164 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.4-2.5312.60.731.14227133610.73100
2.53-2.6813.70.6121.34418632180.612100
2.68-2.8713.40.4181.84053030210.418100
2.87-3.1130.3072.43692328390.307100
3.1-3.3912.70.1893.73331926200.189100
3.39-3.7912.50.1384.82968423740.138100
3.79-4.3812.40.1035.82656521490.103100
4.38-5.3712.80.08372338518270.083100
5.37-7.5912.80.0976.31869314610.097100
7.59-33.15611.10.0578.297828780.05799

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation5.64 Å33.16 Å
Translation5.64 Å33.16 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.21データスケーリング
PHASER2.5.2位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CrystalClearデータ収集
PHENIX1.8.2_1309精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4LIU

4liu


解像度: 2.4→33.156 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.44 / SU ML: 0.28 / σ(F): 0.41 / 位相誤差: 22.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2359 2240 5.15 %
Rwork0.1838 --
obs0.1864 43461 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 106.87 Å2 / Biso mean: 44.6695 Å2 / Biso min: 20.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→33.156 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2886 0 11 137 3034
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.59831.3514-0.15083.61240.20393.3901-0.0425-0.00770.1277-0.09770.10360.0683-0.12-0.0112-0.06960.28480.0350.00770.2327-0.01860.237526.097951.551772.9587
23.2642-0.28-1.06653.43420.23054.39750.0452-0.19790.496-0.21230.1703-0.6311-0.3141.0927-0.19980.3682-0.11410.05030.4967-0.03730.387344.097257.970473.7943
35.54862.8778-0.7424.1209-2.83032.39140.0143-0.08720.37260.5471-0.21650.0986-0.6633-0.15870.10940.36840.0806-0.00490.2737-0.03590.252122.014950.017682.9415
43.6331.4928-0.62393.15780.86574.8175-0.14280.1808-0.1793-0.06860.1952-0.20810.18360.4826-0.03660.27730.02390.02810.28850.00150.282335.209746.120569.9054
50.4195-0.80441.02091.3647-2.05963.7134-0.0222-0.11640.0170.08150.1359-0.0592-0.1071-0.2293-0.11570.25330.0159-0.04070.30590.00050.281136.389831.2621110.7328
62.1562-1.29110.49172.55010.26151.7788-0.2103-0.3504-0.10220.23450.3597-0.00540.14710.2103-0.13780.40350.08940.01940.3454-0.02920.298224.571658.820497.6663
73.0869-2.4467-1.35742.32740.03193.34250.0462-0.1358-0.1647-0.034-0.01370.21520.2716-0.20260.10040.3579-0.0414-0.02060.2458-0.04690.354115.986357.964797.988
82.5279-0.2191-0.07951.4240.85842.6540.1436-0.0086-0.01880.1202-0.02350.00770.17370.093-0.08750.33270.0367-0.00940.2539-0.0260.275517.969666.273999.2486
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 36:83)A36 - 83
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 84:129)A84 - 129
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 130:141)A130 - 141
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 142:236)A142 - 236
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 237:293)A237 - 293
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 294:355)A294 - 355
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 356:378)A356 - 378
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 379:407)A379 - 407

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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