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万見
- PDB-4lcj: CtBP2 in complex with substrate MTOB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lcj
タイトルCtBP2 in complex with substrate MTOB
要素C-terminal-binding protein 2
キーワードOXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE SUBSTRATE / Rossmann Fold / Transcriptional Corepressor / D-isomer 2-hydroxyacid dehydrogenase / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE SUBSTRATE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / Signaling by TCF7L2 mutants / Repression of WNT target genes / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / white fat cell differentiation / transcription repressor complex / viral genome replication / transcription coregulator binding / transcription corepressor binding ...positive regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / Signaling by TCF7L2 mutants / Repression of WNT target genes / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / white fat cell differentiation / transcription repressor complex / viral genome replication / transcription coregulator binding / transcription corepressor binding / NAD binding / transcription corepressor activity / DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of DNA-templated transcription / synapse / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / protein-containing complex binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
C-terminal binding protein / : / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily ...C-terminal binding protein / : / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4-(METHYLSULFANYL)-2-OXOBUTANOIC ACID / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / C-terminal-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.86 Å
データ登録者Hilbert, B.J. / Schiffer, C.A. / Royer Jr., W.E.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2014
タイトル: Crystal structures of human CtBP in complex with substrate MTOB reveal active site features useful for inhibitor design.
著者: Hilbert, B.J. / Grossmann, S.R. / Schiffer, C.A. / Royer, W.E.
履歴
登録2013年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月9日Group: Database references
改定 1.22014年5月14日Group: Database references
改定 1.32014年11月12日Group: Structure summary
改定 1.42017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.52024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: C-terminal-binding protein 2
B: C-terminal-binding protein 2
C: C-terminal-binding protein 2
D: C-terminal-binding protein 2
E: C-terminal-binding protein 2
F: C-terminal-binding protein 2
G: C-terminal-binding protein 2
H: C-terminal-binding protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)314,65124
ポリマ－308,1598
非ポリマー6,49316
水3,693205
1
A: C-terminal-binding protein 2
B: C-terminal-binding protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,6636
ポリマ－77,0402
非ポリマー1,6234
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8220 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area24410 Å2
手法PISA
2
C: C-terminal-binding protein 2
D: C-terminal-binding protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,6636
ポリマ－77,0402
非ポリマー1,6234
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8320 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area24290 Å2
手法PISA
3
E: C-terminal-binding protein 2
F: C-terminal-binding protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,6636
ポリマ－77,0402
非ポリマー1,6234
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8040 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area24340 Å2
手法PISA
4
G: C-terminal-binding protein 2
H: C-terminal-binding protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,6636
ポリマ－77,0402
非ポリマー1,6234
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8020 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area24300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.151, 140.605, 135.126
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.870, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
C-terminal-binding protein 2 / CtBP2


分子量: 38519.828 Da / 分子数: 8 / 断片: UNP residues 31-362 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTBP2 / プラスミド: pET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Codon Plus RIL / 参照: UniProt: P56545
#2: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-KMT / 4-(METHYLSULFANYL)-2-OXOBUTANOIC ACID / 2-オキソ-4-(メチルチオ)酪酸


分子量: 148.180 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H8O3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 205 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.25 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 200 mM potassium nitrate, 15-20% PEG 3350, 100 mM bis tris propane, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.99 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月30日
放射モノクロメーター: Bent Ge(111) monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 4.1 % / Av σ(I) over netI: 13.24 / 数: 298092 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Χ2: 1 / D res high: 2.86 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 73374 / % possible obs: 99.4
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
6.165098.610.0520.9964
4.896.1699.910.0710.9964
4.274.8999.910.0730.9944.1
3.884.2799.910.0861.0024.1
3.63.8899.910.1040.9924.1
3.393.699.710.1250.9974.1
3.223.3999.610.1671.0054.1
3.083.229910.2331.0064.1
2.963.0898.710.3130.9994.1
2.862.9698.810.3891.0034
反射解像度: 2.86→50 Å / Num. all: 73837 / Num. obs: 73374 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Χ2: 0.999 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.86-2.9640.38972631.003198.8
2.96-3.084.10.31372530.999198.7
3.08-3.224.10.23372761.006199
3.22-3.394.10.16773191.005199.6
3.39-3.64.10.12573550.997199.7
3.6-3.884.10.10473390.992199.9
3.88-4.274.10.08673681.002199.9
4.27-4.894.10.07373770.994199.9
4.89-6.1640.07174290.996199.9
6.16-5040.05273950.996198.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.86 Å32.3 Å
Translation2.86 Å32.3 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.5.1位相決定
PHENIX1.8.1_1168精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.86→32.303 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.37 / SU ML: 0.36 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2506 3692 5.04 %Random
Rwork0.2139 ---
obs0.2158 73303 99.2 %-
all-73327 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 82.94 Å2 / Biso mean: 52.6922 Å2 / Biso min: 29.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.86→32.303 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19394 0 424 205 20023
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00920200
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.21927553
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0573243
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0073581
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.3417111
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 26

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.86-2.89410.33191210.31212545266693
2.8941-2.93370.32451280.292648277699
2.9337-2.97560.34261370.28192666280399
2.9756-3.020.3291480.28452651279999
3.02-3.06710.281520.28132655280799
3.0671-3.11740.29591530.26482608276199
3.1174-3.17110.38141240.26782681280599
3.1711-3.22870.28981170.26982681279899
3.2287-3.29080.35031490.26792673282299
3.2908-3.35790.28941340.243126712805100
3.3579-3.43080.31841430.242227232866100
3.4308-3.51050.2791510.232126352786100
3.5105-3.59820.28531460.236327082854100
3.5982-3.69530.24021460.220626662812100
3.6953-3.80390.30041260.215327092835100
3.8039-3.92650.25381600.213826892849100
3.9265-4.06660.21051630.196626552818100
4.0666-4.22910.22831450.19526992844100
4.2291-4.42110.23581330.187126802813100
4.4211-4.65350.20731570.175326892846100
4.6535-4.94410.21181290.176126982827100
4.9441-5.32430.22191640.179126882852100
5.3243-5.85720.23941380.203427322870100
5.8572-6.69820.22961460.217127222868100
6.6982-8.41430.20611360.181727262862100
8.4143-32.30460.20581460.18462713285998

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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