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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4k2p | ||||||
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Title | The Structure of a Quintuple Mutant of the Tiam1 PH-CC-Ex Domain | ||||||
![]() | T-lymphoma invasion and metastasis-inducing protein 1 | ||||||
![]() | SIGNALING PROTEIN / PH and coiled coil domain / phosphoinositide binding / protein-protein interaction / Par-3 / tight junctions | ||||||
Function / homology | ![]() positive regulation of Schwann cell chemotaxis / regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / regulation of dopaminergic neuron differentiation / Activated NTRK2 signals through CDK5 / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of epithelial to mesenchymal transition / cell-cell contact zone / activation of GTPase activity ...positive regulation of Schwann cell chemotaxis / regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / regulation of dopaminergic neuron differentiation / Activated NTRK2 signals through CDK5 / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of epithelial to mesenchymal transition / cell-cell contact zone / activation of GTPase activity / cardiac muscle hypertrophy / positive regulation of axonogenesis / protein localization to membrane / regulation of small GTPase mediated signal transduction / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / neuron projection extension / extrinsic component of postsynaptic density membrane / main axon / small GTPase-mediated signal transduction / NRAGE signals death through JNK / Rac protein signal transduction / CDC42 GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / axonal growth cone / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / guanyl-nucleotide exchange factor activity / cell-matrix adhesion / response to cocaine / receptor tyrosine kinase binding / kinase binding / ruffle membrane / positive regulation of protein binding / cell-cell junction / cell migration / G alpha (12/13) signalling events / protein-containing complex assembly / microtubule binding / dendritic spine / microtubule / positive regulation of cell migration / neuronal cell body / positive regulation of cell population proliferation / synapse / lipid binding / glutamatergic synapse / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Joshi, M. / Gakhar, L. / Fuentes, E.J. | ||||||
![]() | ![]() Title: High-resolution structure of the Tiam1 PHn-CC-Ex domain. Authors: Joshi, M. / Gakhar, L. / Fuentes, E.J. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 473 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 464.8 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 470.5 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 41.1 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 60 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4k2oC ![]() 3a8pS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: (Selection details: chain 'D' and segid 'A' RESTRAINED TORSIONS: 4462 Histogram of...) |
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Components
#1: Protein | Mass: 31163.852 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: PH-CC-Ex domain (UNP residues 429-702) / Mutation: K596A, K597A, K598A, M580L, M586L Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-CA / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.99 Å3/Da / Density % sol: 38.09 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M Tris, 19% PEG4000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: NOIR-1 / Detector: CCD / Date: Apr 7, 2010 |
Radiation | Monochromator: double crystal Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.98→19.703 Å / Num. obs: 67495 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 23.61 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 14.3 |
Reflection shell | Resolution: 1.98→2.09 Å / Redundancy: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.357 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 9690 / % possible all: 97.6 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 3A8P Resolution: 1.98→19.703 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 1.35 / Phase error: 27.82 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.98→19.703 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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