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- PDB-4jzl: Crystal structure of BAP31 vDED at alkaline pH -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jzl
タイトルCrystal structure of BAP31 vDED at alkaline pH
要素B-cell receptor-associated protein 31
キーワードAPOPTOSIS / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of retrograde protein transport, ER to cytosol / positive regulation of mitochondrial calcium ion concentration / protein localization to endoplasmic reticulum exit site / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site / Apoptotic execution phase / positive regulation of ERAD pathway / perinuclear endoplasmic reticulum / negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein targeting to mitochondrion ...positive regulation of retrograde protein transport, ER to cytosol / positive regulation of mitochondrial calcium ion concentration / protein localization to endoplasmic reticulum exit site / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site / Apoptotic execution phase / positive regulation of ERAD pathway / perinuclear endoplasmic reticulum / negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein targeting to mitochondrion / clathrin-coated vesicle / Golgi cisterna membrane / RSV-host interactions / Apoptotic cleavage of cellular proteins / MHC class I protein binding / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / : / RHOA GTPase cycle / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / response to endoplasmic reticulum stress / lipid droplet / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / intracellular protein transport / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / spermatogenesis / Golgi membrane / apoptotic process / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / mitochondrion / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
B-cell receptor-associated protein 29/31 / BAP29/BAP31, transmembrane domain / Bap31/Bap29 cytoplasmic coiled-coil domain / Bap31/Bap29 transmembrane region / Bap31/Bap29 cytoplasmic coiled-coil domain
類似検索 - ドメイン・相同性
B-cell receptor-associated protein 31
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Quistgaard, E.M. / Low, C. / Moberg, P. / Guettou, F. / Maddi, K. / Nordlund, P.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2013
タイトル: Structural and Biophysical Characterization of the Cytoplasmic Domains of Human BAP29 and BAP31.
著者: Quistgaard, E.M. / Low, C. / Moberg, P. / Guettou, F. / Maddi, K. / Nordlund, P.
履歴
登録2013年4月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: B-cell receptor-associated protein 31
B: B-cell receptor-associated protein 31
C: B-cell receptor-associated protein 31
D: B-cell receptor-associated protein 31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,4005
ポリマ－31,3084
非ポリマー921
水2,054114
1
A: B-cell receptor-associated protein 31
D: B-cell receptor-associated protein 31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7463
ポリマ－15,6542
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2980 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area9710 Å2
手法PISA
2
B: B-cell receptor-associated protein 31
C: B-cell receptor-associated protein 31


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6542
ポリマ－15,6542
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3200 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area9620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.690, 42.900, 62.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.87, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
B-cell receptor-associated protein 31 / BCR-associated protein 31 / Bap31 / 6C6-AG tumor-associated antigen / Protein CDM / p28


分子量: 7826.907 Da / 分子数: 4 / 断片: vDED domain: unp residues 168-223 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BCAP31, BAP31, DXS1357E / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Rosetta 2 / 参照: UniProt: P51572
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.84 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: 100 mM Tris-HCl, 34% PEG2000 monomethyl ether (mme) and 150 mM KBr, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→28.3 Å / Num. all: 13838 / Num. obs: 13838 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.2 % / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / 冗長度: 5.1 % / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Rsym value: 0.575 / % possible all: 98.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4JZP

4jzp


解像度: 2.2→28.3 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 2.01 / 位相誤差: 28.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2458 555 4.03 %Random
Rwork0.2204 ---
obs0.2214 13771 98.37 %-
all-13771 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→28.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2004 0 6 114 2124
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042013
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.682671
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.404842
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048302
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002348
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1999-2.42110.29871490.25763243X-RAY DIFFRACTION98
2.4211-2.77120.28671550.24043253X-RAY DIFFRACTION99
2.7712-3.49050.23731330.22243344X-RAY DIFFRACTION99
3.4905-28.34290.21991180.2043376X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

S33: -0 Å ° / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2856-0.0743-0.03830.33560.288-0.04460.01960.17920.0803-0.04420.0159-0.0142-0.0072-0.38160.13950.0072-0.02710.25890.03420.160935.71969.87923.2161
20.19820.14150.07820.0019-0.20080.13930.0433-0.05780.01190.02530.01260.0278-0.03680.20990.1950.00360.00160.14550.00550.19348.788110.229926.7316
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' or chain 'D')
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' or chain 'C')

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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