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万見
- PDB-4jxz: Structure of E. coli glutaminyl-tRNA synthetase bound to ATP and ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jxz
タイトルStructure of E. coli glutaminyl-tRNA synthetase bound to ATP and a tRNA(Gln) acceptor containing a UUG anticodon
要素
  • Glutamine--tRNA ligase
  • RNA (71-MER)
キーワードligase/rna / Rossmann fold (ロスマンフォールド) / protein-RNA complex / tRNA aminoacylation / protein translation (翻訳 (生物学)) / tRNA(Gln) / ligase-rna complex
機能・相同性
機能・相同性情報


グルタミンtRNAリガーゼ / glutamine-tRNA ligase activity / glutaminyl-tRNA aminoacylation / glutamyl-tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / ATP binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Glutamine-tRNA ligase, bacterial / Glutamine-tRNA synthetase / Glutamine-tRNA ligase, alpha-bundle domain superfamily / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 2 / Glutamyl-trna Synthetase; Domain 2 / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 3 / Glutamyl-tRNA Synthetase; Domain 3 / Ribosomal Protein L25; Chain P / : / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain ...Glutamine-tRNA ligase, bacterial / Glutamine-tRNA synthetase / Glutamine-tRNA ligase, alpha-bundle domain superfamily / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 2 / Glutamyl-trna Synthetase; Domain 2 / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 3 / Glutamyl-tRNA Synthetase; Domain 3 / Ribosomal Protein L25; Chain P / : / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, anti-codon binding domain / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / Ribosomal Protein L25; Chain P / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, catalytic domain / tRNA synthetases class I (E and Q), catalytic domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Βバレル / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / リボ核酸 / RNA (> 10) / Glutamine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Perona, J.J. / Rodriguez-Hernandez, A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Structural and Mechanistic Basis for Enhanced Translational Efficiency by 2-Thiouridine at the tRNA Anticodon Wobble Position.
著者: Rodriguez-Hernandez, A. / Spears, J.L. / Gaston, K.W. / Limbach, P.A. / Gamper, H. / Hou, Y.M. / Kaiser, R. / Agris, P.F. / Perona, J.J.
履歴
登録2013年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月21日Group: Database references
改定 1.22013年10月23日Group: Database references
改定 1.32018年1月31日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: audit_author / pdbx_entity_src_syn
Item: _audit_author.name / _pdbx_entity_src_syn.organism_common_name / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamine--tRNA ligase
B: RNA (71-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,1955
ポリマ－87,4962
非ポリマー6993
水3,315184
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6580 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area31060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.270, 236.710, 114.010
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Glutamine--tRNA ligase / Glutaminyl-tRNA synthetase / GlnRS


分子量: 63434.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: glnS, b0680, JW0666 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00962, グルタミンtRNAリガーゼ
#2: RNA鎖 RNA (71-MER)


分子量: 24061.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 184 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.8 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 2.5 M ammonium sulfate, 40 mM PIPES, 20 mM MgSO4, 20 mM b-mercaptoethanol, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2012年1月5日
放射モノクロメーター: sagitally focused Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→43.4 Å / Num. all: 56377 / Num. obs: 55306 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.53 % / Biso Wilson estimate: 56.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / % possible all: 94.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
StructureStudioデータ収集
CNS精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.4→43.4 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 4336 -random
Rwork0.23 ---
all0.233 47201 --
obs0.233 45644 96.7 %-
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.39 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.45 Å0.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→43.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4291 1511 41 184 6027
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0067
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.158

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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