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- PDB-4js0: Complex of Cdc42 with the CRIB-PR domain of IRSp53 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4js0
タイトルComplex of Cdc42 with the CRIB-PR domain of IRSp53
要素
  • Brain-specific angiogenesis inhibitor 1-associated protein 2
  • Cell division control protein 42 homolog
キーワードSIGNALING PROTEIN/SIGNALING PROTEIN / GTPase binding domain / CRIB domain / cytoskeleton regulation / SIGNALING PROTEIN-SIGNALING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


neuron projection branch point / dendritic spine cytoplasm / GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / actin filament branching / positive regulation of synapse structural plasticity / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process ...neuron projection branch point / dendritic spine cytoplasm / GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / actin filament branching / positive regulation of synapse structural plasticity / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / organelle transport along microtubule / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / apolipoprotein A-I receptor binding / actin crosslink formation / plasma membrane organization / neuron fate determination / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / GTP-dependent protein binding / Inactivation of CDC42 and RAC1 / cardiac conduction system development / modulation by host of viral process / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / establishment of Golgi localization / regulation of filopodium assembly / leading edge membrane / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / cytoskeletal anchor activity / neuropilin signaling pathway / positive regulation of intracellular protein transport / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / protein localization to synapse / cellular response to L-glutamate / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / thioesterase binding / regulation of modification of postsynaptic structure / regulation of stress fiber assembly / regulation of lamellipodium assembly / neuron projection terminus / adherens junction organization / embryonic heart tube development / proline-rich region binding / RHO GTPases activate KTN1 / DCC mediated attractive signaling / regulation of postsynapse organization / CD28 dependent Vav1 pathway / sprouting angiogenesis / positive regulation of filopodium assembly / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / nuclear migration / regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of actin filament polymerization / phagocytosis, engulfment / RHOV GTPase cycle / small GTPase-mediated signal transduction / Myogenesis / heart contraction / establishment of cell polarity / establishment or maintenance of cell polarity / Golgi organization / RHOJ GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / RHOQ GTPase cycle / RHO GTPases activate PAKs / dendrite development / RHOU GTPase cycle / actin filament bundle assembly / CDC42 GTPase cycle / macrophage differentiation / postsynaptic cytosol / excitatory synapse / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / RHOG GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC3 GTPase cycle / postsynaptic density, intracellular component / spindle midzone / RHO GTPases activate IQGAPs / negative regulation of protein-containing complex assembly / presynaptic cytosol / positive regulation of lamellipodium assembly / GPVI-mediated activation cascade / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / ruffle / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / substantia nigra development / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / cellular response to epidermal growth factor stimulus / axonogenesis / dendritic shaft
類似検索 - 分子機能
I-BAR domain containing protein IRSp53 / IRSp53, SH3 domain / I-BAR domain containing protein IRSp53/IRTKS/Pinkbar / IMD/I-BAR domain / IRSp53/MIM homology domain / IMD domain profile. / Cdc42 / AH/BAR domain superfamily / Variant SH3 domain / Small GTPase Rho ...I-BAR domain containing protein IRSp53 / IRSp53, SH3 domain / I-BAR domain containing protein IRSp53/IRTKS/Pinkbar / IMD/I-BAR domain / IRSp53/MIM homology domain / IMD domain profile. / Cdc42 / AH/BAR domain superfamily / Variant SH3 domain / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Cell division control protein 42 homolog / BAR/IMD domain-containing adapter protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Kast, D.J. / Dominguez, R.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2014
タイトル: Mechanism of IRSp53 inhibition and combinatorial activation by Cdc42 and downstream effectors.
著者: Kast, D.J. / Yang, C. / Disanza, A. / Boczkowska, M. / Madasu, Y. / Scita, G. / Svitkina, T. / Dominguez, R.
履歴
登録2013年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月2日Group: Database references
改定 1.22014年4月30日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division control protein 42 homolog
B: Brain-specific angiogenesis inhibitor 1-associated protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7408
ポリマ－23,1062
非ポリマー1,6346
水2,720151
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4010 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area10950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.230, 67.230, 79.750
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-311-

HOH

21A-322-

HOH

31A-420-

HOH

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Cell division control protein 42 homolog / G25K GTP-binding protein


分子量: 19816.783 Da / 分子数: 1 / 変異: G12V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDC42 / プラスミド: PTYB11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P60953
#2: タンパク質・ペプチド Brain-specific angiogenesis inhibitor 1-associated protein 2 / BAI-associated protein 2 / BAI1-associated protein 2 / Protein BAP2 / Fas ligand-associated factor ...BAI-associated protein 2 / BAI1-associated protein 2 / Protein BAP2 / Fas ligand-associated factor 3 / FLAF3 / Insulin receptor substrate p53/p58 / IRS-58 / IRSp53/58 / Insulin receptor substrate protein of 53 kDa / IRSp53 / Insulin receptor substrate p53


分子量: 3288.875 Da / 分子数: 1 / Fragment: CRIB-PR domain / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UQB8

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非ポリマー , 4種, 157分子

#3: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-PE4 / 2-{2-[2-(2-{2-[2-(2-ETHOXY-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHANOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG4000 / ヘプタエチレングリコ-ルモノエチルエ-テル


分子量: 354.436 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H34O8 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 151 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.92 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 18-20% PEG 4000, 0.2M magnesium chloride, 0.004M betain hydrochloride, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 0.9769 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年6月25日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9769 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 15019 / Num. obs: 15019 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 17.8 %
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 18.4 % / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
JDirector(Rigaku)データ収集
PHENIXPhaser-MRモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIXPhaser-MR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→34.296 Å / SU ML: 0.16 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 17.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1987 754 5.04 %
Rwork0.1456 --
obs0.1481 14959 99.84 %
all-14959 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→34.296 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1594 0 61 151 1806
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0151745
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6892397
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.174663
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082275
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007295
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-2.04690.2211540.16132747X-RAY DIFFRACTION99
2.0469-2.25290.22861450.14182783X-RAY DIFFRACTION100
2.2529-2.57880.18781610.14232816X-RAY DIFFRACTION100
2.5788-3.24860.2051410.15062836X-RAY DIFFRACTION100
3.2486-34.30190.18571530.14213023X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.04670.1111-0.22962.0030.41621.75180.0751-0.2878-0.17210.0996-0.0042-0.31830.08850.2539-0.08660.0958-0.0226-0.01450.22960.03990.178218.2091-25.04917.4372
24.34330.59670.24731.15970.65013.14250.009-0.1377-0.23920.077-0.0049-0.4780.12660.1658-0.02540.1206-0.0208-0.0240.17170.05950.276818.6733-31.854413.6871
33.0561-1.07440.76748.5080.9821.7732-0.1125-0.5009-0.28450.9678-0.01040.92410.273-0.75440.08390.2821-0.10110.0730.53970.07460.21684.7901-26.121525.8649
43.00390.59460.81392.58991.21593.31610.0102-0.29140.19690.06810.03110.0312-0.1973-0.088-0.0450.0835-0.02710.00780.18630.03980.11699.2327-18.803214.2244
53.2350.00870.50292.39940.41211.8242-0.06220.16760.2149-0.27230.10040.0275-0.2261-0.1248-0.01840.167-0.0486-0.00150.24360.08420.13525.2003-19.06642.5943
64.13853.08722.77468.71357.05939.4291-0.01920.1618-0.0008-0.15410.2934-0.4682-0.18420.4941-0.31780.1274-0.04970.0070.20320.04880.165322.806-20.79678.3971
74.7191-1.7821-0.64783.17250.14866.70430.0466-0.368-0.1366-0.078-0.2439-0.5518-0.23060.71270.20670.1909-0.0830.04740.335-0.0080.348928.3343-28.257313.1876
88.8455-2.39545.50148.4890.13893.9540.2479-0.89710.05770.649-0.2238-0.22410.94110.7572-0.0360.3223-0.0466-0.0160.62360.09720.200114.7015-32.72931.875
92.95220.73170.80131.1929-1.83534.4596-0.74690.8359-0.9099-1.28890.15250.25461.6167-2.80360.58260.7089-0.15210.13110.78510.09010.529313.8462-38.696220.8421
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 1:15 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 16:58 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESID 59:71 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESID 72:122 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND (RESID 123:164 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN A AND (RESID 165:178 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN B AND (RESID 263:280 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN B AND (RESID 281:286 )
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN B AND (RESID 287:291 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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