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Yorodumi- PDB-4ji0: Crystal Structure of 30S ribosomal subunit from Thermus thermophilus -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 4ji0 | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal Structure of 30S ribosomal subunit from Thermus thermophilus | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | RIBOSOME / 30S ribosomal subunit / Streptomycin / RNA structure / Thermus thermophilus / Antibiotic resistance / Decoding | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / structural constituent of ribosome / ribosome / translation ...ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | ![]() Thermus thermophilus (bacteria) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 3.492 Å | ||||||
Authors | Demirci, H. / Wang, L. / Murphy IV, F. / Murphy, E. / Carr, J. / Blanchard, S. / Jogl, G. / Dahlberg, A.E. / Gregory, S.T. | ||||||
Citation | Journal: Rna / Year: 2013Title: The central role of protein S12 in organizing the structure of the decoding site of the ribosome. Authors: Demirci, H. / Wang, L. / Murphy, F.V. / Murphy, E.L. / Carr, J.F. / Blanchard, S.C. / Jogl, G. / Dahlberg, A.E. / Gregory, S.T. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 4ji0.cif.gz | 2.7 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb4ji0.ent.gz | 2.2 MB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 4ji0.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 4ji0_validation.pdf.gz | 689.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 4ji0_full_validation.pdf.gz | 838.8 KB | Display | |
| Data in XML | 4ji0_validation.xml.gz | 155.9 KB | Display | |
| Data in CIF | 4ji0_validation.cif.gz | 215.3 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ji/4ji0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ji/4ji0 | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 4ji1C ![]() 4ji2C ![]() 4ji3C ![]() 4ji4C ![]() 4ji5C ![]() 4ji6C ![]() 4ji7C ![]() 4ji8C C: citing same article ( |
|---|---|
| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
| ||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 |
| ||||||||
| Unit cell |
|
-
Components
-RNA chain , 1 types, 1 molecules A
| #1: RNA chain | Mass: 494170.781 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: GenBank: M26923.1 |
|---|
-Ribosomal protein ... , 20 types, 20 molecules BCDEFGHIJKLMNOPQRSTU
| #2: Protein | Mass: 29317.703 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80371 |
|---|---|
| #3: Protein | Mass: 26751.076 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80372 |
| #4: Protein | Mass: 24373.447 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80373 |
| #5: Protein | Mass: 17583.416 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHQ5 |
| #6: Protein | Mass: 11988.753 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SLP8 |
| #7: Protein | Mass: 18050.973 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P17291 |
| #8: Protein | Mass: 15868.570 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHQ2, UniProt: P0DOY9*PLUS |
| #9: Protein | Mass: 14410.614 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80374 |
| #10: Protein | Mass: 11954.968 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHN7 |
| #11: Protein | Mass: 13737.868 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80376 |
| #12: Protein | Mass: 14982.889 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: F6DEQ7, UniProt: Q5SHN3*PLUS |
| #13: Protein | Mass: 14338.861 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80377 |
| #14: Protein | Mass: 7158.725 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHQ1, UniProt: P0DOY6*PLUS |
| #15: Protein | Mass: 10578.407 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SJ76 |
| #16: Protein | Mass: 10409.983 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SJH3 |
| #17: Protein | Mass: 12325.655 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHP7, UniProt: P0DOY7*PLUS |
| #18: Protein | Mass: 10258.299 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SLQ0 |
| #19: Protein | Mass: 10605.464 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHP2 |
| #20: Protein | Mass: 11736.143 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80380 |
| #21: Protein/peptide | Mass: 3350.030 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SIH3 |
-Non-polymers , 3 types, 583 molecules 




| #22: Chemical | ChemComp-MG / #23: Chemical | #24: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Details
| Has protein modification | Y |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 4.53 Å3/Da / Density % sol: 72.86 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: MPD , pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.98 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Aug 3, 2011 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation | Monochromator: Kohzu HLD8-24 Monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection | Number: 668701 / Rmerge(I) obs: 0.077 / D res high: 3.49 Å / Num. obs: 179519 / % possible obs: 99.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Diffraction reflection shell |
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| Reflection | Resolution: 3.49→50 Å / Num. all: 179519 / Num. obs: 179519 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 116.443 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 11.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection shell |
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-
Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 3.492→49.528 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / FOM work R set: 0.8694 / SU ML: 0.4 / σ(F): 1.99 / Phase error: 20.3 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 550 Å2 / Biso mean: 168.2922 Å2 / Biso min: 32.7 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.492→49.528 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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