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- PDB-4j9y: Calcium-calmodulin complexed with the calmodulin binding domain f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4j9y
タイトルCalcium-calmodulin complexed with the calmodulin binding domain from a small conductance potassium channel splice variant
要素
  • Calmodulin
  • Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
キーワードTRANSPORT PROTEIN/CALCIUM BINDING / Calcium binding / EF hand / SK2a channel fragment / TRANSPORT PROTEIN-CALCIUM BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Ca2+ activated K+ channels / small conductance calcium-activated potassium channel activity / regulation of store-operated calcium channel activity / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / : / calcium-activated potassium channel activity / presynaptic endocytosis / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death ...Ca2+ activated K+ channels / small conductance calcium-activated potassium channel activity / regulation of store-operated calcium channel activity / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / : / calcium-activated potassium channel activity / presynaptic endocytosis / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / positive regulation of potassium ion transport / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / inward rectifier potassium channel activity / establishment of protein localization to membrane / regulation of potassium ion transmembrane transport / presynaptic cytosol / regulation of synaptic vesicle endocytosis / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / regulation of synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / postsynaptic cytosol / autophagosome membrane docking / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of DNA binding / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / nitric-oxide synthase binding / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / alpha-actinin binding / protein phosphatase activator activity / regulation of neuronal synaptic plasticity / : / adenylate cyclase binding / calyx of Held / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / calcium channel regulator activity / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / smooth endoplasmic reticulum / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / phosphatidylinositol 3-kinase binding / voltage-gated potassium channel complex / activation of adenylate cyclase activity / enzyme regulator activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / : / titin binding / regulation of calcium-mediated signaling / sperm midpiece / calcium channel complex / T-tubule / potassium ion transmembrane transport / nitric-oxide synthase regulator activity / adenylate cyclase activator activity / response to amphetamine / regulation of heart rate / sarcomere / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of cytokinesis / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / spindle microtubule / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / calcium-mediated signaling / modulation of chemical synaptic transmission / potassium ion transport / Schaffer collateral - CA1 synapse / sarcolemma / cellular response to type II interferon / Z disc / spindle pole / response to calcium ion / calcium-dependent protein binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / disordered domain specific binding / myelin sheath / growth cone / postsynaptic membrane / vesicle / transmembrane transporter binding / protein autophosphorylation / dendritic spine / calmodulin binding / neuron projection / positive regulation of apoptotic process / protein domain specific binding / centrosome / neuronal cell body / glutamatergic synapse / calcium ion binding / protein kinase binding / cell surface / protein homodimerization activity / protein-containing complex
類似検索 - 分子機能
Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Helix Hairpins - #70 / Potassium channel domain / Ion channel / : ...Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Helix Hairpins - #70 / Potassium channel domain / Ion channel / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-1 / Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.51 Å
データ登録者Zhang, M. / Pascal, J.M. / Zhang, J.-F.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Unstructured to structured transition of an intrinsically disordered protein peptide in coupling Ca2+-sensing and SK channel activation.
著者: Zhang, M. / Pascal, J.M. / Zhang, J.F.
履歴
登録2013年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月3日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
R: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5568
ポリマ－29,0962
非ポリマー4606
水5,783321
1
B: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
R: Calmodulin
ヘテロ分子

B: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
R: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,11316
ポリマ－58,1924
非ポリマー92112
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area14750 Å2
ΔGint-199 kcal/mol
Surface area22640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.630, 66.820, 64.830
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.480, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-623-

HOH

21R-1221-

HOH

31R-1227-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 BR

#1: タンパク質 Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2 / SK2a / SK2 / SKCa 2 / SKCa2 / KCa2.2


分子量: 12243.395 Da / 分子数: 1 / 断片: Calmodulin Binding Domain (UNP residues 396-487) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Kcnn2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P70604
#2: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
遺伝子: Calm1, Calm, Cam, Cam1, Calm2, Cam2, Camb, Calm3, Cam3, Camc
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62161, UniProt: P0DP29*PLUS

-
非ポリマー , 4種, 327分子

#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 321 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.3 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 1.25 M lithium sulfate, 0.5 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 12.3.1 / 波長: 1.12 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月8日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.51→38.879 Å / Num. all: 49769 / Num. obs: 49769 / % possible obs: 96.3 % / 冗長度: 5.3 % / Rsym value: 0.035 / Net I/σ(I): 24.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.51-1.555.30.6821.11914635950.68294
1.55-1.595.30.5421.41854034910.54294.5
1.59-1.645.30.4031.91823434180.40394.7
1.64-1.695.30.332.41763933200.3395.1
1.69-1.745.30.25931718532410.25995.4
1.74-1.85.30.19341679231660.19395.5
1.8-1.875.30.155.21610530410.1596.6
1.87-1.955.30.1067.41564729550.10696.1
1.95-2.045.30.07410.61500528510.07496.8
2.04-2.145.20.055141426327240.05597.2
2.14-2.255.20.044171361026020.04497.6
2.25-2.395.20.03619.81289224710.03697.7
2.39-2.555.20.03320.41208623350.03398
2.55-2.765.20.0322.61133821940.0398.4
2.76-3.025.10.02724.71036020240.02798.7
3.02-3.385.10.02229.1923218230.02298.5
3.38-3.95.20.01934.1843416160.01999.1
3.9-4.785.20.01640.3708913590.01698.4
4.78-6.755.20.01738.8552510700.01798.9
6.75-38.8794.70.01836.122154730.01878.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.20データスケーリング
PHENIX1.7.3_928精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.51→38.879 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.28 / FOM work R set: 0.8573 / SU ML: 0.23 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 21.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2163 2519 5.06 %
Rwork0.1827 --
obs0.1844 49765 96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 57.985 Å2 / ksol: 0.415 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 88.11 Å2 / Biso mean: 30.2014 Å2 / Biso min: 10.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.1467 Å20 Å2-3.8131 Å2
2--5.8846 Å20 Å2
3----0.7379 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.51→38.879 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1874 0 23 321 2218
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0111956
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2892630
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075295
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006343
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.892768
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 18

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.51-1.5390.36051580.31272502266094
1.539-1.57050.31461430.28132562270594
1.5705-1.60460.27641500.24882576272695
1.6046-1.64190.26931480.24552543269194
1.6419-1.6830.24311570.23182541269895
1.683-1.72850.30931350.2392603273895
1.7285-1.77940.23941300.21682604273495
1.7794-1.83680.21111340.20862641277596
1.8368-1.90240.25331190.19332657277696
1.9024-1.97860.21541580.18042595275396
1.9786-2.06870.19671360.17332640277697
2.0687-2.17770.20241100.16472671278197
2.1777-2.31410.20131540.1652650280497
2.3141-2.49280.18781510.15942673282498
2.4928-2.74360.19611360.16092696283298
2.7436-3.14040.22571140.17162726284098
3.1404-3.9560.21411440.16892731287599
3.956-38.89230.19881420.18862635277794
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.631-6.2119-1.31977.21390.55292.6903-0.2581-0.36070.81370.12660.2117-0.77450.03880.1782-0.08280.21160.0583-0.02650.2115-0.06110.203327.323163.756447.0325
24.54670.2146-1.05274.9118-1.12766.3071-0.10780.2812-0.3548-0.02360.0971-0.1720.22050.10860.01940.0979-0.0319-0.00760.1149-0.03140.158259.59459.313924.1303
37.01290.421-6.374-0.0035-0.32196.2986-0.07520.00240.04150.0170.0883-0.0535-0.0547-0.0265-0.02450.14850.0087-0.01310.1319-0.01180.13341.199856.440733.9688
41.32880.25570.60581.3186-0.34044.4011-0.2268-0.33790.23030.44030.02050.1333-0.488-0.5179-0.02930.51990.24570.0070.570.0699-0.001328.282850.843959.3084
52.7843-0.2961.06051.9485-0.8927.0998-0.3012-0.42950.15870.46860.141-0.2057-0.07380.25510.14150.20590.0696-0.01350.1254-0.02210.128235.20645.751647.124
62.5765-1.37673.10962.0096-2.30574.4482-0.10480.14560.39430.34040.0665-0.5269-0.16420.69290.37640.17090.1016-0.09550.2303-0.09890.192527.225762.189644.3689
71.1838-0.83680.86874.5646-1.55861.80660.17190.0124-0.5571-0.13660.13680.43090.2458-0.1093-0.25070.12840.002-0.04630.12220.01210.27195.533563.55732.213
84.7057-1.3863.74183.1808-1.60943.7339-0.3688-0.28060.63840.32770.1301-0.4346-0.654-0.14280.24990.1820.0428-0.01860.1088-0.03860.243112.572172.410336.3526
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resseq 395:413)B395 - 413
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resseq 414:445)B414 - 445
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resseq 446:491)B446 - 491
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'R' and (resseq 2:28)R2 - 28
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'R' and (resseq 29:64)R29 - 64
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'R' and (resseq 65:92)R65 - 92
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'R' and (resseq 93:134)R93 - 134
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'R' and (resseq 135:147)R135 - 147

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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