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- PDB-4g28: Calcium-calmodulin complexed with the calmodulin binding domain f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4g28
タイトルCalcium-calmodulin complexed with the calmodulin binding domain from a small conductance potassium channel splice variant and EBIO-1
要素
  • Calmodulin
  • Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
キーワードMETAL TRANSPORT/CALCIUM BINDING PROTEIN / protein-protein complex / EF Hand / metal binding protein / METAL TRANSPORT-CALCIUM BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Ca2+ activated K+ channels / regulation of store-operated calcium channel activity / : / : / small conductance calcium-activated potassium channel activity / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / calcium-activated potassium channel activity / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex ...Ca2+ activated K+ channels / regulation of store-operated calcium channel activity / : / : / small conductance calcium-activated potassium channel activity / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / calcium-activated potassium channel activity / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / : / : / : / : / : / positive regulation of potassium ion transport / inward rectifier potassium channel activity / : / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / establishment of protein localization to membrane / regulation of potassium ion transmembrane transport / positive regulation of DNA binding / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / regulation of synaptic vesicle exocytosis / nitric-oxide synthase binding / presynaptic endocytosis / alpha-actinin binding / calcineurin-mediated signaling / smooth endoplasmic reticulum / adenylate cyclase binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / regulation of neuronal synaptic plasticity / regulation of synaptic vesicle endocytosis / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / postsynaptic cytosol / catalytic complex / enzyme regulator activity / activation of adenylate cyclase activity / phosphatidylinositol 3-kinase binding / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / calcium channel inhibitor activity / presynaptic cytosol / cellular response to interferon-beta / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / titin binding / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / potassium ion transmembrane transport / T-tubule / calcium channel complex / regulation of heart rate / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / protein serine/threonine kinase activator activity / response to amphetamine / regulation of cytokinesis / spindle microtubule / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / calcium channel regulator activity / potassium ion transport / calcium-mediated signaling / response to calcium ion / sarcolemma / modulation of chemical synaptic transmission / cellular response to type II interferon / G2/M transition of mitotic cell cycle / Schaffer collateral - CA1 synapse / Z disc / disordered domain specific binding / spindle pole / calcium-dependent protein binding / sperm midpiece / myelin sheath / protein autophosphorylation / growth cone / vesicle / dendritic spine / transmembrane transporter binding / postsynaptic membrane / calmodulin binding / neuron projection / positive regulation of apoptotic process / protein domain specific binding / neuronal cell body / calcium ion binding / centrosome / protein kinase binding / glutamatergic synapse / cell surface / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Helix Hairpins - #70 / Potassium channel domain / Ion channel / : ...Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Helix Hairpins - #70 / Potassium channel domain / Ion channel / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
1-ethyl-1,3-dihydro-2H-benzimidazol-2-one / Calmodulin-1 / Calmodulin-1 / Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.63 Å
データ登録者Zhang, M. / Pascal, J.M. / Zhang, J.-F.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2012
タイトル: Identification of the functional binding pocket for compounds targeting small-conductance Ca(2+)-activated potassium channels.
著者: Zhang, M. / Pascal, J.M. / Schumann, M. / Armen, R.S. / Zhang, J.F.
履歴
登録2012年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
R: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7199
ポリマ－29,0962
非ポリマー6237
水4,504250
1
B: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
R: Calmodulin
ヘテロ分子

B: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
R: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,43718
ポリマ－58,1924
非ポリマー1,24514
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area14230 Å2
ΔGint-195 kcal/mol
Surface area22460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.020, 66.670, 64.920
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.02, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-621-

HOH

21R-1216-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 BR

#1: タンパク質 Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2 / small conductance potassium channel splice variant / sk2a / SK2 / SKCa 2 / SKCa2 / KCa2.2


分子量: 12243.395 Da / 分子数: 1 / 断片: calmodulin binding domain (UNP residues 396-487) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Kcnn2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P70604
#2: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
遺伝子: Calm1, Calm, Cam, Cam1, Calm2, Cam2, Camb, Calm3, Cam3, Camc
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62161, UniProt: P0DP29*PLUS

-
非ポリマー , 5種, 257分子

#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-0W8 / 1-ethyl-1,3-dihydro-2H-benzimidazol-2-one / 1-EBIO


分子量: 162.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H10N2O
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 250 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.95 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 1.25 M lithium sulfate, 0.5 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 12.3.1 / 波長: 1.12 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月8日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.63→25 Å / Num. all: 40567 / Num. obs: 40567 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル解像度: 1.63→1.67 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.595 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 2989 / % possible all: 99.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-IceIceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
XDS(xia2)データ削減
XDS(xia2データスケーリング
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.63→22.92 Å / SU ML: 0.25 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2273 1998 4.93 %RANDOM
Rwork0.1918 ---
obs0.1935 40565 99.14 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 56.24 Å2 / ksol: 0.421 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.9075 Å20 Å2-4.0202 Å2
2--5.6611 Å20 Å2
3----3.7536 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.63→22.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1859 0 35 250 2144
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0111929
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2582589
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.096756
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073288
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006351
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.63-1.67080.30361690.26492717X-RAY DIFFRACTION100
1.6708-1.71590.31191420.26092743X-RAY DIFFRACTION100
1.7159-1.76640.29481360.25592782X-RAY DIFFRACTION99
1.7664-1.82340.2891510.24992745X-RAY DIFFRACTION100
1.8234-1.88850.26681150.22722759X-RAY DIFFRACTION100
1.8885-1.96410.25061740.21062764X-RAY DIFFRACTION99
1.9641-2.05340.25441470.20092708X-RAY DIFFRACTION100
2.0534-2.16160.20471080.18852801X-RAY DIFFRACTION99
2.1616-2.29690.23491530.18692746X-RAY DIFFRACTION99
2.2969-2.47410.22711530.18342734X-RAY DIFFRACTION99
2.4741-2.72270.22431440.18572744X-RAY DIFFRACTION99
2.7227-3.11590.21041140.1872813X-RAY DIFFRACTION99
3.1159-3.92250.2231490.16952797X-RAY DIFFRACTION100
3.9225-22.92240.1981430.18592714X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.5806-5.6388-1.34097.7270.6293.0377-0.176-0.3930.89340.13220.2927-0.95610.06190.2973-0.14110.24860.0904-0.05070.2425-0.08470.274729.345362.641446.8241
25.01280.4243-1.87474.8281-1.28637.6576-0.08980.3378-0.3289-0.08290.1378-0.23040.0220.15530.0230.1029-0.0571-0.02210.1361-0.05970.18659.629959.588923.5799
37.16240.701-6.83330.6948-0.6868.5731-0.13920.08350.0040.02430.1059-0.0779-0.0837-0.06740.03990.121-0.0001-0.04320.094-0.02010.150342.140356.367132.8949
40.71730.13930.41460.5911-0.53972.9982-0.1675-0.18660.13250.32220.09780.0473-0.4289-0.1088-0.15420.60990.31380.0330.45130.06870.091728.457450.975559.4654
51.8062-0.81641.77140.7714-1.15956.0943-0.5604-0.55260.29910.66570.3128-0.2052-0.08170.25730.17050.29050.1267-0.05290.2168-0.04090.214735.385845.554947.2248
63.311-3.78453.38064.5845-3.50493.9556-0.08880.15330.34510.1141-0.2138-0.4998-0.15470.22530.30550.53740.2974-0.25160.4739-0.19470.411935.890455.537556.9126
77.65230.56476.71632.77460.70756.0855-0.38770.27450.56840.11210.1546-0.2299-0.43230.53060.30820.17470.042200.1521-0.00720.232222.110666.513837.0778
82.1008-0.79270.92535.5433-1.77751.67120.1449-0.0641-0.5727-0.17860.17790.55840.1948-0.207-0.28580.1270.0158-0.05790.16260.0310.2995.727963.354832.3869
97.8213-1.86575.22514.9618-2.10383.9087-0.4595-0.23890.75680.42180.1141-0.4446-0.8362-0.16540.35580.22750.0413-0.00750.1381-0.02470.271212.734772.281636.1065
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resseq 395:414)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resseq 415:445)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resseq 446:489)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'R' and (resseq 2:28)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'R' and (resseq 29:64)
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'R' and (resseq 65:75)
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'R' and (resseq 76:92)
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'R' and (resseq 93:134)
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'R' and (resseq 135:147)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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