+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4iwr | ||||||
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Title | C.Esp1396I bound to a 25 base pair operator site | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSCRIPTION/DNA / Restriction-modification / helix-turn-helix / transcriptional regulation / DNA / TRANSCRIPTION-DNA complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | Enterobacter sp. (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.4 Å | ||||||
Authors | Martin, R.N.A. / McGeehan, J.E. / Ball, N.J. / Streeter, S.D. / Thresh, S.-J. / Kneale, G.G. | ||||||
Citation | Journal: Acta Crystallogr.,Sect.F / Year: 2013 Title: Structural analysis of DNA-protein complexes regulating the restriction-modification system Esp1396I. Authors: Martin, R.N. / McGeehan, J.E. / Ball, N.J. / Streeter, S.D. / Thresh, S.J. / Kneale, G.G. #1: Journal: Nucleic Acids Res. / Year: 2012 Title: Recognition of dual symmetry by the controller protein C.Esp1396I based on the structure of the transcriptional activation complex. Authors: McGeehan, J.E. / Ball, N.J. / Streeter, S.D. / Thresh, S.J. / Kneale, G.G. #2: Journal: Nucleic Acids Res. / Year: 2012 Title: The structural basis of differential DNA sequence recognition by restriction-modification controller proteins. Authors: Ball, N.J. / McGeehan, J.E. / Streeter, S.D. / Thresh, S.J. / Kneale, G.G. #3: Journal: Acta Crystallogr.,Sect.D / Year: 2009 Title: Structure of the restriction-modification controller protein C.Esp1396I. Authors: Ball, N. / Streeter, S.D. / Kneale, G.G. / McGeehan, J.E. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4iwr.cif.gz | 245.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4iwr.ent.gz | 195.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4iwr.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4iwr_validation.pdf.gz | 471.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4iwr_full_validation.pdf.gz | 480.2 KB | Display | |
Data in XML | 4iwr_validation.xml.gz | 16 KB | Display | |
Data in CIF | 4iwr_validation.cif.gz | 22.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/iw/4iwr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/iw/4iwr | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4i8tC 3s8qS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 9521.175 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Enterobacter sp. (bacteria) / Strain: RFL1396 / Gene: esp1396IC / Plasmid: pET28 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3)pLysS / References: UniProt: Q8GGH0 #2: DNA chain | Mass: 7718.992 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Details: 25 base pair operator (OL) #3: DNA chain | Mass: 7634.976 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Details: 25 base pair operator (OL) (complimentary strand) #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.11 Å3/Da / Density % sol: 41.78 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 4 Details: 0.1 M PCB buffer, 20 % v/v PEG 1500, 10 mM spermidine , pH 4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID14-4 / Wavelength: 0.933 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 4 / Detector: CCD / Date: Nov 6, 2008 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si(111) double crystal monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.933 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.4→38.863 Å / Num. obs: 21045 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 59.528 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 13.49 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR | Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: pdb entry 3S8Q Resolution: 2.4→38.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / WRfactor Rfree: 0.2534 / WRfactor Rwork: 0.1912 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.7826 / SU B: 26.222 / SU ML: 0.274 / SU R Cruickshank DPI: 0.7697 / SU Rfree: 0.3069 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.77 / ESU R Free: 0.307 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 128.46 Å2 / Biso mean: 67.385 Å2 / Biso min: 6.39 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.4→38.86 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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