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- PDB-4il1: Crystal Structure of the Rat Calcineurin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4il1
タイトルCrystal Structure of the Rat Calcineurin
要素Calmodulin, Calcineurin subunit B type 1, Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform
キーワードHYDROLASE / Calcium-binding protein / chimera protein / fusion protein / Protein phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


Activation of BAD and translocation to mitochondria / Calcineurin activates NFAT / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / histone H2AXS139 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / myosin phosphatase activity / FCERI mediated Ca+2 mobilization / negative regulation of angiotensin-activated signaling pathway ...Activation of BAD and translocation to mitochondria / Calcineurin activates NFAT / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / histone H2AXS139 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / myosin phosphatase activity / FCERI mediated Ca+2 mobilization / negative regulation of angiotensin-activated signaling pathway / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase regulator activity / regulation of cell proliferation involved in kidney morphogenesis / regulation of store-operated calcium channel activity / positive regulation of glomerulus development / : / negative regulation of signaling / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase activity / positive regulation of saliva secretion / : / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / calcineurin complex / slit diaphragm / positive regulation of connective tissue replacement / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / negative regulation of dendrite morphogenesis / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / lung epithelial cell differentiation / renal filtration / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / : / : / : / : / : / calcineurin-NFAT signaling cascade / negative regulation of calcium ion-dependent exocytosis / transporter inhibitor activity / myelination in peripheral nervous system / transition between fast and slow fiber / : / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / establishment of protein localization to membrane / positive regulation of osteoclast differentiation / Ca2+ pathway / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / regulation of synaptic vesicle cycle / positive regulation of activated T cell proliferation / positive regulation of DNA binding / protein dephosphorylation / branching involved in blood vessel morphogenesis / dendrite morphogenesis / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / protein-serine/threonine phosphatase / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / response to corticosterone / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / autophagosome membrane docking / regulation of synaptic vesicle exocytosis / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / protein serine/threonine phosphatase activity / parallel fiber to Purkinje cell synapse / calcineurin-mediated signaling / nitric-oxide synthase binding / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / adenylate cyclase binding / protein phosphatase activator activity / epithelial to mesenchymal transition / epidermis development / regulation of synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of osteoblast differentiation / positive regulation of endocytosis / detection of calcium ion / multicellular organismal response to stress / protein localization to nucleus / regulation of cardiac muscle contraction / postsynaptic cytosol / Schwann cell development / phosphatase binding / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / catalytic complex / phosphatidylinositol 3-kinase binding / keratinocyte differentiation / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / activation of adenylate cyclase activity / calcium channel inhibitor activity / presynaptic cytosol / cellular response to interferon-beta / skeletal muscle fiber development / enzyme regulator activity
類似検索 - 分子機能
PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / EF hand domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase ...PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / EF hand domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / 4-Layer Sandwich / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-1 / Calcineurin subunit B type 1 / Protein phosphatase 3 catalytic subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Ye, Q. / Faucher, F. / Jia, Z.
引用ジャーナル: Cell Signal / 年: 2013
タイトル: Structural basis of calcineurin activation by calmodulin.
著者: Ye, Q. / Feng, Y. / Yin, Y. / Faucher, F. / Currie, M.A. / Rahman, M.N. / Jin, J. / Li, S. / Wei, Q. / Jia, Z.
履歴
登録2012年12月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月9日Group: Database references
改定 1.22017年8月9日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin, Calcineurin subunit B type 1, Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform
B: Calmodulin, Calcineurin subunit B type 1, Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform
C: Calmodulin, Calcineurin subunit B type 1, Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform
D: Calmodulin, Calcineurin subunit B type 1, Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)371,43620
ポリマ－370,7954
非ポリマー64116
水2,234124
1
A: Calmodulin, Calcineurin subunit B type 1, Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,8595
ポリマ－92,6991
非ポリマー1604
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Calmodulin, Calcineurin subunit B type 1, Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,8595
ポリマ－92,6991
非ポリマー1604
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Calmodulin, Calcineurin subunit B type 1, Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,8595
ポリマ－92,6991
非ポリマー1604
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Calmodulin, Calcineurin subunit B type 1, Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,8595
ポリマ－92,6991
非ポリマー1604
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.300, 193.850, 107.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.09, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: ARG / End label comp-ID: ARG / Refine code: _

Dom-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA163 - 809163 - 809
21BB163 - 809163 - 809
12AA163 - 809163 - 809
22CC163 - 809163 - 809
13AA163 - 809163 - 809
23DD163 - 809163 - 809
14BB163 - 809163 - 809
24CC163 - 809163 - 809
15BB163 - 810163 - 810
25DD163 - 810163 - 810
16CC163 - 809163 - 809
26DD163 - 809163 - 809

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
Calmodulin, Calcineurin subunit B type 1, Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform / CaM / Protein phosphatase 2B regulatory subunit 1 / Protein phosphatase 3 regulatory subunit B ...CaM / Protein phosphatase 2B regulatory subunit 1 / Protein phosphatase 3 regulatory subunit B alpha isoform 1 / CAM-PRP catalytic subunit / Calmodulin-dependent calcineurin A subunit alpha isoform


分子量: 92698.812 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
遺伝子: Calm, Calm1, Calm2, Calm3, Calna, Cam, Cam1, Cam2, Cam3, Camb, Camc, Ppp3ca, Cn a2, Cnb, Ppp3r1
プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P62161, UniProt: P63100, UniProt: P63329, UniProt: P0DP29*PLUS, protein-serine/threonine phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE DEPOSITED PROTEIN SEQUENCE IS A CHIMERA PROTEIN: COMPOSED OF THREE PROTEINS WHICH ARE FUSED BY ...THE DEPOSITED PROTEIN SEQUENCE IS A CHIMERA PROTEIN: COMPOSED OF THREE PROTEINS WHICH ARE FUSED BY TWO GLYCINE LINKERS BETWEEN THEM. THE CLONING CONSTRUCT ORDER FOR THESE THREE PROTEINS IS CALMODULIN CAM [FIRST PROTEIN], CALCINEURIN SUBUNIT B CNB [SECOND PROTEIN] AND CALCINEURIN SUBUNIT A CNA [THIRD PROTEIN]. THE FIRST GLYCINE LINKER IS BETWEEN C-TERMINUS OF CAM AND N-TERMINUS OF CNB, AND THE SECOND GLYCINE LINKER IS BETWEEN C-TERMINUS OF CNB AND N-TERMINUS OF CNA. THE CNA WAS TRUNCATED AT ITS C-TERMINUS D483-Q511, AND THEN ADDED WITH AN UNCLEAVED C-TERMINAL HIS-TAG. THE SEQUENCE ORDER IS CAM-9XGLY-CNB-6XGLY-CNA482-LEHHHHHH.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.05 %
結晶化温度: 293 K / pH: 5.6
詳細: PEG 3350, 1-Propanol, Citric acid, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.917
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月6日 / 詳細: SYNCHROTRON OPTICS
放射モノクロメーター: MONOCHROMATIC MACROMOLECULAR CRYSTALLOGRAPHY
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.917 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→10 Å / Num. obs: 81046 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 3→3.1 Å / % possible all: 99.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASES位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MF8

1mf8


解像度: 3→10 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.896 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.869 / SU B: 17.535 / SU ML: 0.323 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.939 / ESU R Free: 0.385 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 2002 2.5 %RANDOM
Rwork0.241 ---
obs0.242 79044 99.4 %-
all-81046 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 61.91 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.58 Å20 Å2-0.18 Å2
2---0.75 Å2-0 Å2
3---4.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17115 0 16 124 17255
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.01917416
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.0216382
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4971.96123538
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.315337692
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.98752102
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.32124.276884
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.963153005
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.40215107
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.22524
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02119787
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.024144
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.5016.0288444
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.5016.0288443
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.0569.02810534
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A314930.13
12B314930.13
21A312810.14
22C312810.14
31A310860.14
32D310860.14
41B312590.13
42C312590.13
51B313450.14
52D313450.14
61C308540.15
62D308540.15
LS精密化 シェル解像度: 3→3.08 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 138 -
Rwork0.297 5692 -
obs--99.71 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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