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- PDB-4ijf: Crystal structure of the Zaire ebolavirus VP35 interferon inhibit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ijf
タイトルCrystal structure of the Zaire ebolavirus VP35 interferon inhibitory domain K222A/R225A/K248A/K251A mutant
要素Polymerase cofactor VP35
キーワードVIRAL PROTEIN / IFN inhibition / polymerase cofactor / RNA binding protein / interferon antagonism / dsRNA / virus
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host defenses / symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response / negative regulation of miRNA-mediated gene silencing / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IKBKE activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / positive regulation of protein sumoylation / viral transcription / molecular sequestering activity / viral genome replication ...symbiont-mediated suppression of host defenses / symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response / negative regulation of miRNA-mediated gene silencing / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IKBKE activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / positive regulation of protein sumoylation / viral transcription / molecular sequestering activity / viral genome replication / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of TBK1 activity / viral nucleocapsid / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of gene expression / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Filoviridae VP35, C-terminal inhibitory domain, beta-sheet subdomain / Filoviridae VP35, C-terminal inhibitory domain, helical subdomain / Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain, beta-sheet subdomain / Filoviridae VP35 protein / Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain / Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain, helical subdomain / Filoviridae VP35 / Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain profile. / Seminal Fluid Protein PDC-109 (Domain B) / Helicase, Ruva Protein; domain 3 ...Filoviridae VP35, C-terminal inhibitory domain, beta-sheet subdomain / Filoviridae VP35, C-terminal inhibitory domain, helical subdomain / Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain, beta-sheet subdomain / Filoviridae VP35 protein / Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain / Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain, helical subdomain / Filoviridae VP35 / Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain profile. / Seminal Fluid Protein PDC-109 (Domain B) / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Ribbon / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Polymerase cofactor VP35
類似検索 - 構成要素
生物種Zaire ebolavirus (エボラウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.506 Å
データ登録者Binning, J.B. / Wang, T. / Leung, D.W. / Xu, W. / Borek, D. / Amarasinghe, G.K.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2013
タイトル: Development of RNA Aptamers Targeting Ebola Virus VP35.
著者: Binning, J.M. / Wang, T. / Luthra, P. / Shabman, R.S. / Borek, D.M. / Liu, G. / Xu, W. / Leung, D.W. / Basler, C.F. / Amarasinghe, G.K.
履歴
登録2012年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月11日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polymerase cofactor VP35


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8531
ポリマ－13,8531
非ポリマー00
水1448
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.704, 59.704, 67.754
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Polymerase cofactor VP35


分子量: 13852.986 Da / 分子数: 1 / 断片: interferon inhibitory domain (UNP residues 218-340) / 変異: K222A, R225A, K248A, K251A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Zaire ebolavirus (エボラウイルス)
株: Mayinga-76 / 遺伝子: VP35 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q05127
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.12 %
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M magnesium chloride, 0.1 M HEPES, pH 7.5, 30% PEG400, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9793378 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月23日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793378 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 5063 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Χ2: 0.868 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.5-2.543.90.772260.9991100
2.54-2.5940.6012740.6821100
2.59-2.644.10.5332350.7831100
2.64-2.6940.4812440.9931100
2.69-2.754.10.3452520.7641100
2.75-2.824.20.3012560.8551100
2.82-2.894.10.2462430.8551100
2.89-2.964.10.2012520.9461100
2.96-3.054.10.1622480.8151100
3.05-3.154.10.1282560.871100
3.15-3.2640.1212511.0111100
3.26-3.394.10.0992410.8691100
3.39-3.5540.0832580.964199.2
3.55-3.7340.0842671.0451100
3.73-3.9740.072531.016199.6
3.97-4.273.90.0622620.911199.6
4.27-4.73.90.0592460.829198.4
4.7-5.383.90.062610.888199.2
5.38-6.783.80.052670.693199.3
6.78-503.50.0442710.564191.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.8.1_1168精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3FKE

3fke


解像度: 2.506→41.104 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7685 / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 28.29 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2543 209 4.52 %RANDOM
Rwork0.2001 ---
obs0.2026 4629 91.46 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 124.99 Å2 / Biso mean: 50.2847 Å2 / Biso min: 16.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.506→41.104 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数937 0 0 8 945
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01959
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.241304
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073149
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006173
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.856356
LS精密化 シェル解像度: 2.506→41.1091 Å / Total num. of bins used: 1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2543 209 -
Rwork0.2001 4420 -
all-4629 -
obs--91 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 26.6011 Å / Origin y: -24.9494 Å / Origin z: 15.0614 Å
111213212223313233
T0.1503 Å2-0.054 Å20.0485 Å2-0.275 Å2-0.0013 Å2--0.2299 Å2
L6.3307 °20.1827 °2-0.5811 °2-2.8213 °20.9573 °2--5.5997 °2
S-0.4219 Å °0.1885 Å °-0.4427 Å °0.0759 Å °-0.0359 Å °0.1192 Å °-0.0571 Å °0.1609 Å °0.1705 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA218 - 340
2X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 408

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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