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- PDB-4ije: Crystal structure of the Zaire ebolavirus VP35 interferon inhibit... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4ije | ||||||
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Title | Crystal structure of the Zaire ebolavirus VP35 interferon inhibitory domain R312A/K319A/R322A mutant | ||||||
![]() | Polymerase cofactor VP35 | ||||||
![]() | VIRAL PROTEIN / IFN inhibition / polymerase cofactor / RNA binding protein / interferon antagonism / virus | ||||||
Function / homology | ![]() suppression by virus of host cytokine production / symbiont-mediated suppression of host defenses / symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response / negative regulation of miRNA-mediated gene silencing / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IKBKE activity / suppression by virus of host type I interferon production / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / positive regulation of protein sumoylation ...suppression by virus of host cytokine production / symbiont-mediated suppression of host defenses / symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response / negative regulation of miRNA-mediated gene silencing / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IKBKE activity / suppression by virus of host type I interferon production / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / positive regulation of protein sumoylation / molecular sequestering activity / viral transcription / viral genome replication / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of TBK1 activity / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / negative regulation of gene expression / RNA binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Binning, J.B. / Wang, T. / Leung, D.W. / Xu, W. / Borek, D. / Amarasinghe, G.K. | ||||||
![]() | ![]() Title: Development of RNA Aptamers Targeting Ebola Virus VP35. Authors: Binning, J.M. / Wang, T. / Luthra, P. / Shabman, R.S. / Borek, D.M. / Liu, G. / Xu, W. / Leung, D.W. / Basler, C.F. / Amarasinghe, G.K. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 459.6 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 22.9 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 32.8 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4ijfC ![]() 3fkeS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 13980.188 Da / Num. of mol.: 4 Fragment: interferon inhibitory domain (UNP residues 218-340) Mutation: R312A, K319A, R322A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-NA / #3: Chemical | ChemComp-K / | #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.92 Å3/Da / Density % sol: 57.83 % |
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Crystal grow | Temperature: 298.15 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 4.5 Details: 2.2 M sodium potassium phosphate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.15K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Apr 21, 2012 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal Si(111) Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792075 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.899→50 Å / Num. obs: 54187 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 9.1 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Χ2: 1.047 / Net I/σ(I): 9.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
|
-Phasing
Phasing | Method: ![]() |
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-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 3FKE Resolution: 1.899→33.096 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.8677 / SU ML: 0.17 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / Phase error: 19.95 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 106.96 Å2 / Biso mean: 29.037 Å2 / Biso min: -0 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.899→33.096 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 18
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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