[English] 日本語
Yorodumi- PDB-3l25: Crystal structure of Zaire Ebola VP35 interferon inhibitory domai... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3l25 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of Zaire Ebola VP35 interferon inhibitory domain bound to 8 bp dsRNA | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | RNA BINDING PROTEIN/RNA / RNA BINDING DOMAIN / COILED COIL / INTERFERON ANTIVIRAL SYSTEM EVASION / RNA REPLICATION / RNA BINDING PROTEIN / TRANSCRIPTION / Host cytoplasm / RNA-binding / Virion / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information suppression by virus of host cytokine production / symbiont-mediated suppression of host defenses / symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response / negative regulation of miRNA-mediated gene silencing / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IKBKE activity / suppression by virus of host type I interferon production / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / positive regulation of protein sumoylation / molecular sequestering activity ...suppression by virus of host cytokine production / symbiont-mediated suppression of host defenses / symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response / negative regulation of miRNA-mediated gene silencing / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IKBKE activity / suppression by virus of host type I interferon production / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / positive regulation of protein sumoylation / molecular sequestering activity / viral transcription / viral genome replication / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of TBK1 activity / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / negative regulation of gene expression / RNA binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Zaire ebolavirus | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2 Å | ||||||
Authors | Leung, D.W. / Prins, K.C. / Borek, D.M. / Farahbakhsh, M. / Tufariello, J.M. / Ramanan, P. / Nix, J.C. / Helgeson, L.A. / Otwinowski, Z. / Honzatko, R.B. ...Leung, D.W. / Prins, K.C. / Borek, D.M. / Farahbakhsh, M. / Tufariello, J.M. / Ramanan, P. / Nix, J.C. / Helgeson, L.A. / Otwinowski, Z. / Honzatko, R.B. / Basler, C.F. / Amarasinghe, G.K. | ||||||
Citation | Journal: Nat.Struct.Mol.Biol. / Year: 2010 Title: Structural basis for dsRNA recognition and interferon antagonism by Ebola VP35. Authors: Leung, D.W. / Prins, K.C. / Borek, D.M. / Farahbakhsh, M. / Tufariello, J.M. / Ramanan, P. / Nix, J.C. / Helgeson, L.A. / Otwinowski, Z. / Honzatko, R.B. / Basler, C.F. / Amarasinghe, G.K. #1: Journal: To be Published Title: Preliminary X-ray studies of the Ebola VP35 IFN inhibitory domain bound to double stranded RNA Authors: Leung, D.W. / Prins, K.C. / Borek, D.M. / Farahbakhsh, M. / Tufariello, J.M. / Ramanan, P. / Nix, J.C. / Helgeson, L.A. / Otwinowski, Z. / Honzatko, R.B. / Basler, C.F. / Amarasinghe, G.K. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3l25.cif.gz | 137.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb3l25.ent.gz | 105 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3l25.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3l25_validation.pdf.gz | 502.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 3l25_full_validation.pdf.gz | 504.6 KB | Display | |
Data in XML | 3l25_validation.xml.gz | 24.7 KB | Display | |
Data in CIF | 3l25_validation.cif.gz | 35.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l2/3l25 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l2/3l25 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3l26C 3l27C 3l28C 3fkeS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
-Protein / RNA chain , 2 types, 6 molecules ABDECF
#1: Protein | Mass: 14210.523 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: Zaire Ebola VP35 interferon inhibitory domain Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Zaire ebolavirus / Strain: Mayinga-76 / Gene: VP35 / Plasmid: MODIFIED PET15B / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q05127 #2: RNA chain | Mass: 2541.577 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically |
---|
-Non-polymers , 6 types, 373 molecules
#3: Chemical | ChemComp-MG / | ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
#4: Chemical | ChemComp-CL / #5: Chemical | ChemComp-NA / #6: Chemical | ChemComp-GOL / | #7: Chemical | ChemComp-FMT / #8: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.41 Å3/Da / Density % sol: 48.91 % | ||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.2 Details: 3M SODIUM FORMATE, 0.1M SODIUM CITRATE, 5% GLYCEROL, pH 5.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K | ||||||||||||||||||||||||||||
Components of the solutions |
|
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.979 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Mar 20, 2009 |
Radiation | Monochromator: DOUBLE CRYSTAL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2→50 Å / Num. all: 41135 / Num. obs: 41135 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.121 / Net I/σ(I): 15.9 |
Reflection shell | Resolution: 2→2.03 Å / Redundancy: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.758 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 3FKE Resolution: 2→44.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 5.526 / SU ML: 0.1 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.164 / ESU R Free: 0.145 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 17.138 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→44.68 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 2→2.051 Å / Total num. of bins used: 20
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|