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Yorodumi- PDB-3l28: Crystal structure of Zaire Ebola VP35 interferon inhibitory domai... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 3l28 | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of Zaire Ebola VP35 interferon inhibitory domain K339A mutant | ||||||
Components | Polymerase cofactor VP35 | ||||||
Keywords | RNA BINDING PROTEIN / RNA BINDING DOMAIN / INTERFERON ANTIVIRAL EVASION / RNA REPLICATION / RNA-BINDING PROTEIN / TRANSCRIPTION / Host cytoplasm / Interferon antiviral system evasion / RNA-binding / Virion | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationsymbiont-mediated suppression of host defenses / symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response / negative regulation of miRNA-mediated gene silencing / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IKBKE activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / positive regulation of protein sumoylation / viral transcription / molecular sequestering activity ...symbiont-mediated suppression of host defenses / symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response / negative regulation of miRNA-mediated gene silencing / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IKBKE activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / positive regulation of protein sumoylation / viral transcription / molecular sequestering activity / viral genome replication / viral nucleocapsid / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of TBK1 activity / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of gene expression / RNA binding Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | ![]() | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.4 Å | ||||||
Authors | Leung, D.W. / Prins, K.C. / Borek, D.M. / Farahbakhsh, M. / Tufariello, J.M. / Ramanan, P. / Nix, J.C. / Helgeson, L.A. / Otwinowski, Z. / Honzatko, R.B. ...Leung, D.W. / Prins, K.C. / Borek, D.M. / Farahbakhsh, M. / Tufariello, J.M. / Ramanan, P. / Nix, J.C. / Helgeson, L.A. / Otwinowski, Z. / Honzatko, R.B. / Basler, C.F. / Amarasinghe, G.K. | ||||||
Citation | Journal: Nat.Struct.Mol.Biol. / Year: 2010Title: Structural basis for dsRNA recognition and interferon antagonism by Ebola VP35. Authors: Leung, D.W. / Prins, K.C. / Borek, D.M. / Farahbakhsh, M. / Tufariello, J.M. / Ramanan, P. / Nix, J.C. / Helgeson, L.A. / Otwinowski, Z. / Honzatko, R.B. / Basler, C.F. / Amarasinghe, G.K. #1: Journal: To be PublishedTitle: Preliminary X-ray studies of the Ebola VP35 IFN inhibitory domain mutants that display diminished dsRNA binding and immune suppression. Authors: Leung, D.W. / Prins, K.C. / Borek, D.M. / Farahbakhsh, M. / Tufariello, J.M. / Ramanan, P. / Nix, J.C. / Helgeson, L.A. / Otwinowski, Z. / Honzatko, R.B. / Basler, C.F. / Amarasinghe, G.K. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb3l28.ent.gz | 132.8 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 3l28.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 3l28_validation.pdf.gz | 480.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 3l28_full_validation.pdf.gz | 485.3 KB | Display | |
| Data in XML | 3l28_validation.xml.gz | 32.6 KB | Display | |
| Data in CIF | 3l28_validation.cif.gz | 46.3 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l2/3l28 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l2/3l28 | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 3l25C ![]() 3l26C ![]() 3l27C ![]() 3fkeS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
|---|---|
| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 |
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| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 14246.213 Da / Num. of mol.: 6 / Fragment: VP35 INTERFERON INHIBITORY DOMAIN / Mutation: K339A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-SO4 / #3: Chemical | ChemComp-CL / #4: Chemical | ChemComp-NA / #5: Water | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.9 Å3/Da / Density % sol: 57.62 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 2.8 Details: 0.1M SODIUM CITRATE, 0.3M LITHIUM SULFATE, 13% PEG8000, pH 2.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.979 Å |
| Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Mar 20, 2009 |
| Radiation | Monochromator: DOUBLE CRYSTAL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.4→50 Å / Num. all: 38190 / Num. obs: 38190 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 29 |
| Reflection shell | Resolution: 2.4→2.42 Å / Redundancy: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.433 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 100 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: PDB ENTRY 3FKE Resolution: 2.4→33.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.864 / SU B: 14.97 / SU ML: 0.205 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.483 / ESU R Free: 0.303 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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| Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 9.914 Å2
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| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.4→33.77 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Resolution: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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