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万見
- PDB-4ifu: Crystal structure of Treponema pallidum TP0796 Flavin trafficking... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ifu
タイトルCrystal structure of Treponema pallidum TP0796 Flavin trafficking protein, apo form
要素FAD:protein FMN transferase
キーワードHYDROLASE / bimetal center / fad pyrophosphatase / flavin turnover / Treponema pallidum
機能・相同性
機能・相同性情報


protein flavinylation / FAD:protein FMN transferase / membrane => GO:0016020 / transferase activity / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / T-fold / ApbE-like domains / Flavin transferase ApbE / ApbE family / ApbE-like superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FAD:protein FMN transferase / FAD:protein FMN transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Treponema pallidum (梅毒トレポネーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8334 Å
データ登録者Tomchick, D.R. / Brautigam, C.A. / Deka, R.K. / Norgard, M.V.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: The TP0796 Lipoprotein of Treponema pallidum Is a Bimetal-dependent FAD Pyrophosphatase with a Potential Role in Flavin Homeostasis.
著者: Deka, R.K. / Brautigam, C.A. / Liu, W.Z. / Tomchick, D.R. / Norgard, M.V.
履歴
登録2012年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月6日Group: Structure summary
改定 1.22013年3月13日Group: Database references
改定 1.32013年5月8日Group: Database references
改定 1.42019年2月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Experimental preparation / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / entity_name_com / entity_src_gen / exptl_crystal_grow / software / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec ..._entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _exptl_crystal_grow.method / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession
改定 1.52023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FAD:protein FMN transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,7672
ポリマ－36,7431
非ポリマー241
水3,045169
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.587, 47.282, 57.593
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.04, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-810-

HOH

21A-833-

HOH

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要素

#1: タンパク質 FAD:protein FMN transferase / Flavin transferase


分子量: 36742.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Treponema pallidum (strain Nichols) (梅毒トレポネーマ)
株: Nichols / 遺伝子: TPANIC_0796 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: R9UXK3, UniProt: O83774*PLUS, FAD:protein FMN transferase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.25 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M sodium cacodylate, 0.8 M sodium acetate, 0.1 M NaCl, 20% (w/v) ethylene glycol;, pH 6.5, hanging-drop vapor diffusion, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97929 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年8月12日 / 詳細: monochromator
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97929 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.83→50 Å / Num. all: 27231 / Num. obs: 27231 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.83-1.863.90.574199.9
1.86-1.940.513198.9
1.9-1.9340.4651100
1.93-1.9740.341199.1
1.97-2.014.10.2781100
2.01-2.064.10.261199.6
2.06-2.114.10.221100
2.11-2.174.10.184199.7
2.17-2.234.10.1671100
2.23-2.314.10.138199.7
2.31-2.394.10.12199.7
2.39-2.4840.1081100
2.48-2.64.10.095199.9
2.6-2.7340.079199.9
2.73-2.940.0721100
2.9-3.133.90.061199.9
3.13-3.443.90.0511100
3.44-3.943.70.042199.9
3.94-4.973.80.0351100
4.97-503.80.034198.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.8.1_1168精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-3000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1VRM

1vrm


解像度: 1.8334→28.75 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.39 / SU ML: 0.19 / σ(F): 0 / 位相誤差: 21.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2171 1364 5.01 %
Rwork0.1693 --
obs0.1717 27219 99.41 %
all-27219 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 31.6911 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8334→28.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2521 0 1 169 2691
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0182583
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2773514
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.354929
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081402
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007461
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8334-1.89890.26351290.21592446X-RAY DIFFRACTION96
1.8989-1.97490.24691210.20352630X-RAY DIFFRACTION99
1.9749-2.06480.23581470.18162558X-RAY DIFFRACTION100
2.0648-2.17360.22961460.17222555X-RAY DIFFRACTION100
2.1736-2.30970.22081110.16522616X-RAY DIFFRACTION100
2.3097-2.4880.21251430.16262603X-RAY DIFFRACTION100
2.488-2.73820.22841290.16982583X-RAY DIFFRACTION100
2.7382-3.1340.24821420.17822591X-RAY DIFFRACTION100
3.134-3.94690.2141530.16412606X-RAY DIFFRACTION100
3.9469-28.75370.18031430.15532667X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.03870.02320.0270.05910.03010.01440.0559-0.03940.02710.0282-0.09820.03110.03490.0316-0.00530.077-0.0072-0.01720.14860.01470.075153.971247.29-0.404
20.4293-0.19860.060.16290.00950.2632-0.01670.1010.16650.34-0.19070.0334-0.20860.0921-0.23280.2134-0.01440.0278-0.0247-0.11270.087543.173252.600117.4938
30.0226-0.0364-0.03140.20110.0790.04990.0263-0.10280.06110.18090.08640.1544-0.09340.02280.01070.20030.0020.04520.1622-0.01760.131334.111937.205325.2494
40.0503-0.0340.02590.0678-0.020.0053-0.12090.01040.0240.0830.07370.05570.0736-0.1581-0.08240.14950.02360.06030.11810.02120.127831.967948.912216.8821
50.03650.04790.04750.04260.01020.02320.04340.0177-0.0133-0.0121-0.03280.05570.06790.04840.00590.0706-0.0075-0.01280.079-0.01080.082247.957936.379-0.8621
60.0319-0.03820.0010.0749-0.02490.0348-0.0134-0.04430.0451-0.0554-0.03480.0116-0.06950.1404-0.01110.0748-0.0093-0.01610.12290.00320.089441.504628.050214.465
70.0441-0.0165-0.03530.0697-0.01050.05970.03580.0369-0.1209-0.0531-0.02830.1620.0093-0.02010.00110.10930.0117-0.01730.0856-0.01830.136736.003124.76134.3432
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 5 through 30 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 31 through 76 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 77 through 131 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 132 through 179 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 180 through 225 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 226 through 279 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 280 through 340 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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