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万見
- PDB-4htw: SIVmac239 capsid N-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4htw
タイトルSIVmac239 capsid N-terminal domain
要素Gag protein
キーワードVIRAL PROTEIN / SIV capsid protein
機能・相同性Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / gag protein p24 N-terminal domain / viral process / Retrovirus capsid, N-terminal / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Gag protein
機能・相同性情報
生物種Simian immunodeficiency virus (サル免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Schmidt, A.G.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2013
タイトル: Gain-of-Sensitivity Mutations in a Trim5-Resistant Primary Isolate of Pathogenic SIV Identify Two Independent Conserved Determinants of Trim5alpha Specificity.
著者: McCarthy, K.R. / Schmidt, A.G. / Kirmaier, A. / Wyand, A.L. / Newman, R.M. / Johnson, W.E.
履歴
登録2012年11月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gag protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,1981
ポリマ－16,1981
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)24.614, 56.663, 102.566
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Gag protein


分子量: 16198.291 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain, UNP residues 3-145 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Simian immunodeficiency virus (サル免疫不全ウイルス)
遺伝子: synthetic / プラスミド: pET303 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8Q5M0

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.29 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 10% PEG 2000 MME, 10mM nickel chloride and 100mM Tris., pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 3537 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Χ2: 3.954 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.9-2.954.10.3651710.674198.8
2.95-34.30.3291790.7481100
3-3.064.40.3131720.7711100
3.06-3.124.40.2981650.8541100
3.12-3.194.60.2161610.7991100
3.19-3.274.60.1991770.8721100
3.27-3.354.60.1651660.9921100
3.35-3.444.60.1471811.1471100
3.44-3.544.50.1191751.2521100
3.54-3.654.60.0931661.2081100
3.65-3.784.60.0861721.5241100
3.78-3.944.60.0921732.2621100
3.94-4.114.40.0731872.8281100
4.11-4.334.50.0651632.3861100
4.33-4.64.40.0771726.851100
4.6-4.964.20.0671885.447199.5
4.96-5.464.40.0741764.071100
5.46-6.244.10.0631928.348199.5
6.24-7.864.20.0431848.2341100
7.86-503.60.03621728.6611100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
PHENIX1.7.3_928精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→29.273 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.12 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 38.15 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2927 152 4.35 %
Rwork0.2542 --
obs0.2558 3497 99.23 %
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 69.574 Å2 / ksol: 0.298 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 205.94 Å2 / Biso mean: 109.2306 Å2 / Biso min: 68.37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.6185 Å2-0 Å2-0 Å2
2--42.6382 Å20 Å2
3----32.0197 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→29.273 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1130 0 0 0 1130

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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