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- PDB-4hix: Crystal structure of a humanised 3D6 Fab bound to amyloid beta peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hix
タイトルCrystal structure of a humanised 3D6 Fab bound to amyloid beta peptide
要素
  • Beta-amyloid protein 40
  • Humanized 3D6 Fab heavy chain
  • Humanized 3D6 Fab light chain
キーワードPROTEIN FIBRIL/Immune System / immunoglobulin / immunotherapy candidate / amyloid beta peptide / PROTEIN FIBRIL-Immune System complex
機能・相同性
機能・相同性情報


IgD immunoglobulin complex / IgA immunoglobulin complex / IgM immunoglobulin complex / IgE immunoglobulin complex / Fc-gamma receptor I complex binding / CD22 mediated BCR regulation / complement-dependent cytotoxicity / amyloid-beta complex / growth cone lamellipodium / cellular response to norepinephrine stimulus ...IgD immunoglobulin complex / IgA immunoglobulin complex / IgM immunoglobulin complex / IgE immunoglobulin complex / Fc-gamma receptor I complex binding / CD22 mediated BCR regulation / complement-dependent cytotoxicity / amyloid-beta complex / growth cone lamellipodium / cellular response to norepinephrine stimulus / growth cone filopodium / microglia development / collateral sprouting in absence of injury / IgG immunoglobulin complex / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / regulation of synapse structure or activity / axo-dendritic transport / regulation of Wnt signaling pathway / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / antibody-dependent cellular cytotoxicity / axon midline choice point recognition / astrocyte activation involved in immune response / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / regulation of spontaneous synaptic transmission / mating behavior / immunoglobulin receptor binding / growth factor receptor binding / immunoglobulin complex, circulating / peptidase activator activity / Classical antibody-mediated complement activation / Golgi-associated vesicle / PTB domain binding / Initial triggering of complement / Lysosome Vesicle Biogenesis / positive regulation of amyloid fibril formation / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / astrocyte projection / neuron remodeling / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / nuclear envelope lumen / positive regulation of protein metabolic process / dendrite development / TRAF6 mediated NF-kB activation / modulation of excitatory postsynaptic potential / immunoglobulin mediated immune response / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / signaling receptor activator activity / The NLRP3 inflammasome / negative regulation of long-term synaptic potentiation / FCGR activation / main axon / transition metal ion binding / regulation of multicellular organism growth / intracellular copper ion homeostasis / regulation of presynapse assembly / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / complement activation, classical pathway / ECM proteoglycans / Role of phospholipids in phagocytosis / positive regulation of T cell migration / neuronal dense core vesicle / Scavenging of heme from plasma / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / antigen binding / positive regulation of chemokine production / cellular response to manganese ion / clathrin-coated pit / Notch signaling pathway / extracellular matrix organization / neuron projection maintenance / Mitochondrial protein degradation / FCERI mediated Ca+2 mobilization / astrocyte activation / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / axonogenesis / response to interleukin-1 / positive regulation of mitotic cell cycle / positive regulation of calcium-mediated signaling / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / protein serine/threonine kinase binding / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / cellular response to copper ion / platelet alpha granule lumen / cellular response to cAMP / Regulation of Complement cascade / positive regulation of glycolytic process / adult locomotory behavior / central nervous system development / positive regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of interleukin-1 beta production / trans-Golgi network membrane / endosome lumen / dendritic shaft / Cell surface interactions at the vascular wall / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / learning / B cell receptor signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of JNK cascade
類似検索 - 分子機能
Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site ...Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / E2 domain of amyloid precursor protein / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / : / PH-like domain superfamily / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin kappa constant / Immunoglobulin heavy constant gamma 1 / Amyloid-beta precursor protein
類似検索 - 構成要素
生物種homo Sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.204 Å
データ登録者Miles, L.A. / Crespi, G.A.N. / Parker, M.W.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2013
タイトル: Bapineuzumab captures the N-terminus of the Alzheimer's disease amyloid-beta peptide in a helical conformation.
著者: Miles, L.A. / Crespi, G.A. / Doughty, L. / Parker, M.W.
履歴
登録2012年10月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月20日Group: Structure summary
改定 1.22013年10月2日Group: Source and taxonomy
改定 1.32014年3月19日Group: Source and taxonomy
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: Humanized 3D6 Fab heavy chain
L: Humanized 3D6 Fab light chain
A: Beta-amyloid protein 40


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,6953
ポリマ－51,6953
非ポリマー00
水4,270237
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4360 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area19680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.343, 83.039, 91.224
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11H-376-

HOH

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要素

#1: 抗体 Humanized 3D6 Fab heavy chain


分子量: 24264.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) homo Sapiens, Mus musculus / 参照: UniProt: P01857*PLUS
#2: 抗体 Humanized 3D6 Fab light chain


分子量: 24161.975 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) homo Sapiens, Mus musculus / 参照: UniProt: P01834*PLUS
#3: タンパク質・ペプチド Beta-amyloid protein 40 / Beta-APP40


分子量: 3268.506 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05067
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.42 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: sodium formate, PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月6日
放射モノクロメーター: synchrotron / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 12.1 % / Av σ(I) over netI: 13.68 / 数: 280015 / Rmerge(I) obs: 0.163 / Χ2: 1 / D res high: 2.2 Å / D res low: 100 Å / Num. obs: 23109 / % possible obs: 98.8
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.7410099.810.0910.97813.4
3.764.7410010.1020.96414.2
3.293.7610010.1250.9914.4
2.993.2910010.1710.97714.5
2.772.9910010.2430.93314.5
2.612.7710010.3591.05414.6
2.482.6110010.4740.99712.9
2.372.4810010.5551.0548.9
2.282.3797.910.6160.9156.9
2.22.2889.810.7881.2215.8
反射解像度: 2.2→100 Å / Num. all: 23109 / Num. obs: 23109 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 12.1 % / Rmerge(I) obs: 0.163 / Χ2: 0.995 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.2-2.285.80.78820601.221189.8
2.28-2.376.90.61622580.915197.9
2.37-2.488.90.55522881.0541100
2.48-2.6112.90.47422960.9971100
2.61-2.7714.60.35923071.0541100
2.77-2.9914.50.24323250.9331100
2.99-3.2914.50.17123410.9771100
3.29-3.7614.40.12523460.991100
3.76-4.7414.20.10223770.9641100
4.74-10013.40.09125110.978199.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.2 Å49.74 Å
Translation2.2 Å49.74 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.8_1069精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.204→48.281 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.76 / FOM work R set: 0.8584 / SU ML: 0.21 / σ(F): 0.07 / 位相誤差: 20.86 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2199 2000 9.05 %random
Rwork0.1695 ---
obs0.1741 22096 94.37 %-
all-22096 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 79.96 Å2 / Biso mean: 20.779 Å2 / Biso min: 4.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.204→48.281 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3378 0 0 237 3615
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053460
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9814693
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065522
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004602
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8221244
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.204-2.25880.31251080.22991080118874
2.2588-2.31990.26221260.21291273139985
2.3199-2.38810.31581330.20221332146590
2.3881-2.46520.27421390.19681406154593
2.4652-2.55330.26141400.1791397153794
2.5533-2.65550.27261420.18021426156896
2.6555-2.77640.23371460.18151467161397
2.7764-2.92280.24251470.16981470161797
2.9228-3.10580.2511490.17471500164998
3.1058-3.34560.21191480.16541493164199
3.3456-3.68220.1941510.15291517166899
3.6822-4.21470.18861510.14661525167699
4.2147-5.3090.1651560.132715621718100
5.309-48.2810.20291640.192716481812100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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