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- PDB-4gyx: The von Willebrand Factor A3 domain binding region of type III co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gyx
タイトルThe von Willebrand Factor A3 domain binding region of type III collagen stabilized by the cysteine knot
要素Type III collagen fragment in a host peptide stabilized by the cysteine knot
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / BLOOD CLOTTING / collagen triple helix / type III collagen cysteine knot / von Willebrand factor A3 domain / 4-hydroxylation / extracellular matrix
機能・相同性
機能・相同性情報


collagen type III trimer / aorta smooth muscle tissue morphogenesis / limb joint morphogenesis / transforming growth factor beta1 production / elastic fiber assembly / Collagen chain trimerization / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / negative regulation of neuron migration / endochondral bone morphogenesis / platelet-derived growth factor binding ...collagen type III trimer / aorta smooth muscle tissue morphogenesis / limb joint morphogenesis / transforming growth factor beta1 production / elastic fiber assembly / Collagen chain trimerization / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / negative regulation of neuron migration / endochondral bone morphogenesis / platelet-derived growth factor binding / Extracellular matrix organization / negative regulation of immune response / layer formation in cerebral cortex / basement membrane organization / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / peptide cross-linking / Signaling by PDGF / tissue homeostasis / NCAM1 interactions / response to angiotensin / collagen fibril organization / digestive tract development / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / extracellular matrix structural constituent / MET activates PTK2 signaling / Scavenging by Class A Receptors / Syndecan interactions / skin development / positive regulation of Rho protein signal transduction / SMAD binding / Collagen degradation / Non-integrin membrane-ECM interactions / ECM proteoglycans / chondrocyte differentiation / Integrin cell surface interactions / supramolecular fiber organization / response to cytokine / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / cell-matrix adhesion / integrin-mediated signaling pathway / cellular response to amino acid stimulus / lung development / wound healing / response to radiation / multicellular organism growth / cerebral cortex development / platelet activation / neuron migration / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / integrin binding / heart development / protease binding / fibroblast proliferation / : / in utero embryonic development / endoplasmic reticulum lumen / extracellular space / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Fibrillar collagen, C-terminal / Fibrillar collagen C-terminal domain / Fibrillar collagen C-terminal non-collagenous (NC1) domain profile. / Fibrillar collagens C-terminal domain / : / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain ...Fibrillar collagen, C-terminal / Fibrillar collagen C-terminal domain / Fibrillar collagen C-terminal non-collagenous (NC1) domain profile. / Fibrillar collagens C-terminal domain / : / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies)
類似検索 - ドメイン・相同性
Collagen alpha-1(III) chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.49 Å
データ登録者Boudko, S.P. / Bachinger, H.P.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: The NC2 Domain of Type IX Collagen Determines the Chain Register of the Triple Helix.
著者: Boudko, S.P. / Bachinger, H.P.
履歴
登録2012年9月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月21日Group: Database references
改定 1.22013年1月16日Group: Database references
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Type III collagen fragment in a host peptide stabilized by the cysteine knot
B: Type III collagen fragment in a host peptide stabilized by the cysteine knot
C: Type III collagen fragment in a host peptide stabilized by the cysteine knot


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,6263
ポリマ－8,6263
非ポリマー00
水2,198122
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4990 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area4890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)19.070, 26.990, 64.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.48, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Type III collagen fragment in a host peptide stabilized by the cysteine knot


分子量: 2875.201 Da / 分子数: 3 / 断片: Von Willebrand Factor binding fragment / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence contains two fragments of human type III collagen: the von Willebrand factor A3 domain binding region and the cysteine knot
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02461*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.64 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 28% PEG 3350, 0.1M sodium acetate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2011年5月29日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock Si(111) sagitally focused monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.49→19.05 Å / Num. all: 10872 / Num. obs: 10752 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 15.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.49-1.573.10.3833.2193.1
4.71-19.053.40.06814.5198.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4DMT

4dmt


解像度: 1.49→19.05 Å / SU ML: 0.12 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 22.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2216 1059 9.88 %
Rwork0.176 --
obs0.1805 10716 98.7 %
all-10857 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.49→19.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数530 0 0 122 652
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006567
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.146781
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.938262
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.10975
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005104
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.49-1.5580.28291200.26721083X-RAY DIFFRACTION90
1.558-1.64010.20341330.19031199X-RAY DIFFRACTION100
1.6401-1.74270.21061330.18321247X-RAY DIFFRACTION100
1.7427-1.87720.25281320.17641195X-RAY DIFFRACTION100
1.8772-2.06590.21251350.16451224X-RAY DIFFRACTION100
2.0659-2.36440.21021390.16021217X-RAY DIFFRACTION100
2.3644-2.9770.21931290.18121221X-RAY DIFFRACTION100
2.977-19.05370.22111380.16951271X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1144-0.5008-1.53040.49490.10533.35830.0466-0.74230.02410.9908-0.01320.6103-0.0004-0.16-0.09380.6618-0.010.3241.05890.02090.4224-9.64910.34232.2667
25.26290.0539-2.4952.4301-0.26383.7772-0.0051-0.1402-0.0883-0.0618-0.0109-0.0826-0.0032-0.05420.01710.05820.0055-0.04360.05840.0030.08616.01640.31064.6527
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESSEQ 1:9) OR (CHAIN B AND RESSEQ 1:9) OR (CHAIN C AND RESSEQ 1:9)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESSEQ 10:28) OR (CHAIN B AND RESSEQ 10:28) OR (CHAIN C AND RESSEQ 10:26)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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