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万見
- PDB-4gy5: Crystal structure of the tandem tudor domain and plant homeodomai... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gy5
タイトルCrystal structure of the tandem tudor domain and plant homeodomain of UHRF1 with Histone H3K9me3
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
  • Peptide from Histone H3.3
キーワードLIGASE / Histone binding
機能・相同性
機能・相同性情報


H3K9me3 modified histone binding / histone H3 ubiquitin ligase activity / positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / DNA damage sensor activity / negative regulation of chromosome condensation / hemi-methylated DNA-binding / Barr body / regulation of centromere complex assembly / homologous recombination / regulation of epithelial cell proliferation ...H3K9me3 modified histone binding / histone H3 ubiquitin ligase activity / positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / DNA damage sensor activity / negative regulation of chromosome condensation / hemi-methylated DNA-binding / Barr body / regulation of centromere complex assembly / homologous recombination / regulation of epithelial cell proliferation / muscle cell differentiation / pericentric heterochromatin formation / inner kinetochore / methyl-CpG binding / oocyte maturation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / nucleus organization / spermatid development / mitotic spindle assembly / single fertilization / subtelomeric heterochromatin formation / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / protein autoubiquitination / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / heterochromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / nucleosomal DNA binding / methylated histone binding / Inhibition of DNA recombination at telomere / positive regulation of protein metabolic process / telomere organization / embryo implantation / RNA Polymerase I Promoter Opening / epigenetic regulation of gene expression / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / DNA methylation / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / PRC2 methylates histones and DNA / replication fork / Defective pyroptosis / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / double-strand break repair via homologous recombination / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / RING-type E3 ubiquitin transferase / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / euchromatin / multicellular organism growth / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / heterochromatin formation / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / spindle / nuclear matrix / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / osteoblast differentiation / Transcriptional regulation of granulopoiesis / male gonad development / ubiquitin-protein transferase activity / structural constituent of chromatin / ubiquitin protein ligase activity / nucleosome / nucleosome assembly / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / histone binding / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of cell growth / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / cell population proliferation / nucleic acid binding / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / protein heterodimerization activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Amyloid fiber formation / DNA damage response / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
SH3 type barrels. - #1150 / : / UHRF1, tandem tudor domain / Tandem tudor domain within UHRF1 / UHRF1/2-like / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. ...SH3 type barrels. - #1150 / : / UHRF1, tandem tudor domain / Tandem tudor domain within UHRF1 / UHRF1/2-like / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / SH3 type barrels. - #30 / SH3 type barrels. - #140 / PUA-like superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / PHD-finger / Ring finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Histone H3 signature 1. / Zinc finger RING-type profile. / Histone H3 signature 2. / Zinc finger, RING-type / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / SH3 type barrels. / Histone-fold / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.3 / E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.956 Å
データ登録者Cheng, J. / Yang, Y. / Fang, J. / Xiao, J. / Zhu, T. / Chen, F. / Wang, P. / Xu, Y.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Structural insight into coordinated recognition of trimethylated histone H3 lysine 9 (H3K9me3) by the plant homeodomain (PHD) and tandem tudor domain (TTD) of UHRF1 (ubiquitin-like, ...タイトル: Structural insight into coordinated recognition of trimethylated histone H3 lysine 9 (H3K9me3) by the plant homeodomain (PHD) and tandem tudor domain (TTD) of UHRF1 (ubiquitin-like, containing PHD and RING finger domains, 1) protein
著者: Cheng, J. / Yang, Y. / Fang, J. / Xiao, J. / Zhu, T. / Chen, F. / Wang, P. / Li, Z. / Yang, H. / Xu, Y.
履歴
登録2012年9月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月21日Group: Structure summary
改定 1.22013年8月7日Group: Database references
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
B: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
C: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
D: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
E: Peptide from Histone H3.3
F: Peptide from Histone H3.3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,35913
ポリマ－114,9016
非ポリマー4587
水18010
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
E: Peptide from Histone H3.3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,8535
ポリマ－29,6562
非ポリマー1963
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1620 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area13330 Å2
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
F: Peptide from Histone H3.3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,8535
ポリマ－29,6562
非ポリマー1963
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1520 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area13130 Å2
手法PISA
3
C: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,8602
ポリマ－27,7941
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7941
ポリマ－27,7941
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)145.940, 145.940, 125.903
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

#1: タンパク質
E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1 / UHRF1


分子量: 27794.279 Da / 分子数: 4 / 断片: Tudor PHD domain, UNP residues 134-366 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UHRF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q96T88, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド Peptide from Histone H3.3


分子量: 1862.186 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P84243
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.84 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 20% PEG 3350, 200mM Ammonium Tartrate, 100mM Bis-Tris, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97927 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月24日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97927 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.956→50 Å / Num. all: 27861 / Num. obs: 27861 / % possible obs: 100 % / Biso Wilson estimate: 82.9 Å2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_353)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3DB3, 3SHB

3db3

3shb


解像度: 2.956→45.377 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.7655 / SU ML: 0.39 / σ(F): 0.16 / 位相誤差: 29.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2876 1401 5.03 %
Rwork0.2549 --
all0.2549 27861 -
obs0.2565 27861 95.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.719 Å2 / ksol: 0.279 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 229.78 Å2 / Biso mean: 97.4127 Å2 / Biso min: 33.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.956→45.377 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6121 0 7 10 6138
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036240
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7018426
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054878
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091119
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.462416
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9556-3.06120.38131160.35992347246386
3.0612-3.18370.35391430.32572423256691
3.1837-3.32860.36671410.29692547268894
3.3286-3.5040.33481240.292619274396
3.504-3.72350.32571460.26392654280098
3.7235-4.01080.30991490.2522677282698
4.0108-4.41410.23791740.22082708288299
4.4141-5.05210.23781470.2022751289899
5.0521-6.36240.26571420.230828032945100
6.3624-45.38260.27531190.26052931305098

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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