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万見
- PDB-4gof: Crystal structure of the SGTA homodimerization domain with covale... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gof
タイトルCrystal structure of the SGTA homodimerization domain with covalent modifications to both C38
要素Small glutamine-rich tetratricopeptide repeat-containing protein alpha
キーワードPROTEIN BINDING / Four-helix bundle / Protein-protein interaction / Ubl4A ubiquitin-like domain
機能・相同性
機能・相同性情報


TRC complex / negative regulation of ERAD pathway / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / positive regulation of ERAD pathway / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / BAT3 complex binding / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / ERAD pathway ...TRC complex / negative regulation of ERAD pathway / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / positive regulation of ERAD pathway / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / BAT3 complex binding / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / ERAD pathway / molecular adaptor activity / identical protein binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SGTA, homodimerisation domain / Homodimerisation domain of SGTA / : / Immunoglobulin FC, subunit C / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat ...SGTA, homodimerisation domain / Homodimerisation domain of SGTA / : / Immunoglobulin FC, subunit C / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / Small glutamine-rich tetratricopeptide repeat-containing protein alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Chartron, J.W. / VanderVelde, D.G. / Clemons Jr., W.M.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2012
タイトル: Structures of the Sgt2/SGTA Dimerization Domain with the Get5/UBL4A UBL Domain Reveal an Interaction that Forms a Conserved Dynamic Interface.
著者: Chartron, J.W. / Vandervelde, D.G. / Clemons, W.M.
履歴
登録2012年8月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月2日Group: Database references
改定 1.22013年1月16日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Small glutamine-rich tetratricopeptide repeat-containing protein alpha
B: Small glutamine-rich tetratricopeptide repeat-containing protein alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6695
ポリマ－11,4772
非ポリマー1923
水1,45981
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1520 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area6190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.607, 43.608, 63.468
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-102-

CL

21A-201-

HOH

31A-221-

HOH

41B-210-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Small glutamine-rich tetratricopeptide repeat-containing protein alpha / Alpha-SGT / Vpu-binding protein / UBP


分子量: 5738.505 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SGT, SGT1, SGTA / プラスミド: pET33b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): NiCo21(DE3) / 参照: UniProt: O43765
#2: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 81 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.09 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 10% 2-propanol, 0.1 M sodium citrate, 26% PEG 400, 10 mM 2-mercaptoethanol, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年2月9日
放射モノクロメーター: Liquid nitrogen-cooled double crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→19.39 Å / Num. obs: 18421 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 1.35→1.37 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.692 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 876 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.35→19.39 Å / SU ML: 0.13 / σ(F): 1.77 / 位相誤差: 18.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1984 1090 5.93 %RANDOM
Rwork0.1806 ---
obs0.1817 18388 98.48 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→19.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数803 0 9 81 893
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006819
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0391100
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.699309
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066128
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003141
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.35-1.41140.27851230.26552144X-RAY DIFFRACTION99
1.4114-1.48580.24691400.21452119X-RAY DIFFRACTION99
1.4858-1.57890.23941450.19272134X-RAY DIFFRACTION99
1.5789-1.70070.19351560.18062137X-RAY DIFFRACTION99
1.7007-1.87170.18471300.17932166X-RAY DIFFRACTION99
1.8717-2.14230.19521330.15792175X-RAY DIFFRACTION99
2.1423-2.69790.20471410.17182194X-RAY DIFFRACTION98
2.6979-19.39240.17911220.18012229X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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