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万見
- PDB-4gla: OBody NL8 bound to hen egg-white lysozyme -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gla
タイトルOBody NL8 bound to hen egg-white lysozyme
要素
  • Lysozyme C
  • OBody NL8
キーワードHYDROLASE/DE NOVO PROTEIN / beta barrel / OB-fold / protein-protein complex / novel scaffold / muraminidase / enzyme inhibition / engineered binding protein / HYDROLASE-DE NOVO PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate-tRNA ligase / aspartyl-tRNA aminoacylation / aspartate-tRNA ligase activity / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme ...aspartate-tRNA ligase / aspartyl-tRNA aminoacylation / aspartate-tRNA ligase activity / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / RNA binding / extracellular space / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aspartate-tRNA synthetase, type 2 / Aspartyl/Asparaginyl-tRNA synthetase, class IIb / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Nucleic acid-binding proteins / Lysozyme - #10 ...Aspartate-tRNA synthetase, type 2 / Aspartyl/Asparaginyl-tRNA synthetase, class IIb / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Nucleic acid-binding proteins / Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Lysozyme-like domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysozyme C / Aspartate--tRNA(Asp) ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrobaculum aerophilum (古細菌)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Steemson, J.D.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2014
タイトル: Tracking Molecular Recognition at the Atomic Level with a New Protein Scaffold Based on the OB-Fold.
著者: Steemson, J.D. / Baake, M. / Rakonjac, J. / Arcus, V.L. / Liddament, M.T.
履歴
登録2012年8月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月12日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme C
B: Lysozyme C
C: OBody NL8
D: OBody NL8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,1794
ポリマ－52,1794
非ポリマー00
水81145
1
A: Lysozyme C
D: OBody NL8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0902
ポリマ－26,0902
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Lysozyme C
C: OBody NL8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0902
ポリマ－26,0902
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)76.759, 76.759, 166.344
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A
12D
22C

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1113B1 - 129
2113A1 - 129
1122D20 - 45
2122C20 - 45
1222D54 - 88
2222C54 - 88
1322D97 - 111
2322C97 - 111

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Lysozyme C / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C / Allergen Gal d IV


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 19-147 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 組織: egg white / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#2: タンパク質 OBody NL8


分子量: 11758.518 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrobaculum aerophilum (古細菌) / 遺伝子: aspS / プラスミド: pProEx Htb / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5[alpha] / 参照: UniProt: Q8ZYM8*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.61 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 0.2 M HEPES, 7% MPEG5000, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / タイプ: SSRL / 波長: 0.95666 Å
検出器タイプ: MAR / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月16日
詳細: flat collimating Rh coated mirror, toroidal focusing mirror
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95666 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 9 % / Av σ(I) over netI: 32.5 / 数: 144772 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Χ2: 1.26 / D res high: 2.6 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 16010 / % possible obs: 99.8
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
5.6509810.0361.1978.5
4.455.610010.0461.1449.3
3.884.4599.910.0611.1139.1
3.533.8810010.0871.338.9
3.283.5310010.121.3728.9
3.083.2810010.1471.1369.3
2.933.0810010.2261.0029.3
2.82.9310010.3491.0439.3
2.692.810010.5431.1969.2
2.62.6910010.7882.1728.7
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 16010 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 9 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Χ2: 1.262 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.6-2.698.70.78815522.1721100
2.69-2.89.20.54315671.1961100
2.8-2.939.30.34915671.0431100
2.93-3.089.30.22615641.0021100
3.08-3.289.30.14715771.1361100
3.28-3.538.90.1215831.3721100
3.53-3.888.90.08716101.331100
3.88-4.459.10.06115971.113199.9
4.45-5.69.30.04616441.1441100
5.6-508.50.03617491.197198

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.69 Å33.62 Å
Translation2.69 Å33.62 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.75→27.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.878 / WRfactor Rfree: 0.3293 / WRfactor Rwork: 0.2584 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.7798 / SU B: 32.116 / SU ML: 0.321 / SU R Cruickshank DPI: 0.3743 / SU Rfree: 0.47 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.428 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2964 667 5 %RANDOM
Rwork0.2256 ---
obs0.229 13456 99.15 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 68.61 Å2 / Biso mean: 62.746 Å2 / Biso min: 30.09 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.02 Å20 Å20 Å2
2--0.02 Å20 Å2
3----0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→27.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3334 0 0 45 3379
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0223399
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4521.9264600
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7485431
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.34323.154149
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.57615558
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.3891530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.2502
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022578
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2410.21494
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.22283
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1520.2140
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2640.267
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1750.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.511.52185
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.87923412
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.43831419
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3734.51188
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1B516TIGHT POSITIONAL0.060.05
1B485LOOSE POSITIONAL0.585
1B516TIGHT THERMAL0.110.5
1B485LOOSE THERMAL1.3910
2D284TIGHT POSITIONAL0.050.05
2D271MEDIUM POSITIONAL0.440.5
2D284TIGHT THERMAL0.130.5
2D271MEDIUM THERMAL0.732
LS精密化 シェル解像度: 2.75→2.821 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.376 55 -
Rwork0.264 908 -
all-963 -
obs--99.59 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.3577-1.03510.39852.8069-1.32343.34550.0991-0.0696-0.26450.28710.03210.2993-0.00880.0496-0.1312-0.10850.09770.0413-0.06080.0267-0.1488-3.4387-18.831533.7942
26.5796-1.74661.87523.6591-0.6237.4093-0.3895-0.4852-0.57510.12310.2238-0.5051-0.12811.31440.1657-0.0592-0.04920.1520.245-0.07030.201237.377-13.15125.5895
37.9393-1.5249-1.04596.729-0.30341.8162-0.2939-0.0374-0.42280.13640.23340.2985-0.076-0.08840.0605-0.0304-0.10070.0905-0.1012-0.0228-0.155416.8605-2.32821.1773
46.64260.55860.32933.0558-2.90538.57270.04730.07630.0021-0.20580.12040.1009-0.096-0.05-0.1677-0.16180.0020.0242-0.06070.0371-0.1031-3.173-8.043112.8408
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 128
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 128
3X-RAY DIFFRACTION3C22 - 104
4X-RAY DIFFRACTION4D22 - 107

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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