+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4gn4 | ||||||
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Title | OBody AM2EP06 bound to hen egg-white lysozyme | ||||||
Components |
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Keywords | DE NOVO PROTEIN/HYDROLASE / beta barrel / OB-fold / protein-protein complex / novel scaffold / muraminidase / enzyme inhibition / engineered binding protein / inhibitor / DE NOVO PROTEIN-HYDROLASE complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium ...Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Pyrobaculum aerophilum (archaea) Gallus gallus (chicken) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.861 Å | ||||||
Authors | Steemson, J.D. / Liddament, M.T. | ||||||
Citation | Journal: Plos One / Year: 2014 Title: Tracking Molecular Recognition at the Atomic Level with a New Protein Scaffold Based on the OB-Fold. Authors: Steemson, J.D. / Baake, M. / Rakonjac, J. / Arcus, V.L. / Liddament, M.T. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4gn4.cif.gz | 112.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4gn4.ent.gz | 92 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4gn4.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gn/4gn4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gn/4gn4 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 11845.485 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Pyrobaculum aerophilum (archaea) / Gene: aspS / Plasmid: pProEx Htb / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): DH5[alpha] | ||
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#2: Protein | Mass: 14331.160 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 19-147 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Gallus gallus (chicken) / Tissue: egg white / References: UniProt: P00698, lysozyme | ||
#3: Chemical | ChemComp-GOL / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.3 Å3/Da / Density % sol: 46.49 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: 0.2 M HEPES, 13% MPEG5000, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU / Wavelength: 1.54179 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MAR 2300 / Detector: IMAGE PLATE / Date: Sep 2, 2010 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.54179 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Redundancy: 6.9 % / Av σ(I) over netI: 11.9 / Number: 143392 / Rsym value: 0.039 / D res high: 1.861 Å / D res low: 81.82 Å / Num. obs: 20797 / % possible obs: 99.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 1.861→81.82 Å / Num. all: 20797 / Num. obs: 20797 / % possible obs: 99.1 % / Redundancy: 6.9 % / Rsym value: 0.039 / Net I/σ(I): 29.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR | Rfactor: 30.54 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.861→81.82 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / WRfactor Rfree: 0.1943 / WRfactor Rwork: 0.1484 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.8874 / SU B: 5.944 / SU ML: 0.082 / SU R Cruickshank DPI: 0.126 / SU Rfree: 0.1215 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.126 / ESU R Free: 0.121 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 101.9 Å2 / Biso mean: 33.8146 Å2 / Biso min: 7.27 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.861→81.82 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.861→1.91 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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