+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4g1i | ||||||
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Title | Structure of the PrgH periplasmic domain | ||||||
Components | Protein prgH | ||||||
Keywords | CELL INVASION / Ring-building motif / Type III secretion / InvG | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.85 Å | ||||||
Authors | Bergeron, J.R.C. / Worrall, L.J. / Strynadka, N.C.J. | ||||||
Citation | Journal: PLoS Pathog / Year: 2013 Title: A refined model of the prototypical Salmonella SPI-1 T3SS basal body reveals the molecular basis for its assembly. Authors: Julien R C Bergeron / Liam J Worrall / Nikolaos G Sgourakis / Frank DiMaio / Richard A Pfuetzner / Heather B Felise / Marija Vuckovic / Angel C Yu / Samuel I Miller / David Baker / Natalie C J Strynadka / Abstract: The T3SS injectisome is a syringe-shaped macromolecular assembly found in pathogenic Gram-negative bacteria that allows for the direct delivery of virulence effectors into host cells. It is composed ...The T3SS injectisome is a syringe-shaped macromolecular assembly found in pathogenic Gram-negative bacteria that allows for the direct delivery of virulence effectors into host cells. It is composed of a "basal body", a lock-nut structure spanning both bacterial membranes, and a "needle" that protrudes away from the bacterial surface. A hollow channel spans throughout the apparatus, permitting the translocation of effector proteins from the bacterial cytosol to the host plasma membrane. The basal body is composed largely of three membrane-embedded proteins that form oligomerized concentric rings. Here, we report the crystal structures of three domains of the prototypical Salmonella SPI-1 basal body, and use a new approach incorporating symmetric flexible backbone docking and EM data to produce a model for their oligomeric assembly. The obtained models, validated by biochemical and in vivo assays, reveal the molecular details of the interactions driving basal body assembly, and notably demonstrate a conserved oligomerization mechanism. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4g1i.cif.gz | 176.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4g1i.ent.gz | 140.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4g1i.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4g1i_validation.pdf.gz | 455.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4g1i_full_validation.pdf.gz | 458.9 KB | Display | |
Data in XML | 4g1i_validation.xml.gz | 19.2 KB | Display | |
Data in CIF | 4g1i_validation.cif.gz | 27.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/g1/4g1i ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/g1/4g1i | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3j1vC 3j1wC 3j1xC 4g08C 4g2sC 3gr0S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Details | Though the cloned protein construct that was crystallized is a monomer, the full-length version of this protein forms a 24-mer. |
-Components
#1: Protein | Mass: 26472.988 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 170-392 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (bacteria) Gene: prgH, STM2874 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P41783 #2: Chemical | ChemComp-1PE / #3: Chemical | ChemComp-PO4 / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.02 Å3/Da / Density % sol: 38.97 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 Details: 100 mM Bicine, pH 8.5, 20% PEG6000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 93 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: CLSI / Beamline: 08ID-1 / Wavelength: 0.97949 Å |
Detector | Type: RAYONIX MX300HE / Detector: CCD / Date: May 1, 2011 |
Radiation | Monochromator: double crystal Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97949 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.75→50 Å / Num. obs: 43189 / % possible obs: 99.5 % / Redundancy: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 14.9 |
Reflection shell | Resolution: 1.75→1.84 Å / Redundancy: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.495 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 99.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 3GR0 Resolution: 1.85→45.957 Å / SU ML: 0.22 / σ(F): 1.35 / Phase error: 22.57 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.85→45.957 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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