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万見
- PDB-4fsc: Crystal Structure of Bacillus thuringiensis PlcR in its apo form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fsc
タイトルCrystal Structure of Bacillus thuringiensis PlcR in its apo form
要素Transcriptional activator PlcR protein
キーワードTRANSCRIPTION ACTIVATOR / plcR apoform / HTH DNA-binding domain / Quorum Sensing / HTH_3 (Helix-turn-helix) domain / TPR_1 (tetratricopeptide repeats) / Pleiotropic regulator / Transcriptional activator
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
PlcR, tetratricopeptide repeat / RNPP family C-terminal domain / Helix-turn-helix / Helix-turn-helix XRE-family like proteins / Cro/C1-type HTH domain profile. / Cro/C1-type helix-turn-helix domain / Tetratricopeptide repeat domain / Lambda repressor-like, DNA-binding domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe ...PlcR, tetratricopeptide repeat / RNPP family C-terminal domain / Helix-turn-helix / Helix-turn-helix XRE-family like proteins / Cro/C1-type HTH domain profile. / Cro/C1-type helix-turn-helix domain / Tetratricopeptide repeat domain / Lambda repressor-like, DNA-binding domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bacillus thuringiensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.65 Å
データ登録者Grenha, R. / Slamti, L. / Bouillaut, L. / Lereclus, D. / Nessler, S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Structural basis for the activation mechanism of the PlcR virulence regulator by the quorum-sensing signal peptide PapR.
著者: Grenha, R. / Slamti, L. / Nicaise, M. / Refes, Y. / Lereclus, D. / Nessler, S.
履歴
登録2012年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcriptional activator PlcR protein
B: Transcriptional activator PlcR protein
C: Transcriptional activator PlcR protein
D: Transcriptional activator PlcR protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,2454
ポリマ－140,2454
非ポリマー00
水00
1
A: Transcriptional activator PlcR protein
D: Transcriptional activator PlcR protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,1232
ポリマ－70,1232
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3130 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area29690 Å2
手法PISA
2
B: Transcriptional activator PlcR protein
C: Transcriptional activator PlcR protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,1232
ポリマ－70,1232
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3170 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area30000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.589, 99.589, 137.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

-
要素

#1: タンパク質
Transcriptional activator PlcR protein


分子量: 35061.285 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus thuringiensis (バクテリア)
株: Bt407 / 遺伝子: bthur0002_52210, plcR / プラスミド: pET16.28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41(DE3) / 参照: UniProt: Q45782

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.29 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1M Sodium Chloride, 0.1M tri-Sodium citrate, 40% PEG400, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291.15K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.98011 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年12月2日
詳細: Kirkpatrick-Baez pair of bi-morph mirrors plus channel cut cryogenically cooled monochromator crystal
放射モノクロメーター: liquid nitrogen cooled channel-cut silicon (Si) monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98011 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.65→86.247 Å / Num. all: 16981 / Num. obs: 16981 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 121.65 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsRsym valueDiffraction-ID% possible all
3.65-3.854.30.5331.40.533198.9
3.85-4.084.70.322.20.32199.4
4.08-4.364.50.193.80.191100
4.36-4.714.70.1345.20.134199.9
4.71-5.164.80.1126.20.1121100
5.16-5.774.80.170.1199.9
5.77-6.664.80.0926.90.0921100
6.66-8.164.90.0896.40.089199.9
8.16-11.544.70.03715.20.0371100
11.54-53.8434.70.03610.20.036199.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.65 Å53.84 Å
Translation3.65 Å53.84 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.20データスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
BUSTER-TNT精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MxCuBEデータ収集
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2QFC

2qfc


解像度: 3.65→53.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.7731 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.7661 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2763 859 5.07 %RANDOM
Rwork0.2381 ---
obs0.24 16957 99.69 %-
all-17010 --
原子変位パラメータBiso mean: 73.06 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.2592 Å20 Å20 Å2
2---3.2592 Å20 Å2
3---6.5184 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.928 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.65→53.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8866 0 0 0 8866
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0089022HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.0612100HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3316SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes275HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1231HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it9022HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.47
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion26.32
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact
LS精密化 シェル解像度: 3.65→3.87 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2902 141 5.12 %
Rwork0.2506 2611 -
all0.2526 2752 -
obs--99.69 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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