+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4fqx | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of HLA-DM bound to HLA-DR1 | |||||||||
Components |
| |||||||||
Keywords | IMMUNE SYSTEM / immune complex / peptide loading / peptide editing / antigen presentation | |||||||||
Function / homology | Function and homology information MHC class II protein complex assembly / positive regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / regulation of interleukin-4 production / regulation of interleukin-10 production / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation ...MHC class II protein complex assembly / positive regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / regulation of interleukin-4 production / regulation of interleukin-10 production / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation / MHC class II receptor activity / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / positive regulation of memory T cell differentiation / positive regulation of monocyte differentiation / CD4 receptor binding / positive regulation of kinase activity / inflammatory response to antigenic stimulus / intermediate filament / transport vesicle membrane / T-helper 1 type immune response / polysaccharide binding / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / humoral immune response / macrophage differentiation / negative regulation of type II interferon production / Generation of second messenger molecules / immunological synapse / PD-1 signaling / epidermis development / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / negative regulation of T cell proliferation / positive regulation of T cell proliferation / MHC class II antigen presentation / detection of bacterium / T cell receptor binding / trans-Golgi network membrane / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / protein tetramerization / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / structural constituent of cytoskeleton / cognition / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / peptide antigen binding / endocytic vesicle membrane / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / Interferon gamma signaling / positive regulation of immune response / positive regulation of T cell activation / Downstream TCR signaling / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / T cell receptor signaling pathway / early endosome membrane / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / adaptive immune response / positive regulation of viral entry into host cell / lysosome / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / immune response / positive regulation of protein phosphorylation / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / Golgi membrane / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of DNA-templated transcription / cell surface / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / membrane / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.599 Å | |||||||||
Authors | Sethi, D.K. / Pos, W. / Wucherpfennig, K.W. | |||||||||
Citation | Journal: Cell(Cambridge,Mass.) / Year: 2012 Title: Crystal Structure of the HLA-DM-HLA-DR1 Complex Defines Mechanisms for Rapid Peptide Selection. Authors: Pos, W. / Sethi, D.K. / Call, M.J. / Schulze, M.S. / Anders, A.K. / Pyrdol, J. / Wucherpfennig, K.W. | |||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4fqx.cif.gz | 316.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb4fqx.ent.gz | 260.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4fqx.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fq/4fqx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fq/4fqx | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
3 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
-HLA class II histocompatibility antigen, ... , 4 types, 4 molecules CDAB
#1: Protein | Mass: 22992.891 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: unp residues 27-225 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) Gene: DM alpha chain, DMA, HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, HLA-DMA, RING6 Plasmid: pEE14.1 / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / Strain (production host): Lec3.2.8.1 / References: UniProt: P28067 |
---|---|
#2: Protein | Mass: 22233.170 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: unp residues 19-211 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) Gene: DM beta chain, DMB, HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, HLA-DMB, RING7 Plasmid: pEE14.1 / Production host: Cricetulus griseus (Chinese hamster) / Strain (production host): Lec3.2.8.1 / References: UniProt: P28068 |
#4: Protein | Mass: 22111.936 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: unp residues 26-216 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) Gene: HLA-DR1 alpha chain, HLA-DRA, HLA-DRA1, MHC CLASS II MOLECULE Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / References: UniProt: P01903 |
#5: Protein | Mass: 23735.449 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: unp residues 30-221 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: beta chain, HLA-DR1, HLA-DRB1, MHC CLASS II MOLECULE / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / References: UniProt: P04229, UniProt: P01911*PLUS |
-Protein/peptide / Sugars / Non-polymers , 3 types, 126 molecules E
#3: Protein/peptide | Mass: 1206.478 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically |
---|---|
#6: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
#7: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.02 Å3/Da / Density % sol: 59.26 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.5 Details: pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-E / Wavelength: 0.979 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Apr 20, 2012 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.6→50 Å / Num. obs: 34280 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): 3 / Redundancy: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 10.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
|
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
---|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.599→36.141 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.33 / σ(F): 0 / Phase error: 26.93 / Stereochemistry target values: ML
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 63.9118 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.599→36.141 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|