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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4fqx | |||||||||
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Title | Crystal structure of HLA-DM bound to HLA-DR1 | |||||||||
![]() |
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![]() | IMMUNE SYSTEM / immune complex / peptide loading / peptide editing / antigen presentation | |||||||||
Function / homology | ![]() MHC class II protein complex assembly / positive regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / regulation of interleukin-4 production / regulation of interleukin-10 production / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation ...MHC class II protein complex assembly / positive regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / regulation of interleukin-4 production / regulation of interleukin-10 production / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation / MHC class II receptor activity / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / positive regulation of memory T cell differentiation / positive regulation of monocyte differentiation / CD4 receptor binding / inflammatory response to antigenic stimulus / positive regulation of kinase activity / transport vesicle membrane / intermediate filament / polysaccharide binding / T-helper 1 type immune response / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / humoral immune response / macrophage differentiation / negative regulation of type II interferon production / Generation of second messenger molecules / immunological synapse / PD-1 signaling / epidermis development / T cell receptor binding / detection of bacterium / negative regulation of T cell proliferation / positive regulation of T cell proliferation / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / MHC class II antigen presentation / trans-Golgi network membrane / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / protein tetramerization / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / structural constituent of cytoskeleton / cognition / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / endocytic vesicle membrane / Interferon gamma signaling / positive regulation of immune response / Downstream TCR signaling / positive regulation of T cell activation / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / T cell receptor signaling pathway / early endosome membrane / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / adaptive immune response / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of viral entry into host cell / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / lysosome / positive regulation of protein phosphorylation / immune response / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / Golgi membrane / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of DNA-templated transcription / cell surface / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / membrane / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Sethi, D.K. / Pos, W. / Wucherpfennig, K.W. | |||||||||
![]() | ![]() Title: Crystal Structure of the HLA-DM-HLA-DR1 Complex Defines Mechanisms for Rapid Peptide Selection. Authors: Pos, W. / Sethi, D.K. / Call, M.J. / Schulze, M.S. / Anders, A.K. / Pyrdol, J. / Wucherpfennig, K.W. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 29.1 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 40.5 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-HLA class II histocompatibility antigen, ... , 4 types, 4 molecules CDAB
#1: Protein | Mass: 22992.891 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: unp residues 27-225 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Gene: DM alpha chain, DMA, HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, HLA-DMA, RING6 Plasmid: pEE14.1 / Production host: ![]() ![]() |
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#2: Protein | Mass: 22233.170 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: unp residues 19-211 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Gene: DM beta chain, DMB, HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, HLA-DMB, RING7 Plasmid: pEE14.1 / Production host: ![]() ![]() |
#4: Protein | Mass: 22111.936 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: unp residues 26-216 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Gene: HLA-DR1 alpha chain, HLA-DRA, HLA-DRA1, MHC CLASS II MOLECULE Production host: ![]() ![]() |
#5: Protein | Mass: 23735.449 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: unp residues 30-221 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
-Protein/peptide / Sugars / Non-polymers , 3 types, 126 molecules E![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Protein/peptide | Mass: 1206.478 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically |
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#6: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
#7: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.02 Å3/Da / Density % sol: 59.26 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.5 Details: pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Apr 20, 2012 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.6→50 Å / Num. obs: 34280 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): 3 / Redundancy: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 10.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: ![]() |
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-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 63.9118 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.599→36.141 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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