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- PDB-4f9j: Structure of Escherichia coli PgaB 42-655 in complex with iron -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4f9j
タイトルStructure of Escherichia coli PgaB 42-655 in complex with iron
要素Poly-beta-1,6-N-acetyl-D-glucosamine N-deacetylase
キーワードHYDROLASE / Family 4 carbohydrate esterase / Tim barrel / carbohydrate/sugar binding / deacetylase
機能・相同性
機能・相同性情報


macromolecule deacylation / cell adhesion involved in biofilm formation / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds / single-species biofilm formation / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / cell outer membrane / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
Poly-beta-1,6-N-acetyl-D-glucosamine N-deacetylase PgaB / Poly-beta-1,6-N-acetyl-D-glucosamine N-deacetylase PgaB, C-terminal / Hypothetical glycosyl hydrolase family 13 / : / Glycoside hydrolase/deacetylase / NodB homology domain profile. / NodB homology domain / Polysaccharide deacetylase / Glycoside hydrolase/deacetylase, beta/alpha-barrel / Glycosidases ...Poly-beta-1,6-N-acetyl-D-glucosamine N-deacetylase PgaB / Poly-beta-1,6-N-acetyl-D-glucosamine N-deacetylase PgaB, C-terminal / Hypothetical glycosyl hydrolase family 13 / : / Glycoside hydrolase/deacetylase / NodB homology domain profile. / NodB homology domain / Polysaccharide deacetylase / Glycoside hydrolase/deacetylase, beta/alpha-barrel / Glycosidases / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / : / Poly-beta-1,6-N-acetyl-D-glucosamine N-deacetylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.103 Å
データ登録者Little, D.J. / Poloczek, J. / Whitney, J.C. / Robinson, H. / Nitz, M. / Howell, P.L.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: The Structure and Metal Dependent Activity of Escherichia coli PgaB Provides Insight into the Partial De-N-acetylation of Poly-b-1,6-N-acetyl-D-glucosamine
著者: Little, D.J. / Poloczek, J. / Whitney, J.C. / Robinson, H. / Nitz, M. / Howell, P.L.
履歴
登録2012年5月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月26日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Poly-beta-1,6-N-acetyl-D-glucosamine N-deacetylase
B: Poly-beta-1,6-N-acetyl-D-glucosamine N-deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,36210
ポリマ－143,6592
非ポリマー7028
水11,908661
1
A: Poly-beta-1,6-N-acetyl-D-glucosamine N-deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,1815
ポリマ－71,8301
非ポリマー3514
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Poly-beta-1,6-N-acetyl-D-glucosamine N-deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,1815
ポリマ－71,8301
非ポリマー3514
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.055, 102.428, 150.901
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Poly-beta-1,6-N-acetyl-D-glucosamine N-deacetylase / PGA N-deacetylase / Poly-beta-1 / 6-GlcNAc N-deacetylase


分子量: 71829.727 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 42-655 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: pgaB, ycdR, b1023, JW5142 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P75906, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用

-
非ポリマー , 5種, 669分子

#2: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 661 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.78 %

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月12日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 82493 / Num. obs: 82493 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / % possible all: 99.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.103→45.528 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 4.82 / 位相誤差: 19.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1983 1999 2.49 %RANDOM
Rwork0.1651 ---
obs0.1659 80411 97.27 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.99 Å2 / ksol: 0.381 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.4668 Å20 Å2-0 Å2
2--6.4023 Å20 Å2
3----2.9356 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.103→45.528 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9506 0 36 661 10203
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0079824
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.03513393
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.3753502
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0711445
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041729
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.103-2.15510.26871300.19615101X-RAY DIFFRACTION90
2.1551-2.21340.20721380.17975400X-RAY DIFFRACTION95
2.2134-2.27850.23511390.17445443X-RAY DIFFRACTION96
2.2785-2.35210.2121400.17015492X-RAY DIFFRACTION97
2.3521-2.43610.21071400.16625523X-RAY DIFFRACTION97
2.4361-2.53370.21861410.16655548X-RAY DIFFRACTION97
2.5337-2.6490.22181440.16115610X-RAY DIFFRACTION98
2.649-2.78860.18071430.1665608X-RAY DIFFRACTION98
2.7886-2.96330.21591440.16755638X-RAY DIFFRACTION99
2.9633-3.1920.20071450.17165715X-RAY DIFFRACTION99
3.192-3.51320.19981470.15895732X-RAY DIFFRACTION99
3.5132-4.02130.16051460.15465755X-RAY DIFFRACTION100
4.0213-5.06530.17441490.13975836X-RAY DIFFRACTION99
5.0653-45.5280.20431530.18766011X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4263-0.2586-0.27981.24881.09752.9519-0.1661-0.441-0.01320.24660.15560.1599-0.05520.12140.00370.180.07610.01140.26630.03010.1320.761958.0961102.2204
21.6795-0.0388-0.43040.73730.20851.3565-0.024-0.0408-0.029-0.0340.0764-0.0813-0.01290.0298-0.04920.10530.0136-0.02060.1039-0.02060.145341.742557.276376.7749
32.7726-0.1547-0.13290.13390.1422.15850.0005-0.34-0.00110.06020.1064-0.08720.01170.2989-0.08730.177-0.0110.00690.1709-0.0450.203957.219861.452283.978
41.27760.09260.14381.1114-1.23713.7939-0.07830.3745-0.0139-0.18960.0263-0.0807-0.08520.06340.04130.1639-0.0398-0.00320.2457-0.03190.142970.221558.7022121.021
52.2986-0.1445-0.03220.3486-0.35851.041-0.00080.0985-0.16070.01570.0610.05530.0327-0.0293-0.04090.1356-0.0214-0.00570.0867-0.00460.169446.29959.8108145.8236
65.4886-0.00460.24630.4561.00072.6237-0.04850.2553-0.5246-0.0657-0.00010.06350.2214-0.52120.04050.2095-0.04090.00750.3081-0.01880.219731.32255.8831134.8214
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 43:282 )A43 - 282
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 283:529 )A283 - 529
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 530:649 )A530 - 649
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN B AND RESID 43:282 )B43 - 282
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN B AND RESID 283:596 )B283 - 596
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN B AND RESID 597:649 )B597 - 649

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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