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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4f00 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the substrate binding domain of E.coli DnaK in complex with an apidaecin fragment from the bumblebee (residues 3 to 11) | ||||||
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![]() | CHAPERONE/IMMUNE SYSTEM / chaperone / peptide binding mode / CHAPERONE-IMMUNE SYSTEM complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() stress response to copper ion / sigma factor antagonist activity / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / cellular response to unfolded protein / protein folding chaperone / inclusion body / heat shock protein binding / ATP-dependent protein folding chaperone / ADP binding ...stress response to copper ion / sigma factor antagonist activity / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / cellular response to unfolded protein / protein folding chaperone / inclusion body / heat shock protein binding / ATP-dependent protein folding chaperone / ADP binding / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / response to heat / protein refolding / protein-containing complex assembly / DNA replication / defense response to bacterium / innate immune response / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / zinc ion binding / extracellular region / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Zahn, M. / Straeter, N. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural Studies on the Forward and Reverse Binding Modes of Peptides to the Chaperone DnaK. 著者: Zahn, M. / Berthold, N. / Kieslich, B. / Knappe, D. / Hoffmann, R. / Strater, N. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 98 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 76.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 425.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 427 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 10.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 14.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 23820.777 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 389-607 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1150.348 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-10 / 由来タイプ: 合成 詳細: This sequence occurs naturally in bumblebees. C-terminus is amidated. 由来: (合成) ![]() |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.58 % |
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結晶化 | 温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4 詳細: 2.4 M sodium malonate 0.1 M citric acid pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月27日 |
放射 | モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.918 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.95→25 Å / Num. obs: 15317 / % possible obs: 99.9 % / Rmerge(I) obs: 0.056 |
反射 シェル | 解像度: 1.95→2.06 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.401 / % possible all: 100 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: PDB ID 1DKZ / 解像度: 1.95→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 8.439 / SU ML: 0.126 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.19 / ESU R Free: 0.17 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 30.409 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.95→25 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.95→2 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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