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- PDB-3dpo: Crystal structure of the substrate binding domain of E. coli DnaK... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dpo
タイトルCrystal structure of the substrate binding domain of E. coli DnaK in complex with a short pyrrhocoricin-derived inhibitor peptide
要素
  • Chaperone protein dnaK
  • inhibitor peptide
キーワードChaperone / Peptide Binding Protein / molecular chaperone / dnaK / Hsp70 / substrate-binding domain / pyrrhocoricin inhibitor / ATP-binding / Cytoplasm / DNA replication / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Stress response
機能・相同性
機能・相同性情報


stress response to copper ion / sigma factor antagonist activity / : / protein unfolding / cellular response to unfolded protein / heat shock protein binding / inclusion body / protein folding chaperone / ATP-dependent protein folding chaperone / ADP binding ...stress response to copper ion / sigma factor antagonist activity / : / protein unfolding / cellular response to unfolded protein / heat shock protein binding / inclusion body / protein folding chaperone / ATP-dependent protein folding chaperone / ADP binding / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / response to heat / protein refolding / protein-containing complex assembly / DNA replication / defense response to bacterium / innate immune response / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / extracellular region / zinc ion binding / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Chaperone DnaK / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily ...Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Chaperone DnaK / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / ATPase, nucleotide binding domain / Up-down Bundle / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chaperone protein DnaK / Pyrrhocoricin
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Roujeinikova, A.
引用ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 2009
タイトル: Allosteric coupling between the lid and interdomain linker in DnaK revealed by inhibitor binding studies
著者: Liebscher, M. / Roujeinikova, A.
履歴
登録2008年7月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chaperone protein dnaK
B: Chaperone protein dnaK
C: inhibitor peptide
D: inhibitor peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,93110
ポリマ－50,3554
非ポリマー5766
水8,935496
1
A: Chaperone protein dnaK
D: inhibitor peptide
ヘテロ分子

B: Chaperone protein dnaK
C: inhibitor peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,93110
ポリマ－50,3554
非ポリマー5766
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_554x,y,z-11
Buried area5190 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area22620 Å2
手法PISA
2
A: Chaperone protein dnaK
D: inhibitor peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,4665
ポリマ－25,1772
非ポリマー2883
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1660 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area12220 Å2
手法PISA
3
B: Chaperone protein dnaK
C: inhibitor peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,4665
ポリマ－25,1772
非ポリマー2883
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1640 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area12290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.579, 159.965, 44.931
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質 Chaperone protein dnaK / Heat shock protein 70 / Heat shock 70 kDa protein / HSP70


分子量: 23820.777 Da / 分子数: 2 / 断片: Substrate binding domain (UNP residues 389 to 607) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: dnaK, groP, grpF, seg, b0014, JW0013 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0A6Y8
#2: タンパク質・ペプチド inhibitor peptide


分子量: 1356.652 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was pyrrhocoricin-derived. / 参照: UniProt: P37362*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 496 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 2.4 M ammonium sulfate, 100 mM citric acid, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1 Å
検出器日付: 2007年11月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→69.843 Å / Num. obs: 32942 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.1-2.213.40.3182.31591647050.31897.9
2.21-2.353.40.2442.91501444610.24497.6
2.35-2.513.40.1913.71417141880.19197.7
2.51-2.713.40.1465.11312738960.14697.7
2.71-2.973.40.1066.91242036570.10698.1
2.97-3.323.40.0818.11121333250.08199
3.32-3.833.40.0728.61000429730.07299.3
3.83-4.73.20.04214.2812525060.04298.8
4.7-6.643.40.03616.3694420320.03699.8
6.64-80.063.20.03217.1388311990.03299.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.1データスケーリング
REFMAC5.4.0073精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化開始モデル: PDB entry 1dkx

1dkx


解像度: 2.1→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.898 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 4.232 / SU ML: 0.115 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.199 / ESU R Free: 0.187 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 1670 5.1 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.182 32829 98.01 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 61.51 Å2 / Biso mean: 22.094 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.86 Å20 Å20 Å2
2--0.53 Å20 Å2
3---0.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3507 0 30 496 4033
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0223579
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022351
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4341.9874851
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.48235839
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.935469
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.85926.169154
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.6315662
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2021518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2567
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023991
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02599
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6441.52307
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.151.5924
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.25523718
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.43531272
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2624.51133
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.153 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.263 122 -
Rwork0.195 2227 -
all-2349 -
obs--97.79 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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