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- PDB-4ezz: Crystal structure of the substrate binding domain of E.coli DnaK ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ezz
タイトルCrystal structure of the substrate binding domain of E.coli DnaK in complex with the designer peptide ELPLVKI
要素
  • Chaperone protein DnaK
  • synthetic peptide ELPLVKI
キーワードCHAPERONE / peptide binding mode
機能・相同性
機能・相同性情報


stress response to copper ion / sigma factor antagonist activity / : / protein unfolding / cellular response to unfolded protein / inclusion body / heat shock protein binding / protein folding chaperone / ATP-dependent protein folding chaperone / ADP binding ...stress response to copper ion / sigma factor antagonist activity / : / protein unfolding / cellular response to unfolded protein / inclusion body / heat shock protein binding / protein folding chaperone / ATP-dependent protein folding chaperone / ADP binding / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / response to heat / protein refolding / protein-containing complex assembly / DNA replication / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Chaperone DnaK / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family ...Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Chaperone DnaK / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / ATPase, nucleotide binding domain / Up-down Bundle / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chaperone protein DnaK
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / PDB ID 1DKZ / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Zahn, M. / Straeter, N.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Structural Studies on the Forward and Reverse Binding Modes of Peptides to the Chaperone DnaK.
著者: Zahn, M. / Berthold, N. / Kieslich, B. / Knappe, D. / Hoffmann, R. / Strater, N.
履歴
登録2012年5月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月17日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chaperone protein DnaK
B: synthetic peptide ELPLVKI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6332
ポリマ－24,6332
非ポリマー00
水54030
1
A: Chaperone protein DnaK
B: synthetic peptide ELPLVKI

A: Chaperone protein DnaK
B: synthetic peptide ELPLVKI

A: Chaperone protein DnaK
B: synthetic peptide ELPLVKI

A: Chaperone protein DnaK
B: synthetic peptide ELPLVKI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,5318
ポリマ－98,5318
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_675-x+1,-y+2,z1
crystal symmetry operation3_657-x+1,y,-z+21
crystal symmetry operation4_577x,-y+2,-z+21
Buried area17480 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area37410 Å2
手法PISA
2
A: Chaperone protein DnaK
B: synthetic peptide ELPLVKI

A: Chaperone protein DnaK
B: synthetic peptide ELPLVKI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,2664
ポリマ－49,2664
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_577x,-y+2,-z+21
Buried area4290 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area23160 Å2
手法PISA
3
A: Chaperone protein DnaK
B: synthetic peptide ELPLVKI

A: Chaperone protein DnaK
B: synthetic peptide ELPLVKI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,2664
ポリマ－49,2664
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_657-x+1,y,-z+21
Buried area6520 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area20930 Å2
手法PISA
4


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1240 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area12480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.711, 116.593, 37.056
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Chaperone protein DnaK / HSP70 / Heat shock 70 kDa protein / Heat shock protein 70


分子量: 23820.777 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 389-607 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: b0014, dnaK, groP, grpF, JW0013, seg / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6Y8
#2: タンパク質・ペプチド synthetic peptide ELPLVKI


分子量: 812.028 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.13 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 3.0 M ammonium sulfate, 0.1 M bicine pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.918 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月1日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→25 Å / Num. obs: 12888 / % possible obs: 98.1 % / Rmerge(I) obs: 0.053
反射 シェル解像度: 2.05→2.16 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.475 / % possible all: 94.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
REFMACwith PDBID 1DKZ精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMACwith PDBID 1DKZ位相決定
精密化構造決定の手法: PDB ID 1DKZ / 解像度: 2.05→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.882 / SU B: 13.591 / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.264 / ESU R Free: 0.244 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30779 624 4.8 %RANDOM
Rwork0.21751 ---
obs0.22135 12250 97.61 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.607 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.14 Å20 Å20 Å2
2---2 Å20 Å2
3---4.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1717 0 0 30 1747
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0191736
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8811.9762341
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2435225
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg43.04426.92378
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.9515338
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.897157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1170.2279
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0211271
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.103 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.392 45 -
Rwork0.281 748 -
obs--88.31 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.09274.37254.640110.077511.000312.0980.09030.1156-0.5547-0.15840.3687-0.6035-0.28210.4267-0.4590.2407-0.0205-0.13660.16920.00940.566462.2873115.142838.1035
22.41080.55960.09781.8664-0.34020.39180.14330.05150.26-0.1543-0.1251-0.01930.050.0376-0.01820.10.04810.01570.1105-0.02190.055658.691596.823930.5302
31.844-1.38470.00675.7344-1.60752.67560.09610.0035-0.1567-0.10440.0114-0.08920.2298-0.0166-0.10760.0989-0.0176-0.08180.11090.02760.084437.481274.805328.7762
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A389 - 398
2X-RAY DIFFRACTION2A399 - 533
3X-RAY DIFFRACTION3A534 - 606

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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