PDB-4erz: X-ray structure of WDR5-MLL4 Win motif peptide binary complex

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 4erz

タイトル

X-ray structure of WDR5-MLL4 Win motif peptide binary complex

要素

Histone-lysine N-methyltransferase MLL4
WD repeat-containing protein 5

キーワード

Transcription/Transferase / WD40 / Win motif / beta propeller / 3-10 helix / MLL4 / lysine methyltransferase / RbBP5 / MLL1 / Ash2L / core complex / Histone / Transcription-Transferase complex

機能・相同性

機能・相同性情報

[histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / MLL1/2 complex / Set1C/COMPASS complex / ATAC complex / NSL complex ...
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 1.75 Å

データ登録者

Dharmarajan, V. / Lee, J.-H. / Patel, A. / Skalnik, D.G. / Cosgrove, M.S.

引用

ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Structural basis for WDR5 interaction (Win) motif recognition in human SET1 family histone methyltransferases.
著者: Dharmarajan, V. / Lee, J.H. / Patel, A. / Skalnik, D.G. / Cosgrove, M.S.

履歴

登録	2012年4月21日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2012年5月30日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2012年6月6日	Group: Data collection
改定 1.2	2015年2月11日	Group: Database references
改定 1.3	2017年11月15日	Group: Refinement description / カテゴリ: software Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.4	2024年2月28日	Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	4erz.cif.gz	200.3 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb4erz.ent.gz	159.3 KB	表示	PDB形式
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その他	その他のダウンロード

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検証レポート

文書・要旨	4erz_validation.pdf.gz	458 KB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	4erz_full_validation.pdf.gz	461.4 KB	表示
XML形式データ	4erz_validation.xml.gz	38.1 KB	表示
CIF形式データ	4erz_validation.cif.gz	55.4 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/er/4erz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/er/4erz	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	4erqC 4eryC 4es0C 4esgC 4ewrC C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	2xl3-1 5sxm-2 4erq-1 6ujl-d 6uhy-2 4ql1-2 2h6n-2 2g99-2 4gm3-6 2co0-2 Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#7 - 2000年7月ヌクレオソーム (Nucleosome) 類似性 (1) #139 - 2011年7月 DNAメチルトランスフェラーゼ (DNA Methyltransferase) 類似性 (3)

登録構造単位

A: WD repeat-containing protein 5

B: WD repeat-containing protein 5

C: WD repeat-containing protein 5

D: Histone-lysine N-methyltransferase MLL4

E: Histone-lysine N-methyltransferase MLL4

F: Histone-lysine N-methyltransferase MLL4

108 kDa, 6 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

A: WD repeat-containing protein 5

E: Histone-lysine N-methyltransferase MLL4

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
35.9 kDa, 2 ポリマー
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2

B: WD repeat-containing protein 5

F: Histone-lysine N-methyltransferase MLL4

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
35.9 kDa, 2 ポリマー
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3

C: WD repeat-containing protein 5

D: Histone-lysine N-methyltransferase MLL4

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
35.9 kDa, 2 ポリマー
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単位格子

Length a, b, c (Å)	139.030, 80.290, 87.630
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 90.04, 90.00
Int Tables number	5
Space group name H-M	C121

#1: タンパク質	WD repeat-containing protein 5 / BMP2-induced 3-kb gene protein 分子量: 34303.914 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 23-334 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BIG3, WDR5 / プラスミド: pHIS paralell / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 pLysS / 参照: UniProt: P61964
#2: タンパク質・ペプチド	Histone-lysine N-methyltransferase MLL4 / Lysine N-methyltransferase 2D / KMT2D / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia protein 4 / ...Lysine N-methyltransferase 2D / KMT2D / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia protein 4 / Trithorax homolog 2 / WW domain-binding protein 7 / WBP-7 分子量: 1569.786 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 2025-2517 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UMN6, histone-lysine N-methyltransferase
#3: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 551 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.27 Å³/Da / 溶媒含有率: 45.87 %
結晶化	温度: 294 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 7.6 詳細: PEG3350, Ammonium Sulfate, HEPES, pH 7.6, hanging drop, temperature 294K

-
データ収集

放射光源

由来:

シンクロトロン / サイト:

CHESS

/ ビームライン: F1 / 波長: 0.917 Å

検出器

タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月24日

放射

プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray

放射波長

波長: 0.917 Å / 相対比: 1

Reflection

冗長度: 7.4 % / Av σ(I) over netI: 44.87 / 数: 719771 / R_merge(I) obs: 0.079 / Χ²: 2.6 / D res high: 1.75 Å / D res low: 30 Å / Num. obs: 97077 / % possible obs: 99.8

Diffraction reflection shell

最高解像度 (Å)	最低解像度 (Å)	% possible obs (%)	ID	R_merge(I) obs	Chi squared	Redundancy
4.74	30	96.7	1	0.049	3.431	6.5
3.77	4.74	98.8	1	0.048	3.419	6.9
3.29	3.77	99.9	1	0.054	3.64	7.2
2.99	3.29	100	1	0.06	3.421	7.4
2.78	2.99	100	1	0.069	3.272	7.4
2.61	2.78	100	1	0.076	2.986	7.5
2.48	2.61	100	1	0.085	2.774	7.5
2.37	2.48	100	1	0.096	2.619	7.5
2.28	2.37	100	1	0.105	2.524	7.6
2.2	2.28	100	1	0.115	2.497	7.6
2.14	2.2	100	1	0.122	2.392	7.6
2.07	2.14	100	1	0.133	2.315	7.6
2.02	2.07	100	1	0.155	2.24	7.6
1.97	2.02	100	1	0.181	2.248	7.6
1.93	1.97	100	1	0.211	2.107	7.5
1.89	1.93	100	1	0.256	2.241	7.5
1.85	1.89	100	1	0.316	2.03	7.5
1.81	1.85	100	1	0.397	2.056	7.5
1.78	1.81	100	1	0.477	1.977	7.5
1.75	1.78	100	1	0.546	2.026	7.5

反射

解像度: 1.75→30 Å / Num. obs: 97077 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.4 % / R_merge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 14.4

反射シェル

解像度 (Å)	冗長度 (%)	R_merge(I) obs	Diffraction-ID	% possible all
1.75-1.78	7.5	0.546	1	100
1.78-1.81	7.5	0.477	1	100
1.81-1.85	7.5	0.397	1	100
1.85-1.89	7.5	0.316	1	100
1.89-1.93	7.5	0.256	1	100
1.93-1.97	7.5	0.211	1	100
1.97-2.02	7.6	0.181	1	100
2.02-2.07	7.6	0.155	1	100
2.07-2.14	7.6	0.133	1	100
2.14-2.2	7.6	0.122	1	100
2.2-2.28	7.6	0.115	1	100
2.28-2.37	7.6	0.105	1	100
2.37-2.48	7.5	0.096	1	100
2.48-2.61	7.5	0.085	1	100
2.61-2.78	7.5	0.076	1	100
2.78-2.99	7.4	0.069	1	100
2.99-3.29	7.4	0.06	1	100
3.29-3.77	7.2	0.054	1	99.9
3.77-4.74	6.9	0.048	1	98.8
4.74-30	6.5	0.049	1	96.7

-
位相決定

位相決定	手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
DENZO		データ削減
SCALEPACK		データスケーリング
MOLREP		位相決定
PHENIX	1.7.3_928	精密化
PDB_EXTRACT	3.11	データ抽出

精密化

構造決定の手法:

分子置換 / 解像度: 1.75→27.24 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.32 / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 22.34 / 立体化学のターゲット値: ML

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.216	4826	4.99 %
R_work	0.186	-	-
obs	0.187	96631	99.5 %

溶媒の処理

減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / B_sol: 40.45 Å² / k_sol: 0.4 e/Å³

原子変位パラメータ

B_iso mean: 21.68 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	2.1791 Å²	0 Å²	-0.1456 Å²
2-	-	3.032 Å²	0 Å²
3-	-	-	-5.2111 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 1.75→27.24 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	7335	0	0	551	7886

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.007	7509
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	1.174	10188
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	12.891	2652
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.082	1146
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.006	1269

LS精密化シェル

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Refine-ID	% reflection obs (%)
1.75-1.7699	0.2606	165	0.234	3001	X-RAY DIFFRACTION	99
1.7699-1.7907	0.3118	180	0.2397	3017	X-RAY DIFFRACTION	100
1.7907-1.8125	0.2482	174	0.235	3004	X-RAY DIFFRACTION	99
1.8125-1.8355	0.2798	136	0.2203	3088	X-RAY DIFFRACTION	99
1.8355-1.8596	0.2995	156	0.2209	3060	X-RAY DIFFRACTION	99
1.8596-1.8851	0.2491	146	0.2116	3060	X-RAY DIFFRACTION	100
1.8851-1.912	0.238	154	0.2068	3128	X-RAY DIFFRACTION	100
1.912-1.9405	0.2596	153	0.2028	2923	X-RAY DIFFRACTION	100
1.9405-1.9709	0.2305	176	0.1912	3044	X-RAY DIFFRACTION	100
1.9709-2.0032	0.2406	184	0.1887	3085	X-RAY DIFFRACTION	100
2.0032-2.0377	0.2315	136	0.1941	3069	X-RAY DIFFRACTION	100
2.0377-2.0747	0.2613	165	0.1968	3063	X-RAY DIFFRACTION	100
2.0747-2.1146	0.2446	142	0.1987	3120	X-RAY DIFFRACTION	100
2.1146-2.1578	0.2214	140	0.1912	3055	X-RAY DIFFRACTION	100
2.1578-2.2047	0.2517	165	0.1859	3052	X-RAY DIFFRACTION	100
2.2047-2.2559	0.2316	170	0.1804	3077	X-RAY DIFFRACTION	100
2.2559-2.3123	0.2188	179	0.191	3032	X-RAY DIFFRACTION	100
2.3123-2.3748	0.2398	162	0.191	3097	X-RAY DIFFRACTION	100
2.3748-2.4446	0.2004	158	0.1937	3057	X-RAY DIFFRACTION	100
2.4446-2.5235	0.2502	172	0.2056	3077	X-RAY DIFFRACTION	100
2.5235-2.6136	0.224	139	0.1989	3057	X-RAY DIFFRACTION	100
2.6136-2.7182	0.2419	162	0.2011	3034	X-RAY DIFFRACTION	100
2.7182-2.8418	0.2393	181	0.2088	3101	X-RAY DIFFRACTION	100
2.8418-2.9914	0.222	165	0.2029	3078	X-RAY DIFFRACTION	100
2.9914-3.1786	0.2193	152	0.1946	3056	X-RAY DIFFRACTION	100
3.1786-3.4235	0.1921	144	0.1737	3112	X-RAY DIFFRACTION	100
3.4235-3.7673	0.1876	171	0.1642	3087	X-RAY DIFFRACTION	100
3.7673-4.3105	0.1663	162	0.1537	3056	X-RAY DIFFRACTION	99
4.3105-5.4238	0.16	182	0.1449	3044	X-RAY DIFFRACTION	98
5.4238-27.239	0.2208	155	0.1882	3071	X-RAY DIFFRACTION	96

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関連情報:EMDBヘッダ

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