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万見
- PDB-4e51: Crystal structure of a histidyl-tRNA synthetase HisRS from Burkho... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4.0E+51
タイトルCrystal structure of a histidyl-tRNA synthetase HisRS from Burkholderia thailandensis bound to histidine
要素Histidine--tRNA ligase
キーワードLIGASE / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID / aminoacylation / tRNA activation / charged tRNA / histidyl-adenylate / ATP-dependent / tRNA synthetase / aaRS
機能・相同性
機能・相同性情報


histidine-tRNA ligase / histidine-tRNA ligase activity / histidyl-tRNA aminoacylation / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histidyl-anticodon-binding / Histidine-tRNA ligase / Histidine-tRNA ligase/ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit / Class II Histidinyl-tRNA synthetase (HisRS)-like catalytic core domain / Histidyl-tRNA synthetase / Anticodon-binding domain / Anticodon-binding / Anticodon binding domain / Anticodon-binding domain superfamily / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 ...Histidyl-anticodon-binding / Histidine-tRNA ligase / Histidine-tRNA ligase/ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit / Class II Histidinyl-tRNA synthetase (HisRS)-like catalytic core domain / Histidyl-tRNA synthetase / Anticodon-binding domain / Anticodon-binding / Anticodon binding domain / Anticodon-binding domain superfamily / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HISTIDINE / Histidine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Burkholderia thailandensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用
ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Ligand co-crystallization of aminoacyl-tRNA synthetases from infectious disease organisms.
著者: Moen, S.O. / Edwards, T.E. / Dranow, D.M. / Clifton, M.C. / Sankaran, B. / Van Voorhis, W.C. / Sharma, A. / Manoil, C. / Staker, B.L. / Myler, P.J. / Lorimer, D.D.
#1: ジャーナル: Plos One / 年: 2013
タイトル: Combining functional and structural genomics to sample the essential Burkholderia structome.
著者: Baugh, L. / Gallagher, L.A. / Patrapuvich, R. / Clifton, M.C. / Gardberg, A.S. / Edwards, T.E. / Armour, B. / Begley, D.W. / Dieterich, S.H. / Dranow, D.M. / Abendroth, J. / Fairman, J.W. / ...著者: Baugh, L. / Gallagher, L.A. / Patrapuvich, R. / Clifton, M.C. / Gardberg, A.S. / Edwards, T.E. / Armour, B. / Begley, D.W. / Dieterich, S.H. / Dranow, D.M. / Abendroth, J. / Fairman, J.W. / Fox, D. / Staker, B.L. / Phan, I. / Gillespie, A. / Choi, R. / Nakazawa-Hewitt, S. / Nguyen, M.T. / Napuli, A. / Barrett, L. / Buchko, G.W. / Stacy, R. / Myler, P.J. / Stewart, L.J. / Manoil, C. / Van Voorhis, W.C.
履歴
登録2012年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月30日Group: Database references
改定 1.22017年3月29日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histidine--tRNA ligase
B: Histidine--tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,1884
ポリマ－103,8752
非ポリマー3122
水1,15364
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7790 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area34410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.160, 116.360, 142.990
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / End auth comp-ID: HIS / End label comp-ID: HIS / Refine code: _ / Auth seq-ID: 9 - 501 / Label seq-ID: 30

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA - C
2BB - D

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要素

#1: タンパク質 Histidine--tRNA ligase / Histidyl-tRNA synthetase / HisRS


分子量: 51937.621 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Burkholderia thailandensis (バクテリア)
株: E264 / 遺伝子: BTH_I2235, hisS / プラスミド: pAVA0421 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q2SWE3, histidine-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-HIS / HISTIDINE / 3-アゾニアヒスチジン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 156.162 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H10N3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.22 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: ButhA.00063.a.A1 PS01164 at 31 mg/mL with 5 mM L-histidine against Wizard III A3 focus screen, 350 mM magnesium formate, 12% PEG 3350 with 20% glycerol as cryo-protectant, crystal tracking ID ...詳細: ButhA.00063.a.A1 PS01164 at 31 mg/mL with 5 mM L-histidine against Wizard III A3 focus screen, 350 mM magnesium formate, 12% PEG 3350 with 20% glycerol as cryo-protectant, crystal tracking ID 230808g3, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 0.976484 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976484 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→50 Å / Num. all: 34582 / Num. obs: 34582 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.8 % / Biso Wilson estimate: 56.022 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 24.34
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.65-2.720.5244.22191822541199.9
2.72-2.790.4225.26191202446199.4
2.79-2.870.3316.65188842375199.8
2.87-2.960.2478.73188332343199.7
2.96-3.060.20210.65184502268199.9
3.06-3.170.1712.36180002185199.8
3.17-3.290.1316.06174432107199.7
3.29-3.420.10419.44167212042199.9
3.42-3.570.07525.57159701960199.8
3.57-3.750.06529.14152111884199.9
3.75-3.950.05633.03142021792199.8
3.95-4.190.04637.6132121702199.8
4.19-4.480.0442.35122221602199.8
4.48-4.840.03645.86113111493199.6
4.84-5.30.03546.87104441386199.6
5.3-5.930.03645.2594111262199.8
5.93-6.840.03545.581791124199.9
6.84-8.380.02953.8572059561100
8.38-11.850.02661.545280766199.9
11.85-500.02759.642178348176.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.6 Å19.61 Å
Translation2.6 Å19.61 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1HTT

1htt


解像度: 2.65→19.61 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / WRfactor Rfree: 0.2221 / WRfactor Rwork: 0.1875 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8262 / SU B: 21.915 / SU ML: 0.214 / SU R Cruickshank DPI: 0.4772 / SU Rfree: 0.2805 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.477 / ESU R Free: 0.28 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES: WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2404 1742 5 %RANDOM
Rwork0.206 ---
obs0.2078 34582 99.46 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 127.15 Å2 / Biso mean: 51.8046 Å2 / Biso min: 24.07 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.91 Å20 Å20 Å2
2--5.78 Å20 Å2
3----1.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→19.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6041 0 22 64 6127
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0196182
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.023941
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4641.9538419
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1339602
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3745801
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.25824.207271
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.45315899
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.2471535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2967
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0217060
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.021263
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 11800 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: RESTRAINTS / Rms dev position: 0.1 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.719 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.407 129 -
Rwork0.33 2212 -
all-2341 -
obs--99.7 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.11550.16660.05070.608-0.29840.42910.05810.0087-0.00970.018-0.05980.02360.03760.1150.00170.120.0441-0.03060.14740.01550.10125.27050.354744.3262
20.14970.1759-0.13580.5943-0.39260.3406-0.0325-0.11860.0678-0.0255-0.0010.0068-0.04210.08450.03350.0825-0.0135-0.02070.1883-0.03480.1488.476719.574236.0078
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A9 - 439
2X-RAY DIFFRACTION1A501
3X-RAY DIFFRACTION2B8 - 439
4X-RAY DIFFRACTION2B501

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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