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- PDB-4dou: Crystal Structure of a Single-chain Trimer of Human Adiponectin G... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dou
タイトルCrystal Structure of a Single-chain Trimer of Human Adiponectin Globular Domain
要素Adiponectin
キーワードHORMONE / Single-chain globular domain / Calcium binding / C1Q-like domain / growth factor / serum
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of intracellular protein transport / positive regulation of glycogen (starch) synthase activity / positive regulation of metanephric podocyte development / positive regulation of renal albumin absorption / negative regulation of metanephric mesenchymal cell migration / negative regulation of cholesterol import / response to linoleic acid / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / positive regulation of myeloid cell apoptotic process / positive regulation of cAMP-dependent protein kinase activity ...negative regulation of intracellular protein transport / positive regulation of glycogen (starch) synthase activity / positive regulation of metanephric podocyte development / positive regulation of renal albumin absorption / negative regulation of metanephric mesenchymal cell migration / negative regulation of cholesterol import / response to linoleic acid / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / positive regulation of myeloid cell apoptotic process / positive regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / adiponectin-activated signaling pathway / negative regulation of DNA biosynthetic process / negative regulation of macrophage differentiation / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / negative regulation of protein autophosphorylation / positive regulation of signal transduction / detection of oxidative stress / negative regulation of granulocyte differentiation / negative regulation of hormone secretion / negative regulation of heterotypic cell-cell adhesion / sialic acid binding / low-density lipoprotein particle clearance / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / response to sucrose / collagen trimer / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / negative regulation of synaptic transmission / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of cold-induced thermogenesis / negative regulation of phagocytosis / positive regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of fat cell differentiation / fatty acid beta-oxidation / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / fatty acid oxidation / negative regulation of MAP kinase activity / response to tumor necrosis factor / positive regulation of cAMP/PKA signal transduction / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / regulation of glucose metabolic process / negative regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of cholesterol efflux / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of gluconeogenesis / response to glucose / brown fat cell differentiation / negative regulation of blood pressure / cellular response to epinephrine stimulus / response to nutrient / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / response to glucocorticoid / negative regulation of receptor binding / negative regulation of cell migration / cellular response to cAMP / protein serine/threonine kinase activator activity / response to activity / cytokine activity / protein localization to plasma membrane / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of D-glucose import / generation of precursor metabolites and energy / response to bacterium / circadian rhythm / hormone activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / negative regulation of inflammatory response / cellular response to xenobiotic stimulus / positive regulation of protein phosphorylation / cellular response to insulin stimulus / glucose metabolic process / glucose homeostasis / : / positive regulation of cold-induced thermogenesis / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / response to ethanol / gene expression / response to hypoxia / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / signaling receptor binding / negative regulation of DNA-templated transcription / cell surface / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / C1q domain / C1q domain / C1q domain profile. / Complement component C1q domain. / Jelly Rolls - #40 / Tumour necrosis factor-like domain superfamily / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / Jelly Rolls ...: / C1q domain / C1q domain / C1q domain profile. / Complement component C1q domain. / Jelly Rolls - #40 / Tumour necrosis factor-like domain superfamily / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Min, X. / Walker, N.P. / Wang, Z.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2012
タイトル: Crystal structure of a single-chain trimer of human adiponectin globular domain.
著者: Min, X. / Lemon, B. / Tang, J. / Liu, Q. / Zhang, R. / Walker, N. / Li, Y. / Wang, Z.
履歴
登録2012年2月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月2日Group: Database references
改定 1.22017年5月31日Group: Structure summary
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adiponectin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,54911
ポリマ－51,0031
非ポリマー54610
水2,846158
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.310, 49.630, 50.460
Angle α, β, γ (deg.)117.23, 101.68, 105.31
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細THE GLOBULAR PROTEIN HAS A TRIMERIC SYMMETRY

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Adiponectin / 30 kDa adipocyte complement-related protein / Adipocyte complement-related 30 kDa protein / ACRP30 ...30 kDa adipocyte complement-related protein / Adipocyte complement-related 30 kDa protein / ACRP30 / Adipocyte / C1q and collagen domain-containing protein / Adipose most abundant gene transcript 1 protein / apM-1 / Gelatin-binding protein / 30 kDa adipocyte complement-related protein / Adipocyte complement-related 30 kDa protein / ACRP30 / Adipocyte / C1q and collagen domain-containing protein / Adipose most abundant gene transcript 1 protein / apM-1 / Gelatin-binding protein


分子量: 51003.242 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 104-244 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: three copies of human adiponectin globular domain sequences (Pro104 to Asn244) are joined in tandem
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: ADIPOQ, ACDC, ACRP30, APM1, GBP28, ACDC, ACRP30, adiponectin, ADIPOQ, APM1, GBP28
発現宿主: homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15848

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非ポリマー , 5種, 168分子

#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THREE COPIES OF HUMAN ADIPONECTIN GLOBULAR DOMAIN SEQUENCES (PRO104 TO ASN244) ARE JOINED IN TANDEM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.72 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 22% PEG3350, 0.1M Bis-Tris, and 25% PEG200, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: DOUBLE-CRYSTAL, SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→43.2 Å / Num. all: 22892 / Num. obs: 72800 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 24 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.323 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 2655 / % possible all: 72.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BOSデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0066精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1C28

1c28


解像度: 2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 11.965 / SU ML: 0.154 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.281 / ESU R Free: 0.216 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25693 1166 5.1 %RANDOM
Rwork0.19992 ---
obs0.2029 21717 90.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.485 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.3 Å20.57 Å2-0.5 Å2
2---1.52 Å2-0.16 Å2
3----0.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3284 0 30 158 3472
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0223413
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.071.9284617
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0275399
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.92824.497189
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.8315528
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.282159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2473
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022678
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4071.51977
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.72923179
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.11131436
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6454.51435
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.303 62 -
Rwork0.235 1141 -
obs--65.13 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7102-0.4590.05563.97211.73544.5244-0.01690.22540.1364-0.28360.0105-0.3687-0.38620.17090.00640.0394-0.0150.01510.04450.02910.06179.7507-20.6857-5.5564
21.77250.84110.89634.18921.49082.71080.0308-0.0110.02480.2581-0.01210.4724-0.0625-0.3519-0.01870.02850.02470.03620.06080.02910.0948-9.3897-22.5671.0321
31.2857-0.3491-0.04324.3021.54812.56590.0082-0.1868-0.05790.4580.0026-0.14870.21940.0984-0.01090.0547-0.0043-0.01610.04430.02380.02265.8749-32.442211.1525
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A108 - 123
2X-RAY DIFFRACTION1A128 - 216
3X-RAY DIFFRACTION1A220 - 245
4X-RAY DIFFRACTION2A246 - 261
5X-RAY DIFFRACTION2A269 - 386
6X-RAY DIFFRACTION3A391 - 404
7X-RAY DIFFRACTION3A407 - 525

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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