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- PDB-6u66: Structure of the trimeric globular domain of Adiponectin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6u66
タイトルStructure of the trimeric globular domain of Adiponectin
要素Adiponectin
キーワードHORMONE / globular domain
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of intracellular protein transport / positive regulation of glycogen (starch) synthase activity / positive regulation of metanephric podocyte development / positive regulation of renal albumin absorption / negative regulation of metanephric mesenchymal cell migration / negative regulation of cholesterol import / response to linoleic acid / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / positive regulation of myeloid cell apoptotic process / positive regulation of cAMP-dependent protein kinase activity ...negative regulation of intracellular protein transport / positive regulation of glycogen (starch) synthase activity / positive regulation of metanephric podocyte development / positive regulation of renal albumin absorption / negative regulation of metanephric mesenchymal cell migration / negative regulation of cholesterol import / response to linoleic acid / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / positive regulation of myeloid cell apoptotic process / positive regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / adiponectin-activated signaling pathway / negative regulation of macrophage differentiation / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / negative regulation of protein autophosphorylation / positive regulation of signal transduction / detection of oxidative stress / negative regulation of granulocyte differentiation / negative regulation of hormone secretion / low-density lipoprotein particle clearance / negative regulation of heterotypic cell-cell adhesion / sialic acid binding / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / response to sucrose / negative regulation of DNA biosynthetic process / collagen trimer / negative regulation of synaptic transmission / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of cold-induced thermogenesis / negative regulation of phagocytosis / positive regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of fat cell differentiation / fatty acid beta-oxidation / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / fatty acid oxidation / positive regulation of cAMP/PKA signal transduction / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / regulation of glucose metabolic process / negative regulation of tumor necrosis factor production / response to tumor necrosis factor / positive regulation of cholesterol efflux / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of MAP kinase activity / negative regulation of gluconeogenesis / brown fat cell differentiation / response to glucose / response to glucocorticoid / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of blood pressure / cellular response to cAMP / cellular response to epinephrine stimulus / response to nutrient / negative regulation of cell migration / protein serine/threonine kinase activator activity / negative regulation of receptor binding / protein localization to plasma membrane / cytokine activity / response to activity / positive regulation of interleukin-8 production / generation of precursor metabolites and energy / positive regulation of D-glucose import / response to bacterium / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / hormone activity / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / negative regulation of inflammatory response / cellular response to insulin stimulus / circadian rhythm / glucose metabolic process / glucose homeostasis / cellular response to xenobiotic stimulus / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of cold-induced thermogenesis / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / : / gene expression / response to ethanol / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / response to hypoxia / signaling receptor binding / negative regulation of DNA-templated transcription / cell surface / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / C1q domain / C1q domain / C1q domain profile. / Complement component C1q domain. / Jelly Rolls - #40 / Tumour necrosis factor-like domain superfamily / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / Jelly Rolls ...: / C1q domain / C1q domain / C1q domain profile. / Complement component C1q domain. / Jelly Rolls - #40 / Tumour necrosis factor-like domain superfamily / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.99 Å
データ登録者Pascolutti, R. / Kruse, A.C. / Erlandson, S.C. / Burri, D.J. / Zheng, S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)DP5OD021345 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: Mapping and engineering the interaction between adiponectin and T-cadherin.
著者: Pascolutti, R. / Erlandson, S.C. / Burri, D.J. / Zheng, S. / Kruse, A.C.
履歴
登録2019年8月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年3月11日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adiponectin
B: Adiponectin
C: Adiponectin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,9687
ポリマ－48,8253
非ポリマー1434
水9,674537
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7430 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area16010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.923, 49.635, 50.306
Angle α, β, γ (deg.)116.830, 100.890, 104.920
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Adiponectin / 30 kDa adipocyte complement-related protein / Adipocyte complement-related 30 kDa protein / ACRP30 ...30 kDa adipocyte complement-related protein / Adipocyte complement-related 30 kDa protein / ACRP30 / Adipocyte / C1q and collagen domain-containing protein / Adipose most abundant gene transcript 1 protein / apM-1 / Gelatin-binding protein


分子量: 16275.028 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADIPOQ, ACDC, ACRP30, APM1, GBP28 / プラスミド: pMAL / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q15848
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 537 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.67 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 0.2 mM Li2SO4, 0.1 M sodium acetate pH 4.5, 50% PEG 400
PH範囲: 4-6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月28日
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.989→50 Å / Num. obs: 199981 / % possible obs: 95.6 % / 冗長度: 3.95 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.134 / Rrim(I) all: 0.155 / Net I/σ(I): 5.01
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2% possible allRrim(I) all
0.99-1.053.9091.5450.32313950.24892.9
1.05-1.123.9390.9260.85300430.54694.51.073
1.12-1.214.020.6131.58281580.73495.10.708
1.21-1.323.9250.4882.13260560.79695.80.566
1.32-1.483.9930.353.25237550.88196.40.405
1.48-1.713.9320.2155.48210680.94896.90.25
1.71-2.094.0240.11110.82179150.98897.70.128
2.09-2.963.8980.06717.64139080.99497.90.078
2.96-40.7683.9780.03730.6376830.99898.10.042

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4DOU

4dou


解像度: 0.99→40.768 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 24.54
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1895 7658 1.98 %
Rwork0.1653 --
obs0.1657 198521 92.26 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 58.41 Å2 / Biso mean: 14.75 Å2 / Biso min: 5.9 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 0.99→40.768 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3378 0 4 537 3919
Biso mean--7.76 28.5 -
残基数----415
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
0.99-0.99990.39291420.3798653348
0.9999-1.01170.36391800.37781014674
1.0117-1.0240.43372310.36561171485
1.024-1.0370.37282660.35711214289
1.037-1.05060.3432340.3431248892
1.0506-1.0650.34992790.33141279093
1.065-1.08020.31492550.32011272493
1.0802-1.09640.31182550.31131283594
1.0964-1.11350.32342490.30041280194
1.1135-1.13180.30272890.28421281494
1.1318-1.15130.25252570.2741283394
1.1513-1.17220.29012530.26441296094
1.1722-1.19480.29162660.26171288694
1.1948-1.21910.27582600.25121288595
1.2191-1.24570.29782750.24861300095
1.2457-1.27460.26562820.23541290295
1.2746-1.30650.26612320.2271304595
1.3065-1.34180.23442620.21871289195
1.3418-1.38130.22672750.21441300095
1.3813-1.42590.2332540.19691293295
1.4259-1.47690.22062670.18171304495
1.4769-1.5360.19692630.16511312396
1.536-1.60590.19372580.14921319596
1.6059-1.69060.17212850.13751315396
1.6906-1.79650.14692520.12141326197
1.7965-1.93520.14512600.10751324897
1.9352-2.130.1212760.0971319997
2.13-2.43810.152610.10211323097
2.4381-3.07160.13562680.11221321297
3.0716-40.7680.11722720.11671332497

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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