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万見
- PDB-4cz5: Truncated tetramerization domain of zebrafish p53 (crystal form I) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cz5
タイトルTruncated tetramerization domain of zebrafish p53 (crystal form I)
要素CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53
キーワードCELL CYCLE / P53 FAMILY / TUMOR SUPPRESSOR / TRANSCRIPTION FACTOR / PROTEIN EVOLUTION
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of oogenesis / Regulation of TP53 Expression / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / Regulation of TP53 Activity through Methylation / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / PKR-mediated signaling / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / G2/M Checkpoints ...regulation of oogenesis / Regulation of TP53 Expression / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / Regulation of TP53 Activity through Methylation / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / PKR-mediated signaling / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / G2/M Checkpoints / Ovarian tumor domain proteases / epithelium development / Ub-specific processing proteases / Oxidative Stress Induced Senescence / Oncogene Induced Senescence / Regulation of TP53 Degradation / Stabilization of p53 / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / intestinal epithelial structure maintenance / programmed cell death involved in cell development / hematopoietic stem cell homeostasis / epidermis morphogenesis / apoptotic process involved in blood vessel morphogenesis / negative regulation of cell division / retrotransposon silencing / regulation of double-strand break repair / apoptotic process involved in development / response to methylmercury / definitive hemopoiesis / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / hematopoietic stem cell proliferation / erythrocyte maturation / negative regulation of cell cycle / response to X-ray / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / anatomical structure morphogenesis / erythrocyte development / positive regulation of cell cycle / response to UV / intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of angiogenesis / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / DNA damage checkpoint signaling / promoter-specific chromatin binding / protein tetramerization / regulation of protein stability / autophagy / cellular senescence / positive regulation of neuron apoptotic process / regulation of cell population proliferation / cellular response to hypoxia / spermatogenesis / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / cell cycle / positive regulation of apoptotic process / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / apoptotic process / DNA damage response / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / p53-like transcription factor, DNA-binding
類似検索 - ドメイン・相同性
Cellular tumor antigen p53 / Cellular tumor antigen p53
類似検索 - 構成要素
生物種DANIO RERIO (ゼブラフィッシュ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.02 Å
データ登録者Joerger, A.C.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Tracing the Evolution of the P53 Tetramerization Domain
著者: Joerger, A.C. / Wilcken, R. / Johnson, C.M. / Andreeva, A.
履歴
登録2014年4月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年8月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月17日Group: Database references
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32019年5月22日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53
B: CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53
C: CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53
D: CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1974
ポリマ－15,1974
非ポリマー00
水2,180121
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6550 Å2
ΔGint-41.3 kcal/mol
Surface area7310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.232, 33.685, 101.805
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53 / P53


分子量: 3799.270 Da / 分子数: 4 / 断片: TRUNCATED TETRAMERIZATION DOMAIN, RESIDUES 302-311 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DANIO RERIO (ゼブラフィッシュ)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: G1K2L5, UniProt: P79734*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細ADDITIONAL GGS SEQUENCE AT THE N TERMINUS AS A RESULT OF CLONING STRATEGY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: SITTING DROP VAPOR DIFFUSION AT 20 DEGREE C; PROTEIN SOLUTION: 17 MG/ML IN 20 MM TRIS PH 7.5, 50 MM NACL, 5 MM DTT; CRYSTALLIZATION BUFFER: 2.4 M AMMONIUM SULFATE, 100 MM BICINE, PH 9.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.8266
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8266 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.02→28.09 Å / Num. obs: 59076 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 19.3
反射 シェル解像度: 1.02→1.08 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0069 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.02→28.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / SU B: 1.039 / SU ML: 0.023 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.026 / ESU R Free: 0.026 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.17846 2982 5.1 %RANDOM
Rwork0.15759 ---
obs0.15866 56018 99.71 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.458 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.42 Å20 Å20 Å2
2--2.14 Å20 Å2
3----1.72 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.02→28.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数986 0 0 121 1107
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0191031
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021056
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3392.0171392
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.72132433
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.2015127
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.62324.07454
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.78715223
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.5551512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2168
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021131
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02221
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2241.216481
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.2221.213480
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.5591.828598
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2431.635550
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.19532085
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free27.875526
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded9.26852169
LS精密化 シェル解像度: 1.02→1.046 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 199 -
Rwork0.272 4083 -
obs--99.79 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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