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- PDB-4co7: Crystal structure of human GATE-16 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4co7
タイトルCrystal structure of human GATE-16
要素GAMMA-AMINOBUTYRIC ACID RECEPTOR-ASSOCIATED PROTEIN-LIKE 2
キーワードPROTEIN TRANSPORT / AUTOPHAGY / BETA-GRASP FOLD / UBIQUITIN SUPERFAMILY
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of proteasomal protein catabolic process / protein localization to endoplasmic reticulum / intra-Golgi vesicle-mediated transport / GABA receptor binding / phosphatidylethanolamine binding / positive regulation of ATP-dependent activity / TBC/RABGAPs / cellular response to nitrogen starvation / Macroautophagy / beta-tubulin binding ...negative regulation of proteasomal protein catabolic process / protein localization to endoplasmic reticulum / intra-Golgi vesicle-mediated transport / GABA receptor binding / phosphatidylethanolamine binding / positive regulation of ATP-dependent activity / TBC/RABGAPs / cellular response to nitrogen starvation / Macroautophagy / beta-tubulin binding / autophagosome membrane / autophagosome assembly / autophagosome maturation / mitophagy / autophagosome / SNARE binding / autophagy / protein transport / ATPase binding / microtubule binding / cytoplasmic vesicle / Golgi membrane / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein-like 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Weiergraeber, O.H. / Ma, P. / Willbold, D.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2015
タイトル: Conformational Polymorphism in Autophagy-Related Protein Gate-16.
著者: Ma, P. / Schillinger, O. / Schwarten, M. / Lecher, J. / Hartmann, R. / Stoldt, M. / Mohrluder, J. / Olubiyi, O. / Strodel, B. / Willbold, D. / Weiergraber, O.H.
履歴
登録2014年1月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月11日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GAMMA-AMINOBUTYRIC ACID RECEPTOR-ASSOCIATED PROTEIN-LIKE 2
B: GAMMA-AMINOBUTYRIC ACID RECEPTOR-ASSOCIATED PROTEIN-LIKE 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6622
ポリマ－27,6622
非ポリマー00
水2,720151
1
A: GAMMA-AMINOBUTYRIC ACID RECEPTOR-ASSOCIATED PROTEIN-LIKE 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8311
ポリマ－13,8311
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: GAMMA-AMINOBUTYRIC ACID RECEPTOR-ASSOCIATED PROTEIN-LIKE 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8311
ポリマ－13,8311
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)28.730, 67.440, 58.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.9998, -0.01669, 0.008549), (0.01655, -0.9997, -0.01662), (0.008824, -0.01648, 0.9998)
ベクター: 38.28, 74.79, 29.62)

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要素

#1: タンパク質 GAMMA-AMINOBUTYRIC ACID RECEPTOR-ASSOCIATED PROTEIN-LIKE 2 / GABA(A) RECEPTOR-ASSOCIATED PROTEIN-LIKE 2 / GANGLIOSIDE EXPRESSION FACTOR 2 / GEF-2 / GENERAL ...GABA(A) RECEPTOR-ASSOCIATED PROTEIN-LIKE 2 / GANGLIOSIDE EXPRESSION FACTOR 2 / GEF-2 / GENERAL PROTEIN TRANSPORT FACTOR P16 / GOLGI-ASSOCIATED ATPASE ENHANCER OF 16 KDA / GATE-16 / MAP1 LIGHT CHAIN 3-RELATED PROTEIN


分子量: 13830.964 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-4T-2 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): C43 / 参照: UniProt: P60520
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 151 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細PURIFIED PROTEIN CONTAINS CLONING ARTIFACT (GS) AT N- TERMINUS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7
詳細: 100 MM SODIUM PHOSPHATE PH 7.0, 50 MM POTASSIUM CHLORIDE, 10 MM DITHIOTHREITOL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 1.0092
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月22日 / 詳細: FOCUSSING MIRROR
放射モノクロメーター: SI CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0092 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-k,-l / Fraction: 0.49
反射解像度: 2→44.29 Å / Num. obs: 14406 / % possible obs: 94.8 % / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 23.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Mean I/σ(I) obs: 5.8 / % possible all: 94.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
TRUNCATEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1EO6

1eo6


解像度: 2→29.36 Å / σ(F): 1.43 / 位相誤差: 23.96 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2117 1051 7.3 %
Rwork0.1805 --
obs0.1878 14392 94.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 23.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1922 0 0 151 2073
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051966
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8172649
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.825743
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039286
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004335
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0005-2.10590.29491390.27961913X-RAY DIFFRACTION88
2.1059-2.23780.29591400.2431929X-RAY DIFFRACTION89
2.2378-2.41050.241470.23371939X-RAY DIFFRACTION89
2.4105-2.65280.22351430.22061895X-RAY DIFFRACTION89
2.6528-3.03620.22251440.19391949X-RAY DIFFRACTION89
3.0362-3.82320.20581430.15441904X-RAY DIFFRACTION88
3.8232-25.80880.16911360.13741855X-RAY DIFFRACTION83

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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