+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4ckv | |||||||||
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Title | Crystal structure of VEGFR-1 domain 2 in presence of Zn | |||||||||
Components | VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH FACTOR RECEPTOR 1 | |||||||||
Keywords | RECEPTOR | |||||||||
Function / homology | Function and homology information vascular endothelial growth factor receptor-1 signaling pathway / placental growth factor receptor activity / hyaloid vascular plexus regression / Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / VEGF binds to VEGFR leading to receptor dimerization / vascular endothelial growth factor receptor activity / embryonic morphogenesis / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / blood vessel morphogenesis / growth factor binding ...vascular endothelial growth factor receptor-1 signaling pathway / placental growth factor receptor activity / hyaloid vascular plexus regression / Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / VEGF binds to VEGFR leading to receptor dimerization / vascular endothelial growth factor receptor activity / embryonic morphogenesis / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / blood vessel morphogenesis / growth factor binding / monocyte chemotaxis / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / : / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / positive regulation of MAP kinase activity / receptor protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of angiogenesis / actin cytoskeleton / cell migration / angiogenesis / positive regulation of MAPK cascade / protein autophosphorylation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell differentiation / receptor complex / endosome / positive regulation of cell migration / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / extracellular space / ATP binding / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | HOMO SAPIENS (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.055 Å | |||||||||
Authors | Gaucher, J.-F. / Reille-Seroussi, M. / Gagey-Eilstein, N. / Broussy, S. / Coric, P. / Seijo, B. / Lascombe, M.-B. / Gautier, B. / Liu, W.-Q. / Huguenot, F. ...Gaucher, J.-F. / Reille-Seroussi, M. / Gagey-Eilstein, N. / Broussy, S. / Coric, P. / Seijo, B. / Lascombe, M.-B. / Gautier, B. / Liu, W.-Q. / Huguenot, F. / Inguimbert, N. / Bouaziz, S. / Vidal, M. / Broutin, I. | |||||||||
Citation | Journal: Plos One / Year: 2016 Title: Biophysical Studies of the Induced Dimerization of Human Vegf R Receptor 1 Binding Domain by Divalent Metals Competing with Vegf-A Authors: Gaucher, J.-F. / Reille-Seroussi, M. / Gagey-Eilstein, N. / Broussy, S. / Coric, P. / Seijo, B. / Lascombe, M.-B. / Gautier, B. / Liu, W.-Q. / Huguenot, F. / Inguimbert, N. / Bouaziz, S. / ...Authors: Gaucher, J.-F. / Reille-Seroussi, M. / Gagey-Eilstein, N. / Broussy, S. / Coric, P. / Seijo, B. / Lascombe, M.-B. / Gautier, B. / Liu, W.-Q. / Huguenot, F. / Inguimbert, N. / Bouaziz, S. / Vidal, M. / Broutin, I. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4ckv.cif.gz | 57.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4ckv.ent.gz | 41.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4ckv.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4ckv_validation.pdf.gz | 431.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4ckv_full_validation.pdf.gz | 432 KB | Display | |
Data in XML | 4ckv_validation.xml.gz | 7.1 KB | Display | |
Data in CIF | 4ckv_validation.cif.gz | 9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ck/4ckv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ck/4ckv | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4cl7C 5abdC 1fltS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 10805.559 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: DOMAIN-2, RESIDUES 132-225 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) HOMO SAPIENS (human) / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / Variant (production host): ROSETTA-GAMI PLYSS References: UniProt: P17948, receptor protein-tyrosine kinase | ||
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#2: Chemical | ChemComp-ZN / | ||
#3: Chemical | ChemComp-EDO / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.06 Å3/Da / Density % sol: 59.8 % / Description: NONE |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion / pH: 7.5 Details: VAPOR DIFFUSION METHOD, MOTHER LIQUOR:1MM VEGFR-1-D2,0.1%(W/V) DDM,4MM LAXAPHYCINE-A,5MM HEPES/NAOH PH 7.5. RESERVOIR:18% (W/V) PEG8000,100MM HEPES/NAOH PH 7.5, 18C |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID29 / Wavelength: 0.979 |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Dec 17, 2010 Details: CYLINDRICAL GRAZING INCIDENCE MIRROR BENT TO APPROXIMATE TO A TOROIDAL CURVATURE |
Radiation | Monochromator: LIQUID NITROGEN COOLED CHANNEL-CUT SILICON MONOCHROMATOR Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.05→47.86 Å / Num. obs: 8564 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 27.29 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 15.46 |
Reflection shell | Resolution: 2.06→2.13 Å / Redundancy: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Mean I/σ(I) obs: 3.97 / % possible all: 83.8 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 1FLT Resolution: 2.055→47.865 Å / SU ML: 0.22 / σ(F): 1.94 / Phase error: 20.89 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.5 Å / VDW probe radii: 0.8 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 29.7 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.055→47.865 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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