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万見
- PDB-4ckt: PIH1 N-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ckt
タイトルPIH1 N-terminal domain
要素
  • PIH1 DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
  • TELOMERE LENGTH REGULATION PROTEIN TEL2 HOMOLOG
キーワードCHAPERONE/PEPTIDE / CHAPERONE-PEPTIDE COMPLEX / CHAPERONE / MULTIPROTEIN COMPLEXES / PHOSPHORYLATION / R2TP
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-containing complex stabilizing activity / TTT Hsp90 cochaperone complex / TORC1 complex assembly / snoRNA localization / positive regulation of glucose mediated signaling pathway / 'de novo' cotranslational protein folding / pre-snoRNP complex / R2TP complex / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex ...protein-containing complex stabilizing activity / TTT Hsp90 cochaperone complex / TORC1 complex assembly / snoRNA localization / positive regulation of glucose mediated signaling pathway / 'de novo' cotranslational protein folding / pre-snoRNP complex / R2TP complex / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / box C/D snoRNP assembly / telomeric DNA binding / epithelial cell differentiation / positive regulation of TORC1 signaling / histone reader activity / phosphoprotein binding / Hsp90 protein binding / kinase binding / rRNA processing / ATPase binding / histone binding / chromosome, telomeric region / molecular adaptor activity / nuclear body / protein stabilization / chromatin remodeling / ribonucleoprotein complex / protein-containing complex binding / nucleolus / protein kinase binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Telomere length regulation protein, conserved domain / TEL2, C-terminal domain superfamily / : / Telomere length regulation protein / PIH1D1/2/3, CS-like domain / PIH1 CS-like domain / PIH1, N-terminal / : / PIH1 N-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
PIH1 domain-containing protein 1 / Telomere length regulation protein TEL2 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Morgan, R.M. / Roe, S.M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Structural Basis for Phosphorylation-Dependent Recruitment of Tel2 to Hsp90 by Pih1.
著者: Pal, M. / Morgan, M. / Phelps, S.E. / Roe, S.M. / Parry-Morris, S. / Downs, J.A. / Polier, S. / Pearl, L.H. / Prodromou, C.
履歴
登録2014年1月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月25日Group: Database references
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PIH1 DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
B: PIH1 DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
C: TELOMERE LENGTH REGULATION PROTEIN TEL2 HOMOLOG
D: TELOMERE LENGTH REGULATION PROTEIN TEL2 HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,4734
ポリマ－47,4734
非ポリマー00
水543
1
B: PIH1 DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
D: TELOMERE LENGTH REGULATION PROTEIN TEL2 HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,7362
ポリマ－23,7362
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area690 Å2
ΔGint-4.2 kcal/mol
Surface area8090 Å2
手法PISA
2
A: PIH1 DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
C: TELOMERE LENGTH REGULATION PROTEIN TEL2 HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,7362
ポリマ－23,7362
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area850 Å2
ΔGint-7.1 kcal/mol
Surface area7610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.020, 62.150, 114.290
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PIH1 DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1 / NUCLEOLAR PROTEIN 17 HOMOLOG / PIH1D1


分子量: 22600.400 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-200 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9CQJ2
#2: タンパク質・ペプチド TELOMERE LENGTH REGULATION PROTEIN TEL2 HOMOLOG


分子量: 1135.973 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 489-496 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q9DC40
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.59 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年9月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.06→61.67 Å / Num. obs: 68364 / % possible obs: 90.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.8 % / Biso Wilson estimate: 62.28 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 3.06→3.14 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 56.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 3→54.599 Å / SU ML: 0.41 / σ(F): 1.91 / 位相誤差: 28.68 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2814 634 4.7 %
Rwork0.224 --
obs0.2267 13607 98.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→54.599 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2049 0 0 3 2052
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112091
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.8382844
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.724745
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.104317
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007376
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0002-3.23180.33411420.31262580X-RAY DIFFRACTION99
3.2318-3.5570.32061280.28092627X-RAY DIFFRACTION100
3.557-4.07150.2891170.21332625X-RAY DIFFRACTION100
4.0715-5.12910.20821050.18222612X-RAY DIFFRACTION99
5.1291-54.60830.29051420.2132529X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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