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- PDB-4cgu: Full length Tah1 bound to yeast PIH1 and HSP90 peptide SRMEEVD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cgu
タイトルFull length Tah1 bound to yeast PIH1 and HSP90 peptide SRMEEVD
要素
  • HEAT SHOCK PROTEIN HSP 90-ALPHA
  • PROTEIN INTERACTING WITH HSP90 1
  • TPR REPEAT-CONTAINING PROTEIN ASSOCIATED WITH HSP90
キーワードCHAPERONE/PEPTIDE / CHAPERONE-PEPTIDE COMPLEX / CHAPERONE / R2TP / TAH1 / HSP90 / PIH1
機能・相同性
機能・相同性情報


R2TP complex / box C/D snoRNP assembly / sulfonylurea receptor binding / sperm mitochondrial sheath / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / Scavenging by Class F Receptors / UTP binding ...R2TP complex / box C/D snoRNP assembly / sulfonylurea receptor binding / sperm mitochondrial sheath / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / Scavenging by Class F Receptors / UTP binding / sperm plasma membrane / regulation of cell size / chaperone-mediated autophagy / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Respiratory syncytial virus genome replication / telomerase holoenzyme complex assembly / mitochondrial transport / Uptake and function of diphtheria toxin / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / protein insertion into mitochondrial outer membrane / TPR domain binding / dendritic growth cone / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / protein unfolding / regulation of protein ubiquitination / positive regulation of cell size / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / enzyme-substrate adaptor activity / HSF1 activation / skeletal muscle contraction / regulation of protein-containing complex assembly / axonal growth cone / telomere maintenance via telomerase / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / neurofibrillary tangle assembly / RHOBTB2 GTPase cycle / positive regulation of lamellipodium assembly / eNOS activation / nitric oxide metabolic process / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / DNA polymerase binding / positive regulation of defense response to virus by host / response to salt stress / Signaling by ERBB2 / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / cardiac muscle cell apoptotic process / positive regulation of cardiac muscle contraction / endocytic vesicle lumen / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / activation of innate immune response / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / lysosomal lumen / RNA splicing / positive regulation of interferon-beta production / nitric-oxide synthase regulator activity / protein tyrosine kinase binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / response to cold / ESR-mediated signaling / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / AURKA Activation by TPX2 / VEGFR2 mediated vascular permeability / response to cocaine / brush border membrane / ATP-dependent protein folding chaperone / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Signaling by ERBB2 KD Mutants / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to virus / Regulation of necroptotic cell death / tau protein binding / positive regulation of protein import into nucleus / VEGFA-VEGFR2 Pathway / response to estrogen / Downregulation of ERBB2 signaling / histone deacetylase binding / mRNA processing / neuron migration / Chaperone Mediated Autophagy
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #4160 / Pih1, Ascomycota, CS domain / Fungal Pih1 CS domain / PIH1, N-terminal / : / PIH1 N-terminal domain / : / Tetratricopeptide repeat / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. ...Immunoglobulin-like - #4160 / Pih1, Ascomycota, CS domain / Fungal Pih1 CS domain / PIH1, N-terminal / : / PIH1 N-terminal domain / : / Tetratricopeptide repeat / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / TPR repeat region circular profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein HSP 90-alpha / TPR repeat-containing protein associated with Hsp90 / Protein interacting with Hsp90 1
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 2.11 Å
データ登録者Roe, S.M. / Pal, M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Structural Basis for Phosphorylation-Dependent Recruitment of Tel2 to Hsp90 by Pih1.
著者: Pal, M. / Morgan, M. / Phelps, S.E. / Roe, S.M. / Parry-Morris, S. / Downs, J.A. / Polier, S. / Pearl, L.H. / Prodromou, C.
履歴
登録2013年11月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月25日Group: Database references
改定 1.22017年6月28日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.32024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TPR REPEAT-CONTAINING PROTEIN ASSOCIATED WITH HSP90
B: PROTEIN INTERACTING WITH HSP90 1
C: HEAT SHOCK PROTEIN HSP 90-ALPHA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8414
ポリマ－31,7493
非ポリマー921
水1,60389
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3260 Å2
ΔGint-8.2 kcal/mol
Surface area11300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.010, 78.380, 98.790
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 TPR REPEAT-CONTAINING PROTEIN ASSOCIATED WITH HSP90 / TAH1


分子量: 12777.980 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P25638
#2: タンパク質 PROTEIN INTERACTING WITH HSP90 1 / PIH1 / NUCLEOLAR PROTEIN 17


分子量: 18105.193 Da / 分子数: 1 / Fragment: C-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 187-344 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P38768
#3: タンパク質・ペプチド HEAT SHOCK PROTEIN HSP 90-ALPHA / HSP90 / HEAT SHOCK 86 KDA / HSP 86 / HSP86 / RENAL CARCINOMA ANTIGEN NY-REN-38


分子量: 865.929 Da / 分子数: 1 / Fragment: C-TERMINAL PEPTIDE, RESIDUES 726-732 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P07900
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 89 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.97 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5419
検出器タイプ: RIGAKU CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年3月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5419 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.11→39.19 Å / Num. obs: 12533 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 56.6 % / Biso Wilson estimate: 23.48 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 83.7
反射 シェル解像度: 2.11→2.16 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.21 / Mean I/σ(I) obs: 5.7 / % possible all: 67.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.11→39.19 Å / SU ML: 0.18 / σ(F): 1.13 / 位相誤差: 20.42 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: RESIDUES 187-263 MISSING, PRESUMABLY DISORDERED OR CLEAVED, IN PIH1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2101 1122 4.8 %
Rwork0.1688 --
obs0.1708 12510 96.26 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.11→39.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1601 0 6 89 1696
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051661
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9132243
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.29643
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057243
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004294
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.11-2.2060.26521020.20742026X-RAY DIFFRACTION71
2.206-2.32230.26131360.19672873X-RAY DIFFRACTION100
2.3223-2.46780.26451730.19292852X-RAY DIFFRACTION100
2.4678-2.65830.24971300.18712906X-RAY DIFFRACTION100
2.6583-2.92570.26151440.18512858X-RAY DIFFRACTION100
2.9257-3.34890.18511560.1722859X-RAY DIFFRACTION100
3.3489-4.21850.17621430.14742895X-RAY DIFFRACTION100
4.2185-39.19670.17421380.14812879X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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