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- PDB-4c5f: Structure of Lytic Transglycosylase MltC from Escherichia coli at... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4c5f
タイトルStructure of Lytic Transglycosylase MltC from Escherichia coli at 2.3 A resolution.
要素MEMBRANE-BOUND LYTIC MUREIN TRANSGLYCOSYLASE C
キーワードLYASE
機能・相同性
機能・相同性情報


lytic endotransglycosylase activity / : / lytic transglycosylase activity / peptidoglycan metabolic process / hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / peptidoglycan catabolic process / cell outer membrane / cell wall organization / cell wall macromolecule catabolic process / outer membrane-bounded periplasmic space / cellular response to oxidative stress
類似検索 - 分子機能
Murein transglycosylase-C / Murein transglycosylase-C, N-terminal / Membrane-bound lytic murein transglycosylase C, N-terminal domain / Prokaryotic transglycosylase, active site / Prokaryotic transglycosylases signature. / Transglycosylase SLT domain 1 / Transglycosylase SLT domain / Lysozyme - #10 / Lysozyme / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. ...Murein transglycosylase-C / Murein transglycosylase-C, N-terminal / Membrane-bound lytic murein transglycosylase C, N-terminal domain / Prokaryotic transglycosylase, active site / Prokaryotic transglycosylases signature. / Transglycosylase SLT domain 1 / Transglycosylase SLT domain / Lysozyme - #10 / Lysozyme / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Membrane-bound lytic murein transglycosylase C / Membrane-bound lytic murein transglycosylase C
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.34 Å
データ登録者Artola-Recolons, C. / Bernardo-Garcia, N. / Mobashery, S. / Hermoso, J.A.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2014
タイトル: Structure and Cell Wall Cleavage by Modular Lytic Transglycosylase Mltc of Escherichia Coli.
著者: Artola-Recolons, C. / Lee, M. / Bernardo-Garcia, N. / Blazquez, B. / Hesek, D. / Bartual, S.G. / Mahasenan, K.V. / Lastochkin, E. / Pi, H. / Boggess, B. / Meindl, K. / Uson, I. / Fisher, J.F. ...著者: Artola-Recolons, C. / Lee, M. / Bernardo-Garcia, N. / Blazquez, B. / Hesek, D. / Bartual, S.G. / Mahasenan, K.V. / Lastochkin, E. / Pi, H. / Boggess, B. / Meindl, K. / Uson, I. / Fisher, J.F. / Mobashery, S. / Hermoso, J.A.
履歴
登録2013年9月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月1日Group: Database references
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MEMBRANE-BOUND LYTIC MUREIN TRANSGLYCOSYLASE C
B: MEMBRANE-BOUND LYTIC MUREIN TRANSGLYCOSYLASE C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,5202
ポリマ－76,5202
非ポリマー00
水1,874104
1
A: MEMBRANE-BOUND LYTIC MUREIN TRANSGLYCOSYLASE C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2601
ポリマ－38,2601
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: MEMBRANE-BOUND LYTIC MUREIN TRANSGLYCOSYLASE C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2601
ポリマ－38,2601
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.865, 114.651, 61.404
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.47, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 MEMBRANE-BOUND LYTIC MUREIN TRANSGLYCOSYLASE C / MLTC / MUREIN LYASE C


分子量: 38260.055 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: C5A0N2, UniProt: P0C066*PLUS, 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; 多糖に作用する
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 104 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 20

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 18% PEG 3350, 0.2M TRIAMMONIUM CITRATE PH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.74709
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年6月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.74709 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.33→45.66 Å / Num. obs: 28559 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(I): 6 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 34.58 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 8.64
反射 シェル解像度: 2.33→2.46 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.62 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 84.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 2.34→45.657 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.79 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2555 1425 5 %
Rwork0.1913 --
obs0.1946 28475 98.01 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.34→45.657 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5214 0 0 104 5318
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0115320
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.267210
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6511966
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056798
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007938
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3402-2.42380.3951250.2812362X-RAY DIFFRACTION87
2.4238-2.52090.34531220.27192742X-RAY DIFFRACTION99
2.5209-2.63560.3311390.26662684X-RAY DIFFRACTION97
2.6356-2.77450.32631600.24752735X-RAY DIFFRACTION99
2.7745-2.94830.31821610.23772722X-RAY DIFFRACTION100
2.9483-3.17590.32031240.23642741X-RAY DIFFRACTION99
3.1759-3.49540.28161490.20142744X-RAY DIFFRACTION100
3.4954-4.0010.23811560.16472737X-RAY DIFFRACTION100
4.001-5.03980.19951480.13952781X-RAY DIFFRACTION100
5.0398-45.66560.17171410.14812802X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1-0.00140.02090.0956-0.00560.05380.0435-0.212-0.27550.1785-0.2744-0.0252-0.09750.0906-0.273400.32930.1188-0.16160.3749-0.08670.3166-5.060510.401938.1902
2-0.21320.01790.33720.0290.0602-0.0202-0.0874-0.2914-0.0529-0.1393-0.18850.0192-0.0105-0.196100.26950.0266-0.08280.2668-0.10780.17444.94534.155948.0909
30.1015-0.00550.05290.04980.00040.18290.0491-0.1320.2564-0.3260.0626-0.00720.313-0.070100.4552-0.0446-0.00920.1810.03860.13275.6386-14.397225.1935
40.02110.07370.06830.017-0.1110.01030.0473-0.0053-0.02190.04070.0444-0.0531-0.0346-0.0548-00.1432-0.0020.00690.16180.04270.195711.1438-50.489159.6535
50.11470.18530.13060.2312-0.56450.3949-0.01230.0289-0.0211-0.0411-0.07960.0272-0.10020.0253-00.0998-0.02190.03870.15980.04210.204523.9735-32.729153.3585
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 33 THROUGH 127 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 128 THROUGH 203 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESID 204 THROUGH 359 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B AND (RESID 33 THROUGH 147 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN B AND (RESID 148 THROUGH 359 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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